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- EMDB-60365: Cryo-EM structure of the yeast Htm1/Pdi1 complex at a resolution ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60365
タイトルCryo-EM structure of the yeast Htm1/Pdi1 complex at a resolution of 3.0 angstrom
マップデータsharpened map
試料
  • 複合体: A complex of yeast Htm1/Pdi1
    • タンパク質・ペプチド: ER degradation-enhancing alpha-mannosidase-like protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Protein disulfide-isomerase
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードcomplex / carbohydrate cleavage / peptide binding / PEPTIDE BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase complex / Calnexin/calreticulin cycle / ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase activity / endoplasmic reticulum mannose trimming / protein disulfide-isomerase / endoplasmic reticulum quality control compartment / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein glycosylation ...mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase complex / Calnexin/calreticulin cycle / ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase activity / endoplasmic reticulum mannose trimming / protein disulfide-isomerase / endoplasmic reticulum quality control compartment / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein glycosylation / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / response to unfolded protein / response to endoplasmic reticulum stress / unfolded protein binding / protein folding / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / endoplasmic reticulum lumen / calcium ion binding / endoplasmic reticulum / membrane
類似検索 - 分子機能
ER degradation-enhancing alpha-mannosidase-like protein 1/2/3 / Glycoside hydrolase family 47 / Seven-hairpin glycosidases / Glycosyl hydrolase family 47 / Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Thioredoxin / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Thioredoxin, conserved site ...ER degradation-enhancing alpha-mannosidase-like protein 1/2/3 / Glycoside hydrolase family 47 / Seven-hairpin glycosidases / Glycosyl hydrolase family 47 / Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Thioredoxin / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein disulfide-isomerase / ER degradation-enhancing alpha-mannosidase-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Wu XW / Zhao D / Rapoport TA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM052586 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Initiation of ERAD by the bifunctional complex of Mnl1 mannosidase and protein disulfide isomerase.
著者: Dan Zhao / Xudong Wu / Tom A Rapoport /
要旨: Misfolded glycoproteins in the endoplasmic reticulum (ER) lumen are translocated into the cytosol and degraded by the proteasome, a conserved process called ER-associated protein degradation (ERAD). ...Misfolded glycoproteins in the endoplasmic reticulum (ER) lumen are translocated into the cytosol and degraded by the proteasome, a conserved process called ER-associated protein degradation (ERAD). In , the glycan of these proteins is trimmed by the luminal mannosidase Mnl1 (Htm1) to generate a signal that triggers degradation. Curiously, Mnl1 is permanently associated with protein disulfide isomerase (Pdi1). Here, we have used cryo-electron microscopy, biochemical, and experiments to clarify how this complex initiates ERAD. The Mnl1-Pdi1 complex first de-mannosylates misfolded, globular proteins that are recognized through a C-terminal domain (CTD) of Mnl1; Pdi1 causes the CTD to ignore completely unfolded polypeptides. The disulfides of these globular proteins are then reduced by the Pdi1 component of the complex, generating unfolded polypeptides that can be translocated across the membrane. Mnl1 blocks the canonical oxidative function of Pdi1, but allows it to function as the elusive disulfide reductase in ERAD.
履歴
登録2024年5月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月13日-
マップ公開2024年11月13日-
更新2024年11月27日-
現状2024年11月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60365.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60365.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map
投影像・断面図

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 214.5 Å		0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 214.5 Å		0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 214.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.825 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.045093752 - 0.08517909
平均 (標準偏差)0.00007025792 (±0.0025725395)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ260260260
Spacing260260260
セルA=B=C: 214.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_60365_additional_1.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfmap B

ファイルemd_60365_half_map_1.map
注釈halfmap_B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfmap A

ファイルemd_60365_half_map_2.map
注釈halfmap_A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : A complex of yeast Htm1/Pdi1

全体名称: A complex of yeast Htm1/Pdi1
要素
  • 複合体: A complex of yeast Htm1/Pdi1
    • タンパク質・ペプチド: ER degradation-enhancing alpha-mannosidase-like protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Protein disulfide-isomerase
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: A complex of yeast Htm1/Pdi1

超分子名称: A complex of yeast Htm1/Pdi1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 150 KDa

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分子 #1: ER degradation-enhancing alpha-mannosidase-like protein 1

