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- EMDB-5555: Molecular structure of the native HIV-1 Env trimer bound to m36 a... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5555
タイトルMolecular structure of the native HIV-1 Env trimer bound to m36 and sCD4: Membrane region
マップデータMolecular structure of native HIV-1 Env trimer bound to m36 and sCD4: Membrane region
試料
  • 試料: m36 and sCD4 in complex with HIV-1 Bal Env
  • タンパク質・ペプチド: HIV-1 envelope glycoprotein
キーワードgp120 / gp41 / cryoelectron microscopy / AIDS vaccine / virus entry
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Meyerson JR / Tran EEH / Kuybeda O / Chen W / Dimitrov DS / Gorlani A / Verrips T / Lifson JD / Subramaniam S
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: Molecular structures of trimeric HIV-1 Env in complex with small antibody derivatives.
著者: Joel R Meyerson / Erin E H Tran / Oleg Kuybeda / Weizao Chen / Dimiter S Dimitrov / Andrea Gorlani / Theo Verrips / Jeffrey D Lifson / Sriram Subramaniam /
要旨: The extensive carbohydrate coat, the variability of protein structural features on HIV-1 envelope glycoproteins (Env), and the steric constraints of the virus-cell interface during infection, present ...The extensive carbohydrate coat, the variability of protein structural features on HIV-1 envelope glycoproteins (Env), and the steric constraints of the virus-cell interface during infection, present challenges to the elicitation of effective full-length (~150 kDa), neutralizing antibodies against HIV. These hurdles have motivated the engineering of smaller antibody derivatives that can bind Env and neutralize the virus. To further understand the mechanisms by which these proteins neutralize HIV-1, we carried out cryoelectron tomography of native HIV-1 BaL virions complexed separately to two small (~15 kDa) HIV-neutralizing proteins: A12, which binds the CD4-binding site on Env, and m36, whose binding to Env is enhanced by CD4 binding. We show that despite their small size, the presence of these proteins and their effects on the quaternary conformation of trimeric Env can be visualized in molecular structures derived by cryoelectron tomography combined with subvolume averaging. Binding of Env to A12 results in a conformational change that is comparable to changes observed upon its binding to the CD4-binding site antibody, b12. In contrast, binding of Env to m36 results in an "open" quaternary conformation similar to that seen with binding of soluble CD4 or the CD4i antibody, 17b. Because these small neutralizing proteins are less sterically hindered than full-length antibodies at zones of virus-cell contact, the finding that their binding has the same structural consequences as that of other broadly neutralizing antibodies highlights their potential for use in therapeutic applications.
履歴
登録2012年12月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年1月9日-
マップ公開2013年1月9日-
更新2013年1月16日-
現状2013年1月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.518
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.518
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • + EMDB-5554
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.518
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5555_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5555.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Molecular structure of native HIV-1 Env trimer bound to m36 and sCD4: Membrane region
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.1 Å/pix.
x 100 pix.
= 410. Å		4.1 Å/pix.
x 100 pix.
= 410. Å		4.1 Å/pix.
x 100 pix.
= 410. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.518 / ムービー #1: 0.518
最小 - 最大-0.00028585 - 1.18225002
平均 (標準偏差)0.02372764 (±0.13292786)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 410.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.14.14.1
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z410.000410.000410.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-5029166
NX/NY/NZ106122134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-0.0001.1820.024

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : m36 and sCD4 in complex with HIV-1 Bal Env

全体名称: m36 and sCD4 in complex with HIV-1 Bal Env
要素
  • 試料: m36 and sCD4 in complex with HIV-1 Bal Env
  • タンパク質・ペプチド: HIV-1 envelope glycoprotein

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超分子 #1000: m36 and sCD4 in complex with HIV-1 Bal Env

超分子名称: m36 and sCD4 in complex with HIV-1 Bal Env / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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分子 #1: HIV-1 envelope glycoprotein

分子名称: HIV-1 envelope glycoprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: HIV-1 surface spike / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法

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試料調製

緩衝液詳細: HIV-1 BaL virions in TNE buffer treated with 1 mM Aldrithiol-2, 16mg/mL m36 in PBS buffer, pH 7.4, 1mg/mL sCD4 in PBS buffer, pH 7.2
グリッド詳細: Quantifoil Multi-A, 200 mesh
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Gatan
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
日付2012年2月26日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD / 平均電子線量: 100 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 倍率（公称値）: 34000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Average number of tilts used in the 3D reconstructions: 61. Average tomographic tilt angle increment: 2.
最終 再構成ソフトウェア - 名称: IMOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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