[日本語] English
万見
- EMDB-55354: shutdown state non-muscle myosin 2A heads region -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-55354
タイトルshutdown state non-muscle myosin 2A heads region
マップデータDeepEMhancer map
試料
  • 複合体: NM2A complex with essential and regulatory light chains in the shutdown state
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 1 of Myosin-9
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 1 of Myosin light polypeptide 6
    • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light polypeptide 9
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードMyosin / coiled coil / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Ephrin signaling / Smooth Muscle Contraction / negative regulation of actin filament severing / uropod organization / regulation of plasma membrane repair / establishment of meiotic spindle localization / cytokinetic process / myosin II filament / cortical granule exocytosis / establishment of T cell polarity ...Ephrin signaling / Smooth Muscle Contraction / negative regulation of actin filament severing / uropod organization / regulation of plasma membrane repair / establishment of meiotic spindle localization / cytokinetic process / myosin II filament / cortical granule exocytosis / establishment of T cell polarity / myofibril assembly / cortical granule / blood vessel endothelial cell migration / actomyosin contractile ring / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / uropod / regulated exocytosis / myosin II binding / actin filament-based movement / muscle myosin complex / meiotic spindle organization / lysosome localization / plasma membrane repair / actomyosin / myosin filament / myoblast fusion / RHO GTPases activate CIT / RHO GTPases Activate ROCKs / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / myosin II complex / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / structural constituent of muscle / platelet formation / CD163 mediating an anti-inflammatory response / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / leukocyte migration / phagocytosis, engulfment / EPHA-mediated growth cone collapse / myosin heavy chain binding / microfilament motor activity / endodermal cell differentiation / cell leading edge / RHO GTPases activate PAKs / cleavage furrow / brush border / membrane protein ectodomain proteolysis / cytoskeletal motor activity / monocyte differentiation / immunological synapse / RHO GTPases activate PKNs / stress fiber / protein-membrane adaptor activity / ruffle / integrin-mediated signaling pathway / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / FCGR3A-mediated phagocytosis / adherens junction / neuromuscular junction / ADP binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / platelet aggregation / spindle / cytoplasmic side of plasma membrane / integrin binding / actin filament binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / protein transport / regulation of cell shape / actin cytoskeleton / actin binding / virus receptor activity / actin cytoskeleton organization / cell cortex / angiogenesis / in utero embryonic development / calmodulin binding / nuclear body / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / symbiont entry into host cell / magnesium ion binding / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DJBP, EF-hand domain / EF-hand domain / : / RGS domain superfamily / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. ...DJBP, EF-hand domain / EF-hand domain / : / RGS domain superfamily / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin light polypeptide 6 / Myosin-9 / Myosin regulatory light polypeptide 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Gallus gallus (ニワトリ) / Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.98 Å
データ登録者Peckham M / Carrington G
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome TrustRGIMCB124415 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of shutdown non-muscle myosin 2A
著者: Casas-Mao D / Carrington G / Peckham M
履歴
登録2025年10月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月22日-
マップ公開2025年10月22日-
更新2025年10月22日-
現状2025年10月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_55354.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_55354.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈DeepEMhancer map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 480 pix.
= 393.6 Å		0.82 Å/pix.
x 480 pix.
= 393.6 Å		0.82 Å/pix.
x 480 pix.
= 393.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.0073517985 - 2.1098995
平均 (標準偏差)0.0011630098 (±0.024391958)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 393.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
追加マップ: sharpened cryosparc map

ファイルemd_55354_additional_1.map
注釈sharpened cryosparc map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: unsharpened cryosparc map

ファイルemd_55354_additional_2.map
注釈unsharpened cryosparc map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_55354_half_map_1.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_55354_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : NM2A complex with essential and regulatory light chains in the sh...

全体名称: NM2A complex with essential and regulatory light chains in the shutdown state
要素
  • 複合体: NM2A complex with essential and regulatory light chains in the shutdown state
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 1 of Myosin-9
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 1 of Myosin light polypeptide 6
    • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light polypeptide 9
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

-
超分子 #1: NM2A complex with essential and regulatory light chains in the sh...

