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万見
- EMDB-60477: CryoEM structure of a tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl mod... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60477
タイトルCryoEM structure of a tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme GidA
マップデータ
試料
  • 複合体: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme GidA
    • タンパク質・ペプチド: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
キーワードCellulose mutant / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cytoplasmic translational fidelity / cytosolic tRNA wobble base thiouridylase complex / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / tRNA wobble uridine modification / tRNA methylation / response to UV / flavin adenine dinucleotide binding / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme, C-terminal subdomain / : / : / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical bundle / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical domain / Glucose inhibited division protein A family signature 1. / GidA associated domain 3 / MnmG-related, conserved site ...tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme, C-terminal subdomain / : / : / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical bundle / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical domain / Glucose inhibited division protein A family signature 1. / GidA associated domain 3 / MnmG-related, conserved site / Glucose inhibited division protein A family signature 2. / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG-related / MnmG, N-terminal domain / Glucose inhibited division protein A / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG
類似検索 - 構成要素
生物種Acetivibrio thermocellus (バクテリア) / Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.16 Å
データ登録者Jiang WX / Cheng XQ / Dong X / Ma LX / Xing Q
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Basic Research Program of China (973 Program)2021YFC2100100 中国
National Science Foundation (NSF, China)32371277 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: CryoEM structure of a tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme GidA
著者: Jiang WX / Cheng XQ / Dong X / Ma LX / Xing Q
履歴
登録2024年6月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月18日-
マップ公開2025年6月18日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60477.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60477.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.43 Å/pix.
x 480 pix.
= 204. Å		0.43 Å/pix.
x 480 pix.
= 204. Å		0.43 Å/pix.
x 480 pix.
= 204. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.425 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0187
最小 - 最大-0.19489616 - 0.30751726
平均 (標準偏差)-0.00012455965 (±0.008226636)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 204.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60477_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60477_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme GidA

全体名称: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme GidA
要素
  • 複合体: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme GidA
    • タンパク質・ペプチド: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

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超分子 #1: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme GidA

超分子名称: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme GidA
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Acetivibrio thermocellus (バクテリア)

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分子 #1: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG

分子名称: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 62.956289 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MFYPDPFDVI IIGGGHAGTE AAMAAARMGQ QTLLLTHNID TLGQMSCNPA IGGIGKGHLV KEVDALGGLM AKAIDQAGIQ FRILNASKG PAVRATRAQA DRVLYRQAVR TALENQPNLM IFQQAVEDLI VENDRVVGAV TQMGLKFRAK AVVLTVGTFL D GKIHIGLD ...文字列:
MFYPDPFDVI IIGGGHAGTE AAMAAARMGQ QTLLLTHNID TLGQMSCNPA IGGIGKGHLV KEVDALGGLM AKAIDQAGIQ FRILNASKG PAVRATRAQA DRVLYRQAVR TALENQPNLM IFQQAVEDLI VENDRVVGAV TQMGLKFRAK AVVLTVGTFL D GKIHIGLD NYSGGRAGDP PSIPLSRRLR ELPLRVGRLK TGTPPRIDAR TIDFSVLAQQ HGDNPMPVFS FMGNASQHPQ QV PCYITHT NEKTHDVIRS NLDRSPMYAG VIEGVGPRYC PSIEDKVMRF ADRNQHQIFL EPEGLTSNEI YPNGISTSLP FDV QMQIVR SMQGMENAKI VRPGYAIEYD FFDPRDLKPT LESKFIQGLF FAGQINGTTG YEEAAAQGLL AGLNAARLSA DKEG WAPAR SQAYLGVLVD DLCTLGTKEP YRMFTSRAEY RLMLREDNAD LRLTEIGREL GLVDDERWAR FNEKLENIER ERQRL KSTW VTPSAEAAAE VNAHLTAPLS REASGEDLLR RPEMTYEKLT TLTPFAPALT DEQAAEQVEI QVKYEGYIAR QQDEIE KQL RNEN

UniProtKB: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG

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分子 #2: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 38.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 77158
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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