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- EMDB-60272: Structure of Epstein-Barr virus major glycoprotein gp350 in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60272
タイトルStructure of Epstein-Barr virus major glycoprotein gp350 in complex with the receptor CR2
マップデータ
試料
  • 複合体: glycoprotein gp350 in complex with the receptor CR2
    • タンパク質・ペプチド: Complement receptor type 2
    • タンパク質・ペプチド: BLLF1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードVIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of complement activation, classical pathway / complement receptor activity / complement binding / T cell mediated immunity / complement activation, alternative pathway / immunoglobulin receptor binding / type I interferon-mediated signaling pathway / B cell activation / B cell proliferation / complement activation, classical pathway ...negative regulation of complement activation, classical pathway / complement receptor activity / complement binding / T cell mediated immunity / complement activation, alternative pathway / immunoglobulin receptor binding / type I interferon-mediated signaling pathway / B cell activation / B cell proliferation / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / B cell differentiation / transmembrane signaling receptor activity / virus receptor activity / receptor complex / immune response / viral envelope / symbiont entry into host cell / protein homodimerization activity / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus major outer envelope glycoprotein / : / : / : / : / Herpes virus envelope glycoprotein gp350, N-terminal A domain / Herpesvirus envelope glycoprotein gp350, N-terminal B domain / Herpesvirus envelope glycoprotein gp350 N-terminal C domain / Herpesvirus Envelope glycoprotein GP350 C-terminal / : ...Herpesvirus major outer envelope glycoprotein / : / : / : / : / Herpes virus envelope glycoprotein gp350, N-terminal A domain / Herpesvirus envelope glycoprotein gp350, N-terminal B domain / Herpesvirus envelope glycoprotein gp350 N-terminal C domain / Herpesvirus Envelope glycoprotein GP350 C-terminal / : / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
BLLF1 / Complement receptor type 2
類似検索 - 構成要素
生物種Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス) / Homo sapiens (ヒト) / human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Fang XY / Sun C / Liu Z / Zeng MS
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82030046 中国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Structural basis of Epstein-Barr virus gp350 receptor recognition and neutralization.
著者: Cong Sun / Xin-Yan Fang / Guo-Long Bu / Lan-Yi Zhong / Chu Xie / Ge-Xin Zhao / Sen-Fang Sui / Zheng Liu / Mu-Sheng Zeng /
要旨: Epstein-Barr virus (EBV) is an oncogenic virus associated with multiple lymphoid malignancies and autoimmune diseases. During infection in B cells, EBV uses its major glycoprotein gp350 to recognize ...Epstein-Barr virus (EBV) is an oncogenic virus associated with multiple lymphoid malignancies and autoimmune diseases. During infection in B cells, EBV uses its major glycoprotein gp350 to recognize the host receptor CR2, initiating viral attachment, a process that has lacked direct structural evidence for decades. In this study, we resolved the structure of the gp350-CR2 complex, elucidated their key interactions, and determined the site-specific N-glycosylation map of gp350. Our findings reveal that CR2 primarily binds to gp350 through an electrostatically complementary and glycan-free interface and that the diversity of key residues in CR2 across different species influences EBV host selectivity mediated by gp350. With the confirmed binding, we constructed a CR2-Fc antibody analog that targets the vulnerable site of gp350, demonstrating a potent neutralization effect against EBV infection in B cells. Our work provides essential structural insights into the mechanism of EBV infection and host tropism, suggesting a potential antiviral agent.
履歴
登録2024年5月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月15日-
マップ公開2025年1月15日-
更新2025年1月22日-
現状2025年1月22日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60272.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60272.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 107.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 304 pix.
= 252.32 Å		0.83 Å/pix.
x 304 pix.
= 252.32 Å		0.83 Å/pix.
x 304 pix.
= 252.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.21052225 - 0.48745054
平均 (標準偏差)0.0002500374 (±0.009217388)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ304304304
Spacing304304304
セルA=B=C: 252.31999 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60272_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60272_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : glycoprotein gp350 in complex with the receptor CR2

全体名称: glycoprotein gp350 in complex with the receptor CR2
要素
  • 複合体: glycoprotein gp350 in complex with the receptor CR2
    • タンパク質・ペプチド: Complement receptor type 2
    • タンパク質・ペプチド: BLLF1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: glycoprotein gp350 in complex with the receptor CR2

超分子名称: glycoprotein gp350 in complex with the receptor CR2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)

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分子 #1: Complement receptor type 2

