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万見
- EMDB-5856: Negative stain reconstruction of HIV envelope glycoprotein BG505 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5856
タイトルNegative stain reconstruction of HIV envelope glycoprotein BG505 SOSIP.664 in complex with CAP256-VRC26.09 Fab
マップデータNegative stain reconstruction of HIV-1 BG505 SOSIP.664 in complex with CAP256-VRC26.09 Fab
試料
  • 試料: HIV-1 BG505 SOSIP.664 in complex with CAP256-VRC26.09 Fab
  • タンパク質・ペプチド: envelope glycoprotein BG505 SOSIP.664
  • タンパク質・ペプチド: CAP256-VRC26.09 Fab
キーワードHIV / envelope glycoprotein trimer / CAP256 / VRC.26 / V1/V2 directed antibody
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 28.0 Å
データ登録者Ward AB / Kim HJ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Developmental pathway for potent V1V2-directed HIV-neutralizing antibodies.
著者: Nicole A Doria-Rose / Chaim A Schramm / Jason Gorman / Penny L Moore / Jinal N Bhiman / Brandon J DeKosky / Michael J Ernandes / Ivelin S Georgiev / Helen J Kim / Marie Pancera / Ryan P ...著者: Nicole A Doria-Rose / Chaim A Schramm / Jason Gorman / Penny L Moore / Jinal N Bhiman / Brandon J DeKosky / Michael J Ernandes / Ivelin S Georgiev / Helen J Kim / Marie Pancera / Ryan P Staupe / Han R Altae-Tran / Robert T Bailer / Ema T Crooks / Albert Cupo / Aliaksandr Druz / Nigel J Garrett / Kam H Hoi / Rui Kong / Mark K Louder / Nancy S Longo / Krisha McKee / Molati Nonyane / Sijy O'Dell / Ryan S Roark / Rebecca S Rudicell / Stephen D Schmidt / Daniel J Sheward / Cinque Soto / Constantinos Kurt Wibmer / Yongping Yang / Zhenhai Zhang / / James C Mullikin / James M Binley / Rogier W Sanders / Ian A Wilson / John P Moore / Andrew B Ward / George Georgiou / Carolyn Williamson / Salim S Abdool Karim / Lynn Morris / Peter D Kwong / Lawrence Shapiro / John R Mascola /
要旨: Antibodies capable of neutralizing HIV-1 often target variable regions 1 and 2 (V1V2) of the HIV-1 envelope, but the mechanism of their elicitation has been unclear. Here we define the developmental ...Antibodies capable of neutralizing HIV-1 often target variable regions 1 and 2 (V1V2) of the HIV-1 envelope, but the mechanism of their elicitation has been unclear. Here we define the developmental pathway by which such antibodies are generated and acquire the requisite molecular characteristics for neutralization. Twelve somatically related neutralizing antibodies (CAP256-VRC26.01-12) were isolated from donor CAP256 (from the Centre for the AIDS Programme of Research in South Africa (CAPRISA)); each antibody contained the protruding tyrosine-sulphated, anionic antigen-binding loop (complementarity-determining region (CDR) H3) characteristic of this category of antibodies. Their unmutated ancestor emerged between weeks 30-38 post-infection with a 35-residue CDR H3, and neutralized the virus that superinfected this individual 15 weeks after initial infection. Improved neutralization breadth and potency occurred by week 59 with modest affinity maturation, and was preceded by extensive diversification of the virus population. HIV-1 V1V2-directed neutralizing antibodies can thus develop relatively rapidly through initial selection of B cells with a long CDR H3, and limited subsequent somatic hypermutation. These data provide important insights relevant to HIV-1 vaccine development.
履歴
登録2014年1月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年2月12日-
マップ公開2014年3月19日-
更新2014年5月7日-
現状2014年5月7日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.33
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.33
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_5856.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5856.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Negative stain reconstruction of HIV-1 BG505 SOSIP.664 in complex with CAP256-VRC26.09 Fab
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.05 Å/pix.
x 160 pix.
= 328. Å		2.05 Å/pix.
x 160 pix.
= 328. Å		2.05 Å/pix.
x 160 pix.
= 328. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.33 / ムービー #1: 2.33
最小 - 最大-2.4231379 - 13.975288389999999
平均 (標準偏差)0.0 (±0.8505826)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-39-39-39
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 328.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.052.052.05
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z328.000328.000328.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-95-75153
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-39-39-39
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-2.42313.9750.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : HIV-1 BG505 SOSIP.664 in complex with CAP256-VRC26.09 Fab

全体名称: HIV-1 BG505 SOSIP.664 in complex with CAP256-VRC26.09 Fab
要素
  • 試料: HIV-1 BG505 SOSIP.664 in complex with CAP256-VRC26.09 Fab
  • タンパク質・ペプチド: envelope glycoprotein BG505 SOSIP.664
  • タンパク質・ペプチド: CAP256-VRC26.09 Fab

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超分子 #1000: HIV-1 BG505 SOSIP.664 in complex with CAP256-VRC26.09 Fab

超分子名称: HIV-1 BG505 SOSIP.664 in complex with CAP256-VRC26.09 Fab
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Sample was monodisperse / 集合状態: One HIV trimer binds one Fab / Number unique components: 2
分子量理論値: 410 KDa

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分子 #1: envelope glycoprotein BG505 SOSIP.664

分子名称: envelope glycoprotein BG505 SOSIP.664 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: Trimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
別称: HIV-1 / 細胞中の位置: Membrane
分子量理論値: 360 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK 293S / 組換プラスミド: pPI4

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分子 #2: CAP256-VRC26.09 Fab

分子名称: CAP256-VRC26.09 Fab / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 集合状態: heterodimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞: B cells
分子量理論値: 50 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK 293F / 組換プラスミド: IgG1, kappa, lambda

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.08 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 50 mM Tris, 150 mM NaCl
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids were adsorbed with protein, blotted, and stained with 2% uranyl formate for 20 seconds.
グリッド詳細: 400 Cu mesh grid with thin carbon support, glow discharged in natural atmosphere
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
温度最低: 292 K / 最高: 294 K / 平均: 293 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
日付2013年10月18日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
実像数: 174 / 平均電子線量: 25 e/Å2
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 52000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 52000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt angle max: 50

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画像解析

詳細The particles were picked using the automated DoG Picker and put into a stack using the Appion software package. Initial reference free 2D class averages were calculated using particles binned by 2 via Xmipp Clustering 2D Alignment and sorted into classes. A template stack of 44 class averages was used to generate an ab initio model, which was refined using EMAN.
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 28.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN, EMAN2, Xmipp, IMAGIC / 詳細: Map was calculated from a single dataset. / 使用した粒子像数: 6763
最終 2次元分類クラス数: 64

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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