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万見
- EMDB-60512: Cryo-EM Structure of Human Hormone-sensitive Lipase (HSL) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60512
タイトルCryo-EM Structure of Human Hormone-sensitive Lipase (HSL)
マップデータ
試料
  • 複合体: Human Hormone-sensitive Lipase (HSL)
    • タンパク質・ペプチド: Hormone-sensitive lipase
キーワードLipid droplets / Lipolysis / Human hormone-sensitive lipase / Hydrolysis of diacylglycerol (DAG) / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


hormone-sensitive lipase / diacylglycerol lipase activity / diacylglycerol catabolic process / ether lipid metabolic process / all-trans-retinyl-palmitate hydrolase, all-trans-retinol forming activity / retinyl-palmitate esterase activity / acylglycerol lipase / sterol ester esterase activity / triglyceride catabolic process / monoacylglycerol lipase activity ...hormone-sensitive lipase / diacylglycerol lipase activity / diacylglycerol catabolic process / ether lipid metabolic process / all-trans-retinyl-palmitate hydrolase, all-trans-retinol forming activity / retinyl-palmitate esterase activity / acylglycerol lipase / sterol ester esterase activity / triglyceride catabolic process / monoacylglycerol lipase activity / triacylglycerol lipase activity / Triglyceride catabolism / lipid catabolic process / lipid droplet / cholesterol metabolic process / caveola / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / protein phosphorylation / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hormone-sensitive lipase, N-terminal / Hormone-sensitive lipase (HSL) N-terminus / Lipase, GDXG, putative histidine active site / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative histidine active site. / Lipase, GDXG, putative serine active site / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative serine active site. / Alpha/beta hydrolase fold-3 / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Hormone-sensitive lipase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Peng H / Xu Q / Wu J / Hu Q
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular determinants for the association of human hormone-sensitive lipase with lipid droplets.
著者: Han Peng / Qikui Xu / Ting Zhang / Jiakai Zhu / Jinheng Pan / Xiaoyu Guan / Shan Feng / Jianping Wu / Qi Hu /
要旨: Lipid droplets (LDs) are the main cellular storage sites for triacylglycerols (TAGs), playing an important role in energy homeostasis and cell signaling. Hydrolysis of the stored TAGs begins with ...Lipid droplets (LDs) are the main cellular storage sites for triacylglycerols (TAGs), playing an important role in energy homeostasis and cell signaling. Hydrolysis of the stored TAGs begins with conversion of TAGs into diacylglycerols (DAGs) by adipose triglyceride lipase (ATGL), followed by hydrolysis of DAGs by hormone-sensitive lipase (HSL). Despite the central role of HSL in lipolysis, the molecular determinants for its LD association have remained elusive. Here, we report the cryo-EM structure of human HSL at 3.4 Å. Combining this with hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry, biochemical and cellular assays, we identify residues 489-538, referred to as the "H-motif", and the N-terminal 4-helix bundle of HSL as LD-binding motifs mediating direct interaction of HSL with LDs. LD binding mediated by the LD-binding motifs is independent of HSL phosphorylation catalyzed by the cAMP-dependent kinase PKA. Our findings provide insight into the LD binding mechanism of HSL, advancing our understanding of the regulation of lipolysis.
履歴
登録2024年6月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月23日-
マップ公開2025年4月23日-
更新2025年4月23日-
現状2025年4月23日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60512.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60512.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 38.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 216 pix.
= 234.792 Å		1.09 Å/pix.
x 216 pix.
= 234.792 Å		1.09 Å/pix.
x 216 pix.
= 234.792 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.087 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5
最小 - 最大-4.6737685 - 7.1335955
平均 (標準偏差)0.0006413931 (±0.14510415)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ216216216
Spacing216216216
セルA=B=C: 234.792 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_60512_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60512_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60512_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human Hormone-sensitive Lipase (HSL)

全体名称: Human Hormone-sensitive Lipase (HSL)
要素
  • 複合体: Human Hormone-sensitive Lipase (HSL)
    • タンパク質・ペプチド: Hormone-sensitive lipase

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超分子 #1: Human Hormone-sensitive Lipase (HSL)

超分子名称: Human Hormone-sensitive Lipase (HSL) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Hormone-sensitive lipase

分子名称: Hormone-sensitive lipase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: hormone-sensitive lipase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 84.218227 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDLRTMTQSL VTLAEDNIAF FSSQGPGETA QRLSGVFAGV REQALGLEPA LGRLLGVAHL FDLDPETPAN GYRSLVHTAR CCLAHLLHK SRYVASNRRS IFFRTSHNLA ELEAYLAALT QLRALVYYAQ RLLVTNRPGV LFFEGDEGLT ADFLREYVTL H KGCFYGRC ...文字列:
MDLRTMTQSL VTLAEDNIAF FSSQGPGETA QRLSGVFAGV REQALGLEPA LGRLLGVAHL FDLDPETPAN GYRSLVHTAR CCLAHLLHK SRYVASNRRS IFFRTSHNLA ELEAYLAALT QLRALVYYAQ RLLVTNRPGV LFFEGDEGLT ADFLREYVTL H KGCFYGRC LGFQFTPAIR PFLQTISIGL VSFGEHYKRN ETGLSVAASS LFTSGRFAID PELRGAEFER ITQNLDVHFW KA FWNITEM EVLSSLANMA SATVRVSRLL SLPPEAFEMP LTADPTLTVT ISPPLAHTGP GPVLVRLISY DLREGQDSEE LSS LIKSNG QRSLELWPRP QQAPRSRSLI VHFHGGGFVA QTSRSHEPYL KSWAQELGAP IISIDYSLAP EAPFPRALEE CFFA YCWAI KHCALLGSTG ERICLAGDSA GGNLCFTVAL RAAAYGVRVP DGIMAAYPAT MLQPAASPSR LLSLMDPLLP LSVLS KCVS AYAGAKTEDH SNSDQKALGM MGLVRRDTAL LLRDFRLGAS SWLNSFLELS GRKSQKMSEP IAEPMRRSVS EAALAQ PQG PLGTDSLKNL TLRDLSLRGN SETSSDTPEM SLSAETLSPS TPSDVNFLLP PEDAGEEAEA KNELSPMDRG LGVRAAF PE GFHPRRSSQG ATQMPLYSSP IVKNPFMSPL LAPDSMLKSL PPVHIVACAL DPMLDDSVML ARRLRNLGQP VTLRVVED L PHGFLTLAAL CRETRQAAEL CVERIRLVLT PPAGAGPSGE TGAAGVDGGC GGRH

UniProtKB: Hormone-sensitive lipase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 384309
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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