分子名称: Complement receptor type 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 106.960758 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGAAGLLGVF LALVAPGVLG ISCGSPPPIL NGRISYYSTP IAVGTVIRYS CSGTFRLIGE KSLLCITKDK VDGTWDKPAP KCEYFNKYS SCPEPIVPGG YKIRGSTPYR HGDSVTFACK TNFSMNGNKS VWCQANNMWG PTRLPTCVSV FPLECPALPM I HNGHHTSE ...文字列:
MGAAGLLGVF LALVAPGVLG ISCGSPPPIL NGRISYYSTP IAVGTVIRYS CSGTFRLIGE KSLLCITKDK VDGTWDKPAP KCEYFNKYS SCPEPIVPGG YKIRGSTPYR HGDSVTFACK TNFSMNGNKS VWCQANNMWG PTRLPTCVSV FPLECPALPM I HNGHHTSE NVGSIAPGLS VTYSCESGYL LVGEKIINCL SSGKWSAVPP TCEEARCKSL GRFPNGKVKE PPILRVGVTA NF FCDEGYR LQGPPSSRCV IAGQGVAWTK MPVCEEIFCP SPPPILNGRH IGNSLANVSY GSIVTYTCDP DPEEGVNFIL IGE STLRCT VDSQKTGTWS GPAPRCELST SAVQCPHPQI LRGRMVSGQK DRYTYNDTVI FACMFGFTLK GSKQIRCNAQ GTWE PSAPV CEKECQAPPN ILNGQKEDRH MVRFDPGTSI KYSCNPGYVL VGEESIQCTS EGVWTPPVPQ CKVAACEATG RQLLT KPQH QFVRPDVNSS CGEGYKLSGS VYQECQGTIP WFMEIRLCKE ITCPPPPVIY NGAHTGSSLE DFPYGTTVTY TCNPGP ERG VEFSLIGEST IRCTSNDQER GTWSGPAPLC KLSLLAVQCS HVHIANGYKI SGKEAPYFYN DTVTFKCYSG FTLKGSS QI RCKADNTWDP EIPVCEKETC QHVRQSLQEL PAGSRVELVN TSCQDGYQLT GHAYQMCQDA ENGIWFKKIP LCKVIHCH P PPVIVNGKHT GMMAENFLYG NEVSYECDQG FYLLGEKKLQ CRSDSKGHGS WSGPSPQCLR SPPVTRCPNP EVKHGYKLN KTHSAYSHND IVYVDCNPGF IMNGSRVIRC HTDNTWVPGV PTCIKKAFIG CPPPPKTPNG NHTGGNIARF SPGMSILYSC DQGYLLVGE ALLLCTHEGT WSQPAPHCKE VNCSSPADMD GIQKGLEPRK MYQYGAVVTL ECEDGYMLEG SPQSQCQSDH Q WNPPLAVC RSRHHHHHH

UniProtKB: Complement receptor type 2

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分子 #2: BLLF1

分子名称: BLLF1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 90.96225 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDAMKRGLCC VLLLCGAVFV SPSQEIHARF RRGARGSHHH HHHHHHHEAA LLVCQYTIQS LIHLTGEDPG FFNVEIPEFP FYPTCNVCT ADVNVTINFD VGGKKHQLDL DFGQLTPHTK AVYQPRGAFG GSENATNLFL LELLGAGELA LTMRSKKLPI N VTTGEEQQ ...文字列:
MDAMKRGLCC VLLLCGAVFV SPSQEIHARF RRGARGSHHH HHHHHHHEAA LLVCQYTIQS LIHLTGEDPG FFNVEIPEFP FYPTCNVCT ADVNVTINFD VGGKKHQLDL DFGQLTPHTK AVYQPRGAFG GSENATNLFL LELLGAGELA LTMRSKKLPI N VTTGEEQQ VSLESVDVYF QDVFGTMWCH HAEMQNPVYL IPETVPYIKW DNCNSTNITA VVRAQGLDVT LPLSLPTSAQ DS NFSVKTQ MLGNEIDIEC IMEDGEISQV LPGDNKFNIT CSGYESHVPS GGILTSTSPV ATPIPGTGYA YSLRLTPRPV SRF LGNNSI LYVFYSGNGP KASGGDYCIQ SNIVFSDEIP ASQDMPTNTT DITYVGDNAT YSVPMVTSED ANSPNVTVTA FWAW PNNTE TDFKCKWTLT SGTPSGCENI SGAFASNRTF DITVSGLGTA PKTLIITRTA TNATTTTHKV IFSKAPESTT TSPTL NTTG FADPNTTTGL PSSTHVPTNL TAPASTGPTV STADVTSPTP AGTTSGASPV TPSPSPRDNG TESKAPDMTS PTSAVT TPT PNGTSPTPAM TTPTPNATSP TLGKTSPTSA VTTPTPNATS PTPAVTTPTP NATSPTVGET SPQANATNHT LGGTSPT PV VTSPPKNATS DVTTGQHNRT SSSTSSMSLR PSSIPETTSH MPLLTSAHPT GGENITQVTP ASISTHHVST SSPAPRPG T TSQASGPGNS STSTKPGEVN VTKGTPPKNA TSPQAPSGQK TAVPTVTSTG GKANSTTGGK HTTGHGARTS TEPTTDYGD DSTTPRPRYN ATTYLPPSTS SKLRPRWTFT SPPVTTAQAT VPVPPTSQPR FSNLHHHHHH HHHH

UniProtKB: BLLF1

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分子 #3: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8.3
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.29 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 139264
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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