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万見
- EMDB-60131: enteropeptidase with E574A -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60131
タイトルenteropeptidase with E574A
マップデータ
試料
  • 複合体: E574A mutated enteropeptidase
    • タンパク質・ペプチド: Enteropeptidase non-catalytic heavy chain
    • タンパク質・ペプチド: Enteropeptidase catalytic light chain
キーワードmembrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


enteropeptidase / brush border / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, enteropeptidase / Scavenger receptor cysteine-rich domain / Domain found in sea urchin sperm protein, enterokinase, agrin / MAM domain signature. / SEA domain superfamily / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / SRCR domain profile. ...Peptidase S1A, enteropeptidase / Scavenger receptor cysteine-rich domain / Domain found in sea urchin sperm protein, enterokinase, agrin / MAM domain signature. / SEA domain superfamily / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / SRCR domain profile. / SRCR-like domain superfamily / Scavenger receptor Cys-rich / SRCR domain / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.92 Å
データ登録者Song QY / Ding ZY / Huang HJ
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of E574A mutated EP at 2.92 angstroms resolution
著者: Song QY / Ding ZY / Huang HJ
履歴
登録2024年5月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月21日-
マップ公開2025年5月21日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60131.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60131.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 240 pix.
= 199.68 Å		0.83 Å/pix.
x 240 pix.
= 199.68 Å		0.83 Å/pix.
x 240 pix.
= 199.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.128
最小 - 最大-0.0017344775 - 2.161598
平均 (標準偏差)0.0014562672 (±0.029574472)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 199.68001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60131_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60131_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : E574A mutated enteropeptidase

全体名称: E574A mutated enteropeptidase
要素
  • 複合体: E574A mutated enteropeptidase
    • タンパク質・ペプチド: Enteropeptidase non-catalytic heavy chain
    • タンパク質・ペプチド: Enteropeptidase catalytic light chain

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超分子 #1: E574A mutated enteropeptidase

超分子名称: E574A mutated enteropeptidase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Enteropeptidase non-catalytic heavy chain

分子名称: Enteropeptidase non-catalytic heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.077949 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: ICNGSLYPEP TLVPTPPPEL PTDCGGPFEL WEPNTTFSST NFPNSYPNLA FCVWILNAQK GKNIQLHFQE FDLANINDVV EIRDGEEAD SLLLAVYTGP GPVKDVFSTT NRMTVLLITN DVLARGGFKA NFTTGYHLGI PEPCKADHFQ CKNGECVPLV N LCDGHLHC ...文字列:
ICNGSLYPEP TLVPTPPPEL PTDCGGPFEL WEPNTTFSST NFPNSYPNLA FCVWILNAQK GKNIQLHFQE FDLANINDVV EIRDGEEAD SLLLAVYTGP GPVKDVFSTT NRMTVLLITN DVLARGGFKA NFTTGYHLGI PEPCKADHFQ CKNGECVPLV N LCDGHLHC EDGSDEADCV RFFNGTTNNN GLVRFRIQSI WHTACAENWT TQISNDVCQL LGLGSGNSSK PIFPTDGGPF VK LNTAPDG HLILTPSQQC LQDSLIRLQC NHKSCGKKLA AQDITPK

UniProtKB: Enteropeptidase

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分子 #2: Enteropeptidase catalytic light chain

分子名称: Enteropeptidase catalytic light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.15068 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: IVGGSNAKEG AWPWVVGLYY GGRLLCGASL VSSDWLVSAA ACVYGRNLEP SKWTAILGLH MKSNLTSPQT VPRLIDEIVI NPHYNRRRK DNAIAMMHLE FKVNYTDYIQ PICLPEENQV FPPGRNCSIA GWGTVVYQGT TANILQEADV PLLSNERCQQ Q MPEYNITE ...文字列:
IVGGSNAKEG AWPWVVGLYY GGRLLCGASL VSSDWLVSAA ACVYGRNLEP SKWTAILGLH MKSNLTSPQT VPRLIDEIVI NPHYNRRRK DNAIAMMHLE FKVNYTDYIQ PICLPEENQV FPPGRNCSIA GWGTVVYQGT TANILQEADV PLLSNERCQQ Q MPEYNITE NMICAGYEEG GIDSCQGDAG GPLMCQENNR WFLAGVTSFG YKCALPNRPG VYARVSRFTE WIQSFLH

UniProtKB: Enteropeptidase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.92 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 446564
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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