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- EMDB-5844: Subtomogram average of a virus-associated pyramid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5844
タイトルSubtomogram average of a virus-associated pyramid
マップデータReconstruction of a virus associated pyramid
試料
  • 試料: Reconstruction of a virus-associated pyramid induced by overexpressing the viral protein PVAP in E. coli
  • タンパク質・ペプチド: protein forming virus-associated pyramids
キーワードVAP / archaeovirus / archaea / SIRV2 / Sulfolobus islandicus / viral egress
機能・相同性: / membrane / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Sulfolobus islandicus rod-shaped virus 2 (ウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Daum B / Kuehlbrandt W
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2014
タイトル: Self-assembly of the general membrane-remodeling protein PVAP into sevenfold virus-associated pyramids.
著者: Bertram Daum / Tessa E F Quax / Martin Sachse / Deryck J Mills / Julia Reimann / Özkan Yildiz / Sabine Häder / Cosmin Saveanu / Patrick Forterre / Sonja-Verena Albers / Werner Kühlbrandt / ...著者: Bertram Daum / Tessa E F Quax / Martin Sachse / Deryck J Mills / Julia Reimann / Özkan Yildiz / Sabine Häder / Cosmin Saveanu / Patrick Forterre / Sonja-Verena Albers / Werner Kühlbrandt / David Prangishvili /
要旨: Viruses have developed a wide range of strategies to escape from the host cells in which they replicate. For egress some archaeal viruses use a pyramidal structure with sevenfold rotational symmetry. ...Viruses have developed a wide range of strategies to escape from the host cells in which they replicate. For egress some archaeal viruses use a pyramidal structure with sevenfold rotational symmetry. Virus-associated pyramids (VAPs) assemble in the host cell membrane from the virus-encoded protein PVAP and open at the end of the infection cycle. We characterize this unusual supramolecular assembly using a combination of genetic, biochemical, and electron microscopic techniques. By whole-cell electron cryotomography, we monitored morphological changes in virus-infected host cells. Subtomogram averaging reveals the VAP structure. By heterologous expression of PVAP in cells from all three domains of life, we demonstrate that the protein integrates indiscriminately into virtually any biological membrane, where it forms sevenfold pyramids. We identify the protein domains essential for VAP formation in PVAP truncation mutants by their ability to remodel the cell membrane. Self-assembly of PVAP into pyramids requires at least two different, in-plane and out-of-plane, protein interactions. Our findings allow us to propose a model describing how PVAP arranges to form sevenfold pyramids and suggest how this small, robust protein may be used as a general membrane-remodeling system.
履歴
登録2013年12月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年2月5日-
マップ公開2014年2月19日-
更新2014年4月23日-
現状2014年4月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 172.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 172.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5844_1.jpg

emd_5844_2.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5844.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of a virus associated pyramid
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
8.66 Å/pix.
x 100 pix.
= 866.3 Å		8.66 Å/pix.
x 100 pix.
= 866.3 Å		8.66 Å/pix.
x 100 pix.
= 866.3 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 8.663 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 172.400000000000006 / ムービー #1: 172.4
最小 - 最大161.271331790000005 - 179.423156739999996
平均 (標準偏差)169.777954099999988 (±1.47277522)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 866.3 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z8.6638.6638.663
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z866.300866.300866.300
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-95-75153
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean161.271179.423169.778

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Reconstruction of a virus-associated pyramid induced by overexpre...

全体名称: Reconstruction of a virus-associated pyramid induced by overexpressing the viral protein PVAP in E. coli
要素
  • 試料: Reconstruction of a virus-associated pyramid induced by overexpressing the viral protein PVAP in E. coli
  • タンパク質・ペプチド: protein forming virus-associated pyramids

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超分子 #1000: Reconstruction of a virus-associated pyramid induced by overexpre...

超分子名称: Reconstruction of a virus-associated pyramid induced by overexpressing the viral protein PVAP in E. coli
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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分子 #1: protein forming virus-associated pyramids

分子名称: protein forming virus-associated pyramids / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: P98, PVAP
詳細: The gene encoding PVAP was heterologously overexpressed in E. coli to incorporate pyramid-shaped multimers of PVAP into the plasma membrane.
集合状態: Multimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Sulfolobus islandicus rod-shaped virus 2 (ウイルス)
細胞中の位置: Plasma membrane
分子量実験値: 10 KDa / 理論値: 10 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: Rosetta(DE3)pLys / 組換プラスミド: pSA4
配列UniProtKB: Uncharacterized protein / GO: GO: 0951408

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7 / 詳細: 50 mM Tris, 300 mM NaCl
グリッド詳細: Quantifoil 300 mesh R2/2, glow-discharged
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 10 % / 装置: HOMEMADE PLUNGER
手法: Blot for 3-5 seconds from the side where the sample was applied.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度最低: 89 K / 最高: 96 K / 平均: 90 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 40,000 times magnification
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Gatan Tridium GIF
日付2012年3月12日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 1000 (2k x 2k)
ビット/ピクセル: 32
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 16870 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 10.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 8.0 µm / 倍率（公称値）: 27500
試料ステージ試料ホルダー: liquid nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt series - Axis1 - Min angle: -60.73 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 59.20 °
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成ソフトウェア - 名称: PEET, IMOD / 使用したサブトモグラム数: 57

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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