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- EMDB-5650: Pseudorabies virus C-capsid from cryo-electron microscopy -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5650
タイトルPseudorabies virus C-capsid from cryo-electron microscopy
マップデータReconstruction of pseudorabies virus (PRV) C-capsid
試料
  • 試料: Pseudorabies virus (PRV) C-capsid
  • ウイルス: Suid herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
キーワードherpesvirus / capsid
生物種Suid herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Homa FL / Huffman JB / Toropova K / Lopez HR / Makhov AM / Conway JF
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Structure of the pseudorabies virus capsid: comparison with herpes simplex virus type 1 and differential binding of essential minor proteins.
著者: F L Homa / J B Huffman / K Toropova / H R Lopez / A M Makhov / J F Conway /
要旨: The structure of pseudorabies virus (PRV) capsids isolated from the nucleus of infected cells and from PRV virions was determined by cryo-electron microscopy (cryo-EM) and compared to herpes simplex ...The structure of pseudorabies virus (PRV) capsids isolated from the nucleus of infected cells and from PRV virions was determined by cryo-electron microscopy (cryo-EM) and compared to herpes simplex virus type 1 (HSV-1) capsids. PRV capsid structures closely resemble those of HSV-1, including distribution of the capsid vertex specific component (CVSC) of HSV-1, which is a heterodimer of the pUL17 and pUL25 proteins. Occupancy of CVSC on all PRV capsids is near 100%, compared to ~50% reported for HSV-1 C-capsids and 25% or less that we measure for HSV-1 A- and B-capsids. A PRV mutant lacking pUL25 does not produce C-capsids and lacks visible CVSC density in the cryo-EM-based reconstruction. A reconstruction of PRV capsids in which green fluorescent protein was fused within the N-terminus of pUL25 confirmed previous studies with a similar HSV-1 capsid mutant localizing pUL25 to the CVSC density region that is distal to the penton. However, comparison of the CVSC density in a 9-Å-resolution PRV C-capsid map with the available crystal structure of HSV-1 pUL25 failed to find a satisfactory fit, suggesting either a different fold for PRV pUL25 or a capsid-bound conformation for pUL25 that does not match the X-ray model determined from protein crystallized in solution. The PRV capsid imaged within virions closely resembles C-capsids with the addition of weak but significant density shrouding the pentons that we attribute to tegument proteins. Our results demonstrate significant structure conservation between the PRV and HSV capsids.
履歴
登録2013年5月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年7月3日-
マップ公開2013年7月10日-
更新2013年9月4日-
現状2013年9月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5000
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5000
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5650.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5650.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1 GB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED INTEGER (2 BYTES)
注釈Reconstruction of pseudorabies virus (PRV) C-capsid
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.63 Å/pix.
x 823 pix.
= 1341.49 Å		1.63 Å/pix.
x 823 pix.
= 1341.49 Å		1.63 Å/pix.
x 823 pix.
= 1341.49 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.63 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 5000.0 / ムービー #1: 5000
最小 - 最大-16347.0 - 32443.0
平均 (標準偏差)751.030273439999974 (±3070.181884770000124)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ823823823
Spacing823823823
セルA=B=C: 1341.49 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Integer*27
Å/pix. X/Y/Z1.631.631.63
M x/y/z823823823
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1341.4901341.4901341.490
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-132-122-147
NX/NY/NZ250274261
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS823823823
D min/max/mean-16347.00032443.000751.030

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Pseudorabies virus (PRV) C-capsid

全体名称: Pseudorabies virus (PRV) C-capsid
要素
  • 試料: Pseudorabies virus (PRV) C-capsid
  • ウイルス: Suid herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)

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超分子 #1000: Pseudorabies virus (PRV) C-capsid

超分子名称: Pseudorabies virus (PRV) C-capsid / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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超分子 #1: Suid herpesvirus 1

超分子名称: Suid herpesvirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: pseudorabies virus / 詳細: C-capsid contains viral dsDNA. / NCBI-ID: 10345 / 生物種: Suid herpesvirus 1 / Sci species strain: Becker / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: pseudorabies virus
宿主生物種: Sus scrofa (ブタ) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: C-capsid / 直径: 1250 Å / T番号(三角分割数): 16

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: TNE: 500mM NaCl, 10mM Tris, 1mM EDTA
グリッド詳細: Quantifoil R2/1, 200 mesh copper, glow discharged for 10-15 secs
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 82 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Blot for 6 seconds.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
日付2010年7月18日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 535 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダー: Polara stage / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles were selected manually with x3dpreprocess.
CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: AUTO3DEM / 使用した粒子像数: 11908

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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