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- EMDB-6080: Cryo electron tomography of infective bacteriophage T4 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6080
タイトルCryo electron tomography of infective bacteriophage T4
マップデータSub-tomogram averaging of T4 phage infecting host cell
試料
  • 試料: Wild type T4 phage
  • ウイルス: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
キーワードBacteriophage T4 / viral infection / phage-host interaction / infection initiation
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 40.0 Å
データ登録者Hu B / Margolin W / Molineux IJ / Liu J
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2015
タイトル: Structural remodeling of bacteriophage T4 and host membranes during infection initiation.
著者: Bo Hu / William Margolin / Ian J Molineux / Jun Liu /
要旨: The first stages of productive bacteriophage infections of bacterial host cells require efficient adsorption to the cell surface followed by ejection of phage DNA into the host cytoplasm. To achieve ...The first stages of productive bacteriophage infections of bacterial host cells require efficient adsorption to the cell surface followed by ejection of phage DNA into the host cytoplasm. To achieve this goal, a phage virion must undergo significant structural remodeling. For phage T4, the most obvious change is the contraction of its tail. Here, we use skinny E. coli minicells as a host, along with cryo-electron tomography and mutant phage virions, to visualize key structural intermediates during initiation of T4 infection. We show for the first time that most long tail fibers are folded back against the tail sheath until irreversible adsorption, a feature compatible with the virion randomly walking across the cell surface to find an optimal site for infection. Our data confirm that tail contraction is triggered by structural changes in the baseplate, as intermediates were found with remodeled baseplates and extended tails. After contraction, the tail tube penetrates the host cell periplasm, pausing while it degrades the peptidoglycan layer. Penetration into the host cytoplasm is accompanied by a dramatic local outward curvature of the cytoplasmic membrane as it fuses with the phage tail tip. The baseplate hub protein gp27 and/or the ejected tape measure protein gp29 likely form the transmembrane channel for viral DNA passage into the cell cytoplasm. Building on the wealth of prior biochemical and structural information, this work provides new molecular insights into the mechanistic pathway of T4 phage infection.
履歴
登録2014年9月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年10月1日-
マップ公開2015年8月19日-
更新2015年9月9日-
現状2015年9月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6080.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sub-tomogram averaging of T4 phage infecting host cell
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
7.8 Å/pix.
x 240 pix.
= 1872. Å
7.8 Å/pix.
x 160 pix.
= 1248. Å
7.8 Å/pix.
x 160 pix.
= 1248. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 7.8 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.9 / ムービー #1: 0.9
最小 - 最大-8.89948177 - 14.086833
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-80-80-120
サイズ160160240
Spacing160160240
セルA: 1248.0 Å / B: 1248.0 Å / C: 1872.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z7.87.87.8
M x/y/z160160240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1248.0001248.0001872.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-800-4
NX/NY/NZ1611358
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-80-80-120
NC/NR/NS160160240
D min/max/mean-8.89914.0870.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Wild type T4 phage

全体名称: Wild type T4 phage
要素
  • 試料: Wild type T4 phage
  • ウイルス: Enterobacteria phage T4 (ファージ)

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超分子 #1000: Wild type T4 phage

超分子名称: Wild type T4 phage / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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超分子 #1: Enterobacteria phage T4

超分子名称: Enterobacteria phage T4 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 10665 / 生物種: Enterobacteria phage T4 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6 / 詳細: 10 mM Tris, 10 mM MgCl2, 0.1 M NaCl
グリッド詳細: 200 mesh grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 手法: Blot for 3 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
詳細Weak beam illumination
日付2013年3月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
平均電子線量: 100 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 6.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 倍率(公称値): 23000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt series - Axis1 - Min angle: -64 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 64 °
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were manually selected from cryo-tomograms.
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 40.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMOD, Protomo, i3, EMAN / 使用したサブトモグラム数: 1985

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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