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基本情報
| 登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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| タイトル | vertex region local refined map of Bax line | ||||||||||||
マップデータ | final reconstruction main map of the vertex region | ||||||||||||
試料 |
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キーワード | Pore forming Bax proteins / APOPTOSIS | ||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.15 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Zhang Y / Tian T / Ge X / Huang G / Shi Y | ||||||||||||
| 資金援助 | 中国, 3件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2025タイトル: Structural basis of BAX pore formation. 著者: Ying Zhang / Lu Tian / Gaoxingyu Huang / Xiaofei Ge / Fang Kong / Pengqi Wang / Yige Xu / Yigong Shi / ![]() 要旨: During apoptosis, cytosolic BAX monomers are translocated to the mitochondria to permeabilize the outer membrane. Here, we identified a dimer of BAX dimers as the basic repeating unit of its various ...During apoptosis, cytosolic BAX monomers are translocated to the mitochondria to permeabilize the outer membrane. Here, we identified a dimer of BAX dimers as the basic repeating unit of its various oligomeric forms: arcs, lines, and rings. Cryo-electron microscopy structure of the BAX repeating unit at 3.2-angstrom resolution revealed the interactions within and between dimers. End-to-end stacking of the repeating units through the protruding α9 pairs yielded lines, arcs, polygons, and rings. We structurally characterized the tetragon, pentagon, hexagon, and heptagon, which comprise 16, 20, 24, and 28 BAX protomers, respectively. Missense mutations at the BAX inter-protomer interface damage pore formation and cripple its proapoptotic function. The assembly principle of the various BAX oligomers reported here provides the structural basis of membrane permeabilization by BAX. | ||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_60985.map.gz | 59.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-60985-v30.xml emd-60985.xml | 14.1 KB 14.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| 画像 | emd_60985.png | 41.8 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-60985.cif.gz | 4.7 KB | ||
| その他 | emd_60985_half_map_1.map.gz emd_60985_half_map_2.map.gz | 59.3 MB 59.3 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-60985 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-60985 | HTTPS FTP |
-検証レポート
| 文書・要旨 | emd_60985_validation.pdf.gz | 971 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | emd_60985_full_validation.pdf.gz | 970.6 KB | 表示 | |
| XML形式データ | emd_60985_validation.xml.gz | 12.3 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | emd_60985_validation.cif.gz | 14.6 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-60985 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-60985 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_60985.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 注釈 | final reconstruction main map of the vertex region | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.95 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: final reconstruction half A map of the vertex region
| ファイル | emd_60985_half_map_1.map | ||||||||||||
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| 注釈 | final reconstruction half A map of the vertex region | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: final reconstruction half B map of the vertex region
| ファイル | emd_60985_half_map_2.map | ||||||||||||
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| 注釈 | final reconstruction half B map of the vertex region | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Bax line
| 全体 | 名称: Bax line |
|---|---|
| 要素 |
|
-超分子 #1: Bax line
| 超分子 | 名称: Bax line / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Bax
| 分子 | 名称: Bax / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 配列 | 文字列: MDGSGEQPRG GGPTSSEQIM KTGALLLQGF IQDRAGRMGG EAPELALDPV PQDASTKKLS ECLKRIGDEL DSNMELQRMI AAVDTDSPRE VFFRVAADMF SDGNFNWGRV VALFYFASKL VLKALCTKVP ELIRTIMGWT LDFLRERLLG WIQDQGGWDG LLSYFGTPTW ...文字列: MDGSGEQPRG GGPTSSEQIM KTGALLLQGF IQDRAGRMGG EAPELALDPV PQDASTKKLS ECLKRIGDEL DSNMELQRMI AAVDTDSPRE VFFRVAADMF SDGNFNWGRV VALFYFASKL VLKALCTKVP ELIRTIMGWT LDFLRERLLG WIQDQGGWDG LLSYFGTPTW QTVTIFVAGV LTASLTIWKK MGDEVDADYK DDDDK |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | filament |
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試料調製
| 緩衝液 | pH: 8 |
|---|---|
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | TFS KRIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 18.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 13.0 µm |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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キーワード
Homo sapiens (ヒト)
データ登録者
中国, 3件
引用










Z (Sec.)
Y (Row.)
X (Col.)




































解析
FIELD EMISSION GUN
