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万見
- EMDB-60751: Cryo-EM structure of ClpB1 heptamer from Oryza sativa -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60751
タイトルCryo-EM structure of ClpB1 heptamer from Oryza sativa
マップデータ
試料
  • 複合体: Heptameric assembly of OsClpB1 protein
    • タンパク質・ペプチド: Chaperone protein ClpB1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードOsClpB / PLANT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to heat / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : ...ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein ClpB1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa (イネ) / Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Jobichen C / Saharan K / Vasudevan D / Sivaraman J
資金援助 シンガポール, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education (MoE, Singapore) シンガポール
引用ジャーナル: Int J Biol Macromol / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure provides insights into the unusual heptameric assembly of rice (Oryza sativa L.) ClpB1 AAA+ ATPase.
著者: Chacko Jobichen / Ketul Saharan / Archana Samal / Yeu Khai Choong / Manas Kumar Jagdev / Chinmayee Mohapatra / Shi Jian / Richa Babbar / Renwick C J Dobson / Anil Grover / Dileep Vasudevan / J Sivaraman /
要旨: Heat stress disrupts the protein homeostasis leading to the accumulation of toxic aggregated proteins in the cell. ClpB disaggregase belonging to the AAA+ ATPase superfamily removes the aggregated ...Heat stress disrupts the protein homeostasis leading to the accumulation of toxic aggregated proteins in the cell. ClpB disaggregase belonging to the AAA+ ATPase superfamily removes the aggregated toxic proteins. ClpB is present ubiquitously in bacteria, yeast, protozoans and plants and plays a role in acquired heat tolerance. This study was focused on cytoplasmic ClpB1 from rice which is the staple food for more than half of world's population. In bacteria and yeast, ClpB forms a hexameric assembly for carrying out the disaggregase function, however, none of the plant ClpB isoforms have been structurally characterized. Here, we report the cryo-EM structure of ClpB1 from rice (Oryza sativa L.; OsClpB1) at 4 Å resolution. The structure reveals that OsClpB1 assembles as an unusual heptameric ring, possibly representing a non-processive open conformation. Our results point to the structural plasticity of OsClpB1 since it exists in different oligomeric forms. Analytical ultracentrifugation studies confirmed OsClpB1 exist as a heptamer in solution as well, suggesting the presence of the heptameric form of OsClpB1 within the cellular milieu of the rice plant.
履歴
登録2024年7月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月14日-
マップ公開2025年5月14日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60751.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60751.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å		1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å		1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å

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投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.106
最小 - 最大-0.4878884 - 0.8390789
平均 (標準偏差)0.0038153266 (±0.030553944)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 281.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60751_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60751_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Heptameric assembly of OsClpB1 protein

全体名称: Heptameric assembly of OsClpB1 protein
要素
  • 複合体: Heptameric assembly of OsClpB1 protein
    • タンパク質・ペプチド: Chaperone protein ClpB1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Heptameric assembly of OsClpB1 protein

超分子名称: Heptameric assembly of OsClpB1 protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Oryza sativa (イネ)
分子量理論値: 700 KDa

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分子 #1: Chaperone protein ClpB1

分子名称: Chaperone protein ClpB1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
分子量理論値: 101.045617 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MNPDNFTHKT NEALVAAHEI ASEAGHAQLT PLHLVAALAA DKGGILRQAI SQASGGDAGA PDSFERVVSG ALKKLPSQSP PPDSVPAST ALIKVIRRAQ SAQKKRGDSH LAVDQLLLGL LEDSLISDCL KEAGVSAARV RAELEKLRGG EGRKVESASG D TNFQALKT ...文字列:
MNPDNFTHKT NEALVAAHEI ASEAGHAQLT PLHLVAALAA DKGGILRQAI SQASGGDAGA PDSFERVVSG ALKKLPSQSP PPDSVPAST ALIKVIRRAQ SAQKKRGDSH LAVDQLLLGL LEDSLISDCL KEAGVSAARV RAELEKLRGG EGRKVESASG D TNFQALKT YGRDLVEQAG KLDPVIGRDE EIRRVVRILS RRTKNNPVLI GEPGVGKTAV VEGLAQRIVR GDVPSNLLDV RL IALDMGA LVAGAKYRGE FEERLKAVLK EVEEAEGKVI LFIDEIHLVL GAGRTEGSMD AANLFKPMLA RGQLRCIGAT TLE EYRKYV EKDAAFERRF QQVFVAEPSV PDTISILRGL KEKYEGHHGV RIQDRALVVA AQLSARYIMG RHLPDKAIDL VDEA CANVR VQLDSQPEEI DNLERKRIQL EVEHHALEKE KDKASKARLV EVKKELDDLR DKLQPLTMKY RKEKERIDEI RKLKQ RREE LQFTLQEAER RMDLARVADL KYGALQEIDV AIAKLESETG ENLMLTETVG PEQIAEVVSR WTGIPVTRLG QNDKER LVG LADRLHQRVV GQAEAVSAVA EAVLRSRAGL GRPQQPTGSF LFLGPTGVGK TELAKALAEQ LFDDENLLVR IDMSEYM EQ HSVARLIGAP PGYVGHEEGG QLTEQVRRRP YSVILFDEVE KAHVAVFNTL LQVLDDGRLT DGQGRTVDFR NTVIIMTS N LGAEHLLAGM VGKNSMKVAR DLVMQEVRRH FRPELLNRLD EIVIFDPLSH EQLRKVARLQ MKDVAVRLAE RGVALAVTD AALDVILSLS YDPVYGARPI RRWIEKRVVT QLSKMLIQEE IDENCTVYID AAPHKDELAY RVDNRGGLVN AETGQKSDIL IQVPNGAAT GSDAAQAVKK MRIMEDEDGM DEE

UniProtKB: Chaperone protein ClpB1

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分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 14 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 170760
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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