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万見
- EMDB-60154: Structure of nucleosome-bound RFX5 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60154
タイトルStructure of nucleosome-bound RFX5 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: free nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-K
  • タンパク質・ペプチド: DNA-binding protein RFX5
  • DNA: DNA (147-MER)
  • DNA: DNA (147-MER)
キーワードNucleosome / histone / DNA / STRUCTURAL PROTEIN/DNA / STRUCTURAL PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of MHC class II biosynthetic process / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere ...positive regulation of MHC class II biosynthetic process / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere organization / Interleukin-7 signaling / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / transcription coregulator binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RNA polymerase II transcription regulator complex / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / UCH proteinases / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / sequence-specific double-stranded DNA binding / structural constituent of chromatin / antibacterial humoral response / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / heterochromatin formation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / defense response to Gram-negative bacterium / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / killing of cells of another organism / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
RFX5, C-terminal / RFX5 DNA-binding domain / RFX5 DNA-binding domain / RFX5 N-terminal domain / RFX-like DNA-binding protein / RFX DNA-binding domain / DNA-binding RFX-type winged-helix domain / RFX-type winged-helix DNA-binding domain profile. / : / Histone H2B signature. ...RFX5, C-terminal / RFX5 DNA-binding domain / RFX5 DNA-binding domain / RFX5 N-terminal domain / RFX-like DNA-binding protein / RFX DNA-binding domain / DNA-binding RFX-type winged-helix domain / RFX-type winged-helix DNA-binding domain profile. / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B type 1-K / Histone H2A type 1-B/E / DNA-binding protein RFX5 / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Xu K / Zhang Y / Yin Y / Xue W / Han Y / Tian Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32301018 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2025
タイトル: Structural basis of nucleosome binding and destabilization by the extended DNA binding domain of RFX5.
著者: Wanqiang Xue / Yaoyao Han / Ying Tian / Junzheng Wang / Zhiyuan Xie / Xin Zheng / Xue Yue / Siqi Dong / Huimin Li / Zhen Luo / Siqiu Zhang / Ying Yang / Zhe Zou / Wei Li / Nana Ma / Fangjie ...著者: Wanqiang Xue / Yaoyao Han / Ying Tian / Junzheng Wang / Zhiyuan Xie / Xin Zheng / Xue Yue / Siqi Dong / Huimin Li / Zhen Luo / Siqiu Zhang / Ying Yang / Zhe Zou / Wei Li / Nana Ma / Fangjie Zhu / Chunlai Chen / Yimeng Yin / Yixiao Zhang / Ke Xu /
要旨: Among the regulatory factor X (RFX) transcription factor family, RFX5 is uniquely reported to bind nucleosomes and induce nucleosome remodeling in vivo. Dysfunctions in RFX5 have been implicated in ...Among the regulatory factor X (RFX) transcription factor family, RFX5 is uniquely reported to bind nucleosomes and induce nucleosome remodeling in vivo. Dysfunctions in RFX5 have been implicated in various diseases. Here, we present the cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structure of the RFX5-nucleosome complex, revealing that the extended DNA binding domain (eDBD) of RFX5 binds to the nucleosome at superhelical location +2. RFX5 eDBD engages not only with nucleosomal DNA but also with histones through extensive interactions. Compared to the structure of a free nucleosome, RFX5 eDBD induces localized distortion of the bound DNA gyre and detachment of the adjacent DNA gyre in the RFX5-nucleosome complex. This structural alteration could potentially increase DNA accessibility and enhance transcriptional activity in vivo. Overall, our study provides novel insights into the mechanisms by which RFX5 eDBD interacts with and destabilizes nucleosomes.
履歴
登録2024年5月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月13日-
マップ公開2025年8月13日-
更新2025年8月13日-
現状2025年8月13日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60154.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60154.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 316.5 Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 316.5 Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 316.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.055 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.527
最小 - 最大-2.8851228 - 4.583729
平均 (標準偏差)0.00038320938 (±0.09087692)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 316.49997 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_60154_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60154_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_60154_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : free nucleosome

全体名称: free nucleosome
要素
  • 複合体: free nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-K
  • タンパク質・ペプチド: DNA-binding protein RFX5
  • DNA: DNA (147-MER)
  • DNA: DNA (147-MER)

