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- EMDB-57525: Cryo-EM map of the full-length chimeric Adenylyl cyclase 95 in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-57525
タイトルCryo-EM map of the full-length chimeric Adenylyl cyclase 95 in complex with stimulatory G protein, ATPalphaS, and forskolin
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM map of the full-length chimeric adenylyl cyclase 95 in complex with stimulatory G protein, ATPalphaS, and forskolin
    • 複合体: Chimeric Adenylyl Cylase 95
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha
キーワードChimeric Membrane bound adenylyl cyclase / G protein signaling / ATPalphaS / forskolin / MEMBRANE PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト) / Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.72 Å
データ登録者Kantarci I / Korkhov VM
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: Protein Sci / 年: 2026
タイトル: Adenylyl cyclase 9 as a molecular scaffold to dissect the mechanisms of membrane adenylyl cyclases.
著者: Ilayda Kantarci / Haoriwa Haoriwa / Volodymyr M Korkhov /
要旨: Adenylyl cyclases (ACs) convert ATP into the second messenger cAMP, thus directly influencing cellular signaling in response to a wide variety of stimuli. Despite their physiological importance, ...Adenylyl cyclases (ACs) convert ATP into the second messenger cAMP, thus directly influencing cellular signaling in response to a wide variety of stimuli. Despite their physiological importance, structural studies of isoform-specific AC regulation are compounded by difficulties in AC expression and purification. Here, we designed a chimeric construct AC95, combining human AC9 as a molecular scaffold and incorporating the catalytic-allosteric core of human AC5. Cryo-EM analysis of AC95 at 3.5 Å resolution revealed a state of AC95 bound to both ATPαS and forskolin, demonstrating that the chimera partially reproduces allosteric regulation by forskolin while retaining the structural features of the AC9 scaffold. Although AC95 chimera retained the ability to bind to and be activated by forskolin, it lost the ability to be autoinhibited by the C2b domain of AC9. Moreover, AC95 is insensitive to inhibition by AC5 inhibitors SQ22,536 and NKY80, due to either targeting a site distinct from the catalytic-allosteric core of AC5, altered conformational dynamics or long-range allosteric effects imposed by chimeric scaffold, or a requirement for additional AC5 features absent in AC95. Our results establish an approach for investigating isoform-specific regulation of mammalian ACs by small molecules, offering a potential path for structure-based drug discovery targeting distinct AC isoforms.
履歴
登録2026年4月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年9月30日-
マップ公開2026年9月30日-
更新2026年9月30日-
現状2026年9月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_57525.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_57525.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.65 Å/pix.
x 512 pix.
= 331.776 Å		0.65 Å/pix.
x 512 pix.
= 331.776 Å		0.65 Å/pix.
x 512 pix.
= 331.776 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.648 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0639
最小 - 最大-0.482317 - 0.60561377
平均 (標準偏差)0.00007360688 (±0.008280678)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 331.776 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_57525_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_57525_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM map of the full-length chimeric adenylyl cyclase 95 in co...

全体名称: Cryo-EM map of the full-length chimeric adenylyl cyclase 95 in complex with stimulatory G protein, ATPalphaS, and forskolin
要素
  • 複合体: Cryo-EM map of the full-length chimeric adenylyl cyclase 95 in complex with stimulatory G protein, ATPalphaS, and forskolin
    • 複合体: Chimeric Adenylyl Cylase 95
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha

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超分子 #1: Cryo-EM map of the full-length chimeric adenylyl cyclase 95 in co...

超分子名称: Cryo-EM map of the full-length chimeric adenylyl cyclase 95 in complex with stimulatory G protein, ATPalphaS, and forskolin
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: Chimeric Adenylyl Cylase 95

超分子名称: Chimeric Adenylyl Cylase 95 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha

超分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.72 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 145507
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6r3q

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1-v6

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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