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- EMDB-5560: CryoEM of Poliovirus Polymerase Tube, including Ghost Reflections -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5560
タイトルCryoEM of Poliovirus Polymerase Tube, including Ghost Reflections
マップデータHelical reconstruction of a tube of poliovirus polymerase, including ghost reflections
試料
  • 試料: Oligomer of poliovirus polymerase; helical structure with ghost reflections included
  • タンパク質・ペプチド: poliovirus polymerase
キーワードpoliovirus polymerase / viral replication
生物種Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16.0 Å
データ登録者Wang J / Bullitt E
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Surface for catalysis by poliovirus RNA-dependent RNA polymerase.
著者: Jing Wang / John M Lyle / Esther Bullitt /
要旨: The poliovirus RNA-dependent RNA polymerase, 3Dpol, replicates the viral genomic RNA on the surface of virus-induced intracellular membranes. Macromolecular assemblies of 3Dpol form linear arrays of ...The poliovirus RNA-dependent RNA polymerase, 3Dpol, replicates the viral genomic RNA on the surface of virus-induced intracellular membranes. Macromolecular assemblies of 3Dpol form linear arrays of subunits that propagate along a strong protein-protein interaction called interface-I, as was observed in the crystal structure of wild-type poliovirus polymerase. These "filaments" recur with slight modifications in planar sheets and, with additional modifications that accommodate curvature, in helical tubes of the polymerase, by packing filaments together via a second set of interactions. Periodic variations of subunit orientations within 3Dpol tubes give rise to "ghost reflections" in diffraction patterns computed from electron cryomicrographs of helical arrays. The ghost reflections reveal that polymerase tubes are formed by bundles of four to five interface-I filaments, which are then connected to the next bundle of filaments with a perturbation of interface interactions between bundles. While enzymatically inactive polymerase is also capable of oligomerization, much thinner tubes that lack interface-I interactions between adjacent subunits are formed, suggesting that long-range allostery produces conformational changes that extend from the active site to the protein-protein interface. Macromolecular assemblies of poliovirus polymerase show repeated use of flexible interface interactions for polymerase lattice formation, suggesting that adaptability of polymerase-polymerase interactions facilitates RNA replication. In addition, the presence of a positively charged groove identified in polymerase arrays may help position and stabilize the RNA template during replication.
履歴
登録2012年12月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年1月16日-
マップ公開2014年2月12日-
更新2014年4月23日-
現状2014年4月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 15.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 15.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 15.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5560.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5560.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 13.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Helical reconstruction of a tube of poliovirus polymerase, including ghost reflections
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.4 Å/pix.
x 148 pix.
= 503.2 Å		3.4 Å/pix.
x 159 pix.
= 540.6 Å		3.4 Å/pix.
x 159 pix.
= 540.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.4 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 15.5 / ムービー #1: 15.5
最小 - 最大-34.0 - 62.0
平均 (標準偏差)1.82832026 (±11.531558990000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ159159148
Spacing159159148
セルA: 540.60004 Å / B: 540.60004 Å / C: 503.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.43.43.4
M x/y/z159159148
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z540.600540.600503.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-5029166
NX/NY/NZ106122134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS159159148
D min/max/mean-34.00062.0001.828

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Oligomer of poliovirus polymerase; helical structure with ghost r...

全体名称: Oligomer of poliovirus polymerase; helical structure with ghost reflections included
要素
  • 試料: Oligomer of poliovirus polymerase; helical structure with ghost reflections included
  • タンパク質・ペプチド: poliovirus polymerase

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超分子 #1000: Oligomer of poliovirus polymerase; helical structure with ghost r...

超分子名称: Oligomer of poliovirus polymerase; helical structure with ghost reflections included
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: oligomer of 331 components / Number unique components: 1
分子量理論値: 17.4 MDa / 手法: 52.5 kD monomer

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分子 #1: poliovirus polymerase

分子名称: poliovirus polymerase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: 3Dpol
詳細: polymerase was oligomerized by incubation at 30C followed by incubation at 4C.
コピー数: 331 / 集合状態: oligomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
株: Mahoney / 別称: poliovirus
分子量理論値: 17.4 MDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pT5T-3D

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

グリッド詳細: Quantifoil grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 77 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I / 手法: Blot for 3 sec before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
日付2011年1月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER

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画像解析

詳細n,l (1,0): -31, 8 n,l (0,1): 6, 40 t= -208, u= 1288 (l = -208n + 1288m)
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 3.040994 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 58.136646 °
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.0 Å / ソフトウェア - 名称: EMIP, Chimera

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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