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万見
- EMDB-5639: Cryo-electron tomography reconstruction of native HIV-1 core -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5639
タイトルCryo-electron tomography reconstruction of native HIV-1 core
マップデータThe figure shows the simulated density of all-atom HIV-1 capsid model (3J3Y) overlaid with a slice of HIV-1 core tomogram.
試料
  • 試料: HIV-1 core with A14C/E45C cross-linked capsid protein
  • ウイルス: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
キーワードcryo-electron tomography / HIV-1 core
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / structural molecule activity / virion membrane / RNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gag protein p6 / Gag protein p6 / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein ...Gag protein p6 / Gag protein p6 / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Zhao G / Perilla JR / Yufenyuy E / Meng X / Chen B / Ning J / Ahn J / Gronenborn AM / Schulten K / Aiken C / Zhang P
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Mature HIV-1 capsid structure by cryo-electron microscopy and all-atom molecular dynamics.
著者: Gongpu Zhao / Juan R Perilla / Ernest L Yufenyuy / Xin Meng / Bo Chen / Jiying Ning / Jinwoo Ahn / Angela M Gronenborn / Klaus Schulten / Christopher Aiken / Peijun Zhang /
要旨: Retroviral capsid proteins are conserved structurally but assemble into different morphologies. The mature human immunodeficiency virus-1 (HIV-1) capsid is best described by a 'fullerene cone' model, ...Retroviral capsid proteins are conserved structurally but assemble into different morphologies. The mature human immunodeficiency virus-1 (HIV-1) capsid is best described by a 'fullerene cone' model, in which hexamers of the capsid protein are linked to form a hexagonal surface lattice that is closed by incorporating 12 capsid-protein pentamers. HIV-1 capsid protein contains an amino-terminal domain (NTD) comprising seven α-helices and a β-hairpin, a carboxy-terminal domain (CTD) comprising four α-helices, and a flexible linker with a 310-helix connecting the two structural domains. Structures of the capsid-protein assembly units have been determined by X-ray crystallography; however, structural information regarding the assembled capsid and the contacts between the assembly units is incomplete. Here we report the cryo-electron microscopy structure of a tubular HIV-1 capsid-protein assembly at 8 Å resolution and the three-dimensional structure of a native HIV-1 core by cryo-electron tomography. The structure of the tubular assembly shows, at the three-fold interface, a three-helix bundle with critical hydrophobic interactions. Mutagenesis studies confirm that hydrophobic residues in the centre of the three-helix bundle are crucial for capsid assembly and stability, and for viral infectivity. The cryo-electron-microscopy structures enable modelling by large-scale molecular dynamics simulation, resulting in all-atom models for the hexamer-of-hexamer and pentamer-of-hexamer elements as well as for the entire capsid. Incorporation of pentamers results in closer trimer contacts and induces acute surface curvature. The complete atomic HIV-1 capsid model provides a platform for further studies of capsid function and for targeted pharmacological intervention.
履歴
登録2013年4月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年5月29日-
マップ公開2013年5月29日-
更新2013年6月12日-
現状2013年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.355
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.355
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j3y
  • 表面レベル: 0.355
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j3q
  • 表面レベル: 0.355
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j3q
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5639_1.jpg

emd_5639_2.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5639.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 17.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The figure shows the simulated density of all-atom HIV-1 capsid model (3J3Y) overlaid with a slice of HIV-1 core tomogram.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
6.25 Å/pix.
x 161 pix.
= 1006.25 Å		6.25 Å/pix.
x 175 pix.
= 1093.75 Å		6.25 Å/pix.
x 163 pix.
= 1018.75 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 6.25 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.355 / ムービー #1: 0.355
最小 - 最大0.0 - 0.62596595
平均 (標準偏差)0.06133261 (±0.12504502)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ175163161
Spacing175163161
セルA: 1018.75 Å / B: 1093.75 Å / C: 1006.25 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z6.256.256.25
M x/y/z163175161
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1018.7501093.7501006.250
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-132-122-147
NX/NY/NZ250274261
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS163175161
D min/max/mean0.0000.6260.061

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : HIV-1 core with A14C/E45C cross-linked capsid protein

全体名称: HIV-1 core with A14C/E45C cross-linked capsid protein
要素
  • 試料: HIV-1 core with A14C/E45C cross-linked capsid protein
  • ウイルス: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)

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超分子 #1000: HIV-1 core with A14C/E45C cross-linked capsid protein

超分子名称: HIV-1 core with A14C/E45C cross-linked capsid protein
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was purified from HIV-1 virions / Number unique components: 1

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超分子 #1: Human immunodeficiency virus 1

超分子名称: Human immunodeficiency virus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: HIV-1
詳細: HIV-1 core was isolated from virions carrying A14C/E45C mutation in capsid protein.
NCBI-ID: 11676 / 生物種: Human immunodeficiency virus 1 / Sci species strain: R9 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: HIV-1
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.011 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 10 mM Tris-HCl, 100 mM NaCl, 1 mM EDTA
グリッド詳細: Quantifoil R2/2 200 mesh holey carbon copper grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 90 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
手法: Purified HIV-1 A14C/E45C cores (3 uL) were applied to the carbon side of glow-discharged, perforated R2/2 Quantifoil grids and quickly mixed with 3 uL of a 15 nM fiducial gold bead solution ...手法: Purified HIV-1 A14C/E45C cores (3 uL) were applied to the carbon side of glow-discharged, perforated R2/2 Quantifoil grids and quickly mixed with 3 uL of a 15 nM fiducial gold bead solution before plunge-freezing.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度最低: 80 K / 最高: 85 K / 平均: 82 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 115,000 times magnification
日付2010年9月11日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 53 / 平均電子線量: 120 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 8.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 8.0 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt series - Axis1 - Min angle: -70 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 66 ° / Tilt series - Axis1 - Angle increment: 2 °
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / ソフトウェア - 名称: tomo3d
詳細: The raw tomogram was denoised using the nonlinear anisotropic diffusion edge-enhancing algorithm available in IMOD. The core density was segmented out using Volume Tracer in UCSF Chimera.
使用した粒子像数: 53

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3j34

ソフトウェア名称: MD
詳細The model was built using hexamer of hexamers (PDB entry 3J34) and pentamer of hexamers (computer-based MD model available upon request).
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3j3q:
Atomic-level structure of the entire HIV-1 capsid

PDB-3j3y:
Atomic-level structure of the entire HIV-1 capsid (186 hexamers + 12 pentamers)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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