分子名称: ER degradation-enhancing alpha-mannosidase-like protein 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: alpha-mannosidase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 91.336508 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MVCCLWVLLA LLLHLDHVAC EDDAYSFTSK ELKAYKQEVK ELFYFGFDNY LEHGYPYDEV KPISCVPKKR NFEDPTDQGT NDILGNFTI TLIDSLTTIA ILEDRPQFLK AVRLVERTFP DGNFDIDSTI QVFEITIRVI GSLLSSHLYA TDPTKAVYLG D DYDGSLLR ...文字列:
MVCCLWVLLA LLLHLDHVAC EDDAYSFTSK ELKAYKQEVK ELFYFGFDNY LEHGYPYDEV KPISCVPKKR NFEDPTDQGT NDILGNFTI TLIDSLTTIA ILEDRPQFLK AVRLVERTFP DGNFDIDSTI QVFEITIRVI GSLLSSHLYA TDPTKAVYLG D DYDGSLLR LAQNMADRLL PAYLTSTGLP MPRRNIKRKW DVSEFPEFLE TENNVAAMAS PMFEFTILSY LTGDPKYEKV TR YAFDKTW SLRTGLDLLP MSFHPEKLTP YTPMTGIGAS IDSLFEYALK GAILFDDSEL MEVWNVAYEA LKTNCKNDWF FAN VMADTG HLFVPWIDSL SAFFSGLQVL AGDLDDAIAN HLMFLKMWNT FGGIPERWNF SPPEFPPLSP LERSGAVALD NILP LEWYP LRPEFFESTY FLYRATKDPF YLNIGVHLLK DLKQRFKSNC GFAGFQNVIT GELQDRMETF VLSETLKYLY LLFDE ENEL HNSASDVIFS TEAHPMWLPQ EVRSNYKRNA KFNNSVYSSH LEICQKKDRE QAGENTLSQR IVGFAKSIFH KGPPDE EAT DPIIDYTIDT ELPGTCSIKP HHVIGDEFWY SPMLSNFDRL FEIDSRFAAT LIKPSHMHNY NAIELEPGFY NRWSNPQ FS TCLIPPTTEI FELLFDLPGY HQLNPLMLEN KTITFETFGG RSRLKIEKLQ IYQIDYYGDL ITASTFQDVS RKDIFSNA C DAVASLYSPT YLYRVVAING RILPRHGSVQ IKKHSPVLTS NGTREEDEFK MDGIGINDHS QLMLECTPII NLFIV

UniProtKB: ER degradation-enhancing alpha-mannosidase-like protein 1

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分子 #2: Protein disulfide-isomerase

分子名称: Protein disulfide-isomerase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein disulfide-isomerase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 58.279816 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MKFSAGAVLS WSSLLLASSV FAQQEAVAPE DSAVVKLATD SFNEYIQSHD LVLAEFFAPW CGHCKNMAPE YVKAAETLVE KNITLAQID CTENQDLCME HNIPGFPSLK IFKNSDVNNS IDYEGPRTAE AIVQFMIKQS QPAVAVVADL PAYLANETFV T PVIVQSGK ...文字列:
MKFSAGAVLS WSSLLLASSV FAQQEAVAPE DSAVVKLATD SFNEYIQSHD LVLAEFFAPW CGHCKNMAPE YVKAAETLVE KNITLAQID CTENQDLCME HNIPGFPSLK IFKNSDVNNS IDYEGPRTAE AIVQFMIKQS QPAVAVVADL PAYLANETFV T PVIVQSGK IDADFNATFY SMANKHFNDY DFVSAENADD DFKLSIYLPS AMDEPVVYNG KKADIADADV FEKWLQVEAL PY FGEIDGS VFAQYVESGL PLGYLFYNDE EELEEYKPLF TELAKKNRGL MNFVSIDARK FGRHAGNLNM KEQFPLFAIH DMT EDLKYG LPQLSEEAFD ELSDKIVLES KAIESLVKDF LKGDASPIVK SQEIFENQDS SVFQLVGKNH DEIVNDPKKD VLVL YYAPW CGHCKRLAPT YQELADTYAN ATSDVLIAKL DHTENDVRGV VIEGYPTIVL YPGGKKSESV VYQGSRSLDS LFDFI KENG HFDVDGKALY EEAQEKAAEE ADADAELADE EDAIHDEL

UniProtKB: Protein disulfide-isomerase

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分子 #3: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 313324
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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