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- EMDB-55390: In situ cryo-electron tomogram of a mouse rod photoreceptor cell ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-55390
タイトルIn situ cryo-electron tomogram of a mouse rod photoreceptor cell containing the centriolar luminal distal ring
マップデータ
試料
  • 組織: Mouse retina
キーワードcilia / flagella / photoreceptor / retina / transition zone / centriole / rod cell / rod photoreceptor / basal body / STRUCTURAL PROTEIN
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Mukherjee S / Daraspe J / Genoud C / Hamel V / Guichard P
資金援助 スイス, 3件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science FoundationPP00P3_187198 スイス
Swiss National Science Foundation310030_205087 スイス
Swiss State Secretariat for Education, Research and InnovationMB22.00075 スイス
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2025
タイトル: The luminal ring protein C2CD3 acts as a radial in-to-out organizer of the distal centriole and appendages.
著者: Eloïse Bertiaux / Vincent Louvel / Caitlyn L McCafferty / Hugo van den Hoek / Umut Batman / Souradip Mukherjee / Lorène Bournonville / Olivier Mercey / Isabelle Méan / Ricardo D Righetto / ...著者: Eloïse Bertiaux / Vincent Louvel / Caitlyn L McCafferty / Hugo van den Hoek / Umut Batman / Souradip Mukherjee / Lorène Bournonville / Olivier Mercey / Isabelle Méan / Ricardo D Righetto / Adrian Müller / Philippe Van der Stappen / Garrison Buss / Jean Daraspe / Christel Genoud / Tim Stearns / Benjamin D Engel / Virginie Hamel / Paul Guichard /
要旨: Centrioles are polarized microtubule-based structures with appendages at their distal end that are essential for cilia formation and function. The protein C2CD3 is critical for distal appendage ...Centrioles are polarized microtubule-based structures with appendages at their distal end that are essential for cilia formation and function. The protein C2CD3 is critical for distal appendage assembly, with mutations linked to orofaciodigital syndrome and other ciliopathies. However, its precise molecular role in appendage recruitment remains unclear. Using ultrastructure expansion microscopy (U-ExM) and iterative U-ExM on human cells, together with in situ cryo-electron tomography (cryo-ET) on mouse tissues, we reveal that C2CD3 adopts a radially symmetric 9-fold organization within the centriole's distal lumen. We show that the C-terminal region of C2CD3 localizes close to a ~100 nm luminal ring structure consisting of ~27 nodes, while its N-terminal region localizes close to a hook-like structure that attaches to the A-microtubule as it extends from the centriole interior to exterior. This hook structure is adjacent to the DISCO complex (MNR/CEP90/OFD1), which marks future appendage sites. C2CD3 depletion disrupts not only the recruitment of the DISCO complex via direct interaction with MNR but also destabilizes the luminal ring network composed of C2CD3/SFI1/centrin-2/CEP135/NA14, as well as the distal microtubule tip protein CEP162. This reveals an intricate "in-to-out" molecular hub connecting the centriolar lumen, distal microtubule cap, and appendages. Although C2CD3 loss results in shorter centrioles and appendage defects, key structural elements remain intact, permitting continued centriole duplication. We propose that C2CD3 forms the luminal ring structure and extends radially to the space between triplet microtubules, functioning as an architectural hub that scaffolds the distal end of the centriole, orchestrating its assembly and directing appendage formation.
履歴
登録2025年10月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月19日-
マップ公開2025年11月19日-
更新2025年12月24日-
現状2025年12月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_55390.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_55390.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 728 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED INTEGER (2 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
9.68 Å/pix.
x 364 pix.
= 3523.884 Å		9.68 Å/pix.
x 1024 pix.
= 9913.344 Å		9.68 Å/pix.
x 1024 pix.
= 9913.344 Å

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 9.681 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
最小 - 最大-32768.0 - 32767.0
平均 (標準偏差)4639.835399999999936 (±4013.561299999999846)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ10241024364
Spacing10241024364
セルA: 9913.344 Å / B: 9913.344 Å / C: 3523.8838 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mouse retina

全体名称: Mouse retina
要素
  • 組織: Mouse retina

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超分子 #1: Mouse retina

超分子名称: Mouse retina / タイプ: tissue / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: C57BL/6 J wild type / 器官: Eye / 組織: Retina

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態tissue

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: NITROGEN
詳細Mouse retina
加圧凍結法装置: OTHER
詳細: The value given for _em_high_pressure_freezing.instrument is Leica EM Ice. This is not in a list of allowed values {'EMS-002 RAPID IMMERSION FREEZER', 'LEICA EM PACT', 'LEICA EM PACT2', ...詳細: The value given for _em_high_pressure_freezing.instrument is Leica EM Ice. This is not in a list of allowed values {'EMS-002 RAPID IMMERSION FREEZER', 'LEICA EM PACT', 'LEICA EM PACT2', 'OTHER', 'BAL-TEC HPM 010', 'LEICA EM HPM100'} so OTHER is written into the XML file.
Cryo protectant20% dextran
切片作成集束イオンビーム - 装置: OTHER / 集束イオンビーム - イオン: OTHER / 集束イオンビーム - 電圧: 30 / 集束イオンビーム - 電流: 0.05 / 集束イオンビーム - 時間: 2700 / 集束イオンビーム - 温度: 81 K / 集束イオンビーム - Initial thickness: 4000 / 集束イオンビーム - 最終 厚さ: 150
集束イオンビーム - 詳細: Serialized Lift-Out procedure.. The value given for _em_focused_ion_beam.instrument is Thermo Scientific Aquilos 2 cryo-FIB-SEM. This is not in a list of allowed ...集束イオンビーム - 詳細: Serialized Lift-Out procedure.. The value given for _em_focused_ion_beam.instrument is Thermo Scientific Aquilos 2 cryo-FIB-SEM. This is not in a list of allowed values {'OTHER', 'DB235'} so OTHER is written into the XML file.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 3.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: SIMULTANEOUS ITERATIVE (SIRT) / ソフトウェア - 名称: IMOD / 使用した粒子像数: 58
CTF補正ソフトウェア - 名称: IMOD / タイプ: PHASE FLIPPING ONLY

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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