超分子名称: NM2A complex with essential and regulatory light chains in the shutdown state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 527 KDa

-
分子 #1: Isoform 1 of Myosin-9

分子名称: Isoform 1 of Myosin-9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 226.888781 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAQQAADKYL YVDKNFINNP LAQADWAAKK LVWVPSDKSG FEPASLKEEV GEEAIVELVE NGKKVKVNKD DIQKMNPPKF SKVEDMAEL TCLNEASVLH NLKERYYSGL IYTYSGLFCV VINPYKNLPI YSEEIVEMYK GKKRHEMPPH IYAITDTAYR S MMQDREDQ ...文字列:
MAQQAADKYL YVDKNFINNP LAQADWAAKK LVWVPSDKSG FEPASLKEEV GEEAIVELVE NGKKVKVNKD DIQKMNPPKF SKVEDMAEL TCLNEASVLH NLKERYYSGL IYTYSGLFCV VINPYKNLPI YSEEIVEMYK GKKRHEMPPH IYAITDTAYR S MMQDREDQ SILCTGESGA GKTENTKKVI QYLAYVASSH KSKKDQGELE RQLLQANPIL EAFGNAKTVK NDNSSRFGKF IR INFDVNG YIVGANIETY LLEKSRAIRQ AKEERTFHIF YYLLSGAGEH LKTDLLLEPY NKYRFLSNGH VTIPGQQDKD MFQ ETMEAM RIMGIPEEEQ MGLLRVISGV LQLGNIVFKK ERNTDQASMP DNTAAQKVSH LLGINVTDFT RGILTPRIKV GRDY VQKAQ TKEQADFAIE ALAKATYERM FRWLVLRINK ALDKTKRQGA SFIGILDIAG FEIFDLNSFE QLCINYTNEK LQQLF NHTM FILEQEEYQR EGIEWNFIDF GLDLQPCIDL IEKPAGPPGI LALLDEECWF PKATDKSFVE KVMQEQGTHP KFQKPK QLK DKADFCIIHY AGKVDYKADE WLMKNMDPLN DNIATLLHQS SDKFVSELWK DVDRIIGLDQ VAGMSETALP GAFKTRK GM FRTVGQLYKE QLAKLMATLR NTNPNFVRCI IPNHEKKAGK LDPHLVLDQL RCNGVLEGIR ICRQGFPNRV VFQEFRQR Y EILTPNSIPK GFMDGKQACV LMIKALELDS NLYRIGQSKV FFRAGVLAHL EEERDLKITD VIIGFQACCR GYLARKAFA KRQQQLTAMK VLQRNCAAYL KLRNWQWWRL FTKVKPLLQV SRQEEEMMAK EEELVKVREK QLAAENRLTE METLQSQLMA EKLQLQEQL QAETELCAEA EELRARLTAK KQELEEICHD LEARVEEEEE RCQHLQAEKK KMQQNIQELE EQLEEEESAR Q KLQLEKVT TEAKLKKLEE EQIILEDQNC KLAKEKKLLE DRIAEFTTNL TEEEEKSKSL AKLKNKHEAM ITDLEERLRR EE KQRQELE KTRRKLEGDS TDLSDQIAEL QAQIAELKMQ LAKKEEELQA ALARVEEEAA QKNMALKKIR ELESQISELQ EDL ESERAS RNKAEKQKRD LGEELEALKT ELEDTLDSTA AQQELRSKRE QEVNILKKTL EEEAKTHEAQ IQEMRQKHSQ AVEE LAEQL EQTKRVKANL EKAKQTLENE RGELANEVKV LLQGKGDSEH KRKKVEAQLQ ELQVKFNEGE RVRTELADKV TKLQV ELDN VTGLLSQSDS KSSKLTKDFS ALESQLQDTQ ELLQEENRQK LSLSTKLKQV EDEKNSFREQ LEEEEEAKHN LEKQIA TLH AQVADMKKKM EDSVGCLETA EEVKRKLQKD LEGLSQRHEE KVAAYDKLEK TKTRLQQELD DLLVDLDHQR QSACNLE KK QKKFDQLLAE EKTISAKYAE ERDRAEAEAR EKETKALSLA RALEEAMEQK AELERLNKQF RTEMEDLMSS KDDVGKSV H ELEKSKRALE QQVEEMKTQL EELEDELQAT EDAKLRLEVN LQAMKAQFER DLQGRDEQSE EKKKQLVRQV REMEAELED ERKQRSMAVA ARKKLEMDLK DLEAHIDSAN KNRDEAIKQL RKLQAQMKDC MRELDDTRAS REEILAQAKE NEKKLKSMEA EMIQLQEEL AAAERAKRQA QQERDELADE IANSSGKGAL ALEEKRRLEA RIAQLEEELE EEQGNTELIN DