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- EMDB-5644: Two-dimensional crystals of sMgm1 over a monolayer with a lipid c... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5644
タイトルTwo-dimensional crystals of sMgm1 over a monolayer with a lipid composition identical to that of the mitochondrial inner membrane
マップデータThree dimensional reconstruction from tilted images of a two-dimensional crystal of sMgm1 in the absence of substrate
試料
  • 試料: Small isoform of yeast Mgm1
  • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial genome maintenance 1
キーワードMitochondrial proteins / mitochondrial membrane fusion / mitochondrial cristae maintenance / yeast / DRP / sMgm1
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial inner boundary membrane / mitochondrial outer membrane fusion / mitochondrial inner membrane fusion / Regulation of Apoptosis / mitochondrion inheritance / heme transport / cardiolipin binding / mitochondrial genome maintenance / phosphatidic acid binding / mitochondrial membrane organization ...mitochondrial inner boundary membrane / mitochondrial outer membrane fusion / mitochondrial inner membrane fusion / Regulation of Apoptosis / mitochondrion inheritance / heme transport / cardiolipin binding / mitochondrial genome maintenance / phosphatidic acid binding / mitochondrial membrane organization / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / mitochondrial fusion / phosphatidylserine binding / mitochondrial crista / mitochondrion organization / mitochondrial intermembrane space / microtubule binding / microtubule / mitochondrial inner membrane / membrane fusion / GTPase activity / GTP binding / mitochondrion / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / GTPase effector domain / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin ...Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / GTPase effector domain / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynamin-like GTPase MGM1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子線結晶学 / ネガティブ染色法 / 解像度: 24.0 Å
データ登録者Devay RM / Dominguez-Ramirez L / Lackner LL / Hoppins S / Stahlberg H / Nunnari J
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2009
タイトル: Coassembly of Mgm1 isoforms requires cardiolipin and mediates mitochondrial inner membrane fusion.
著者: Rachel M DeVay / Lenin Dominguez-Ramirez / Laura L Lackner / Suzanne Hoppins / Henning Stahlberg / Jodi Nunnari /
要旨: Two dynamin-related protein (DRP) families are essential for fusion of the outer and inner mitochondrial membranes, Fzo1 (yeast)/Mfn1/Mfn2 (mammals) and Mgm1 (yeast)/Opa1 (mammals), respectively. ...Two dynamin-related protein (DRP) families are essential for fusion of the outer and inner mitochondrial membranes, Fzo1 (yeast)/Mfn1/Mfn2 (mammals) and Mgm1 (yeast)/Opa1 (mammals), respectively. Fzo1/Mfns possess two medial transmembrane domains, which place their critical GTPase and coiled-coil domains in the cytosol. In contrast, Mgm1/Opa1 are present in cells as long (l) isoforms that are anchored via the N terminus to the inner membrane, and short (s) isoforms were predicted to be soluble in the intermembrane space. We addressed the roles of Mgm1 isoforms and how DRPs function in membrane fusion. Our analysis indicates that in the absence of a membrane, l- and s-Mgm1 both exist as inactive GTPase monomers, but that together in trans they form a functional dimer in a cardiolipin-dependent manner that is the building block for higher-order assemblies.
履歴
登録2013年4月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年7月3日-
マップ公開2013年7月3日-
更新2013年7月3日-
現状2013年7月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.55
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.55
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5644_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5644.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 120.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Three dimensional reconstruction from tilted images of a two-dimensional crystal of sMgm1 in the absence of substrate
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.66 Å/pix.
x 201 pix.
= 932. Å		4.66 Å/pix.
x 401 pix.
= 932. Å		4.66 Å/pix.
x 401 pix.
= 932. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズ
XYZ
EMDB情報4.664.664.66
CCP4マップ ヘッダ情報4.664.664.66
EM Navigator ムービー #1111
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.55 / ムービー #1: 0.55
最小 - 最大-250.0 - 199.840820309999998
平均 (標準偏差)0.00980678 (±47.39643478)
対称性空間群: 143
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-200-200-100
サイズ401401201
Spacing200200200
セルA=B=C: 932.0 Å
α: 90.0 ° / β: 90.0 ° / γ: 120.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.664.664.66
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z932.000932.000932.000
α/β/γ90.00090.000120.000
start NX/NY/NZ-132-122-147
NX/NY/NZ250274261
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-200-200-100
NC/NR/NS401401201
D min/max/mean-250.000199.8410.010

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Small isoform of yeast Mgm1

全体名称: Small isoform of yeast Mgm1
要素
  • 試料: Small isoform of yeast Mgm1
  • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial genome maintenance 1

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超分子 #1000: Small isoform of yeast Mgm1

超分子名称: Small isoform of yeast Mgm1 / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The sample aggregates as the oligomer observed by electron microscopy only in the presence of lipids, particularly those making up the inner mitochondrial membrane.
集合状態: trimer of dimers / Number unique components: 1
分子量実験値: 76 MDa / 理論値: 76 MDa / 手法: Sedimentation

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分子 #1: Mitochondrial genome maintenance 1

分子名称: Mitochondrial genome maintenance 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Dynamin-like GTPase MGM1, mitochondrial
詳細: Lipid monolayer with same composition as inner mitochondrial membranes
コピー数: 6 / 集合状態: Trimer of dimers / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast / Organelle: mitochondrion / 細胞中の位置: inner mitochondrial membrane
分子量実験値: 76 MDa / 理論値: 76 MDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列UniProtKB: Dynamin-like GTPase MGM1, mitochondrial / GO: mitochondrial fusion
InterPro: Dynamin, Dynamin, GTPase domain, Dynamin, GTPase region, conserved site, GTPase effector domain

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析電子線結晶学
試料の集合状態2D array

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20 mM Tris-HCl
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids were floated on 2% uranyl acetate for 10 seconds twice.
グリッド詳細: 200 mesh copper grid with thin carbon support, non-glow discharged
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER
詳細Crystals were grown on a lipid monolayer.
結晶化詳細: Crystals were grown on a lipid monolayer.

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1230
温度平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification.
日付2009年7月2日
撮影実像数: 35
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.9 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 30000
試料ステージ試料ホルダー: Nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: JEOL / Tilt angle max: 45 / Tilt series - Axis1 - Min angle: 0 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 45 °

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画像解析

詳細Images were processed entirely using 2dx.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.0 Å / ソフトウェア - 名称: 2DX
結晶パラメータ単位格子 - A: 200 Å / 単位格子 - B: 200 Å / 単位格子 - γ: 120 ° / 面群: P 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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