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超分子 #1: free nucleosome

超分子名称: free nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.543203 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
GPMARTKQTA RKSTGGKAPR KQLATKAARK SAPATGGVKK PHRYRPGTVA LREIRRYQKS TELLIRKLPF QRLVREIAQD FKTDLRFQS SAVMALQEAS EAYLVGLFED TNLAAIHAKR VTIMPKDIQL ARRIRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.824946 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MADLMSGRGK GGKGLGKGGA KRHRKVLRDN IQGITKPAIR RLARRGGVKR ISGLIYEETR GVLKVFLENV IRDAVTYTEH AKRKTVTAM DVVYALKRQG RTLYGFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #3: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.319716 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
GPMSGRGKQG GKARAKAKTR SSRAGLQFPV GRVHRLLRKG NYSERVGAGA PVYLAAVLEY LTAEILELAG NAARDNKKTR IIPRHLQLA IRNDEELNKL LGRVTIAQGG VLPNIQAVLL PKKTESHHKA KGK

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

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分子 #4: Histone H2B type 1-K

分子名称: Histone H2B type 1-K / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.351734 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MADLMPEPAK SAPAPKKGSK KAVTKAQKKD GKKRKRSRKE SYSVYVYKVL KQVHPDTGIS SKAMGIMNSF VNDIFERIAG EASRLAHYN KRSTITSREI QTAVRLLLPG ELAKHAVSEG TKAVTKYTSA K

UniProtKB: Histone H2B type 1-K

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分子 #7: DNA-binding protein RFX5

分子名称: DNA-binding protein RFX5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.992186 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MGSSHHHHHE NLYFQGSDND KLYLYLQLPS GPTTGDKSSE PSTLSNEEYM YAYRWIRNHL EEHTDTCLPK QSVYDAYRKY CESLACCRP LSTANFGKII REIFPDIKAR RLGGRGQSKY CYSGIRRKTL VSMPPLPGLD LKGSESPEM

UniProtKB: DNA-binding protein RFX5

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分子 #5: DNA (147-MER)

分子名称: DNA (147-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 45.664109 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DC)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DT)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DG)(DC) (DT)(DC)(DT)(DT)(DC)(DC)(DG)(DA)(DT) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG) (DT)(DG)(DC)(DA)(DA) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DC)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DT)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DG)(DC) (DT)(DC)(DT)(DT)(DC)(DC)(DG)(DA)(DT) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG) (DT)(DG)(DC)(DA)(DA)(DG)(DC)(DA) (DT)(DG)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DC) (DG)(DA) (DT)(DG)(DA)(DA)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DC)(DT)(DG)(DG) (DG)(DC)(DA) (DT)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT) (DG)(DG)(DT)(DG) (DA)(DG)(DG)(DT)(DG) (DG)(DT)(DT)(DC)(DA)(DC)(DG)(DG)(DT)(DC) (DA)(DT)(DG)(DC)(DC) (DG)(DC)(DT)(DT) (DG)(DG)(DG)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DA)(DG) (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA) (DA)(DG)(DA) (DG)(DG)(DA)(DT)

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分子 #6: DNA (147-MER)

分子名称: DNA (147-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 45.08177 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DC)(DT)(DC)(DT)(DT)(DC)(DC) (DG)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DC)(DC)(DC)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG) (DC)(DA)(DT)(DG)(DA)(DC)(DC)(DG)(DT)(DG) (DA) (DA)(DC)(DC)(DA)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DC)(DT)(DC)(DT)(DT)(DC)(DC) (DG)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DC)(DC)(DC)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG) (DC)(DA)(DT)(DG)(DA)(DC)(DC)(DG)(DT)(DG) (DA) (DA)(DC)(DC)(DA)(DC)(DC)(DT)(DC) (DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DA)(DC) (DG)(DC) (DG)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DA) (DT)(DG)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG)(DT)(DC)(DG) (DG)(DC)(DT) (DC)(DT)(DA)(DT)(DT)(DC) (DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DT)(DC)(DA)(DT) (DG)(DC)(DT)(DT)(DG) (DC)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DG)(DA)(DT) (DC)(DG)(DG)(DA) (DA)(DG)(DA)(DG)(DC)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT) (DG)(DT)(DA)(DA)(DC)(DG) (DT)(DG)(DT) (DG)(DG)(DA)(DT)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 49.41 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6pwe

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 167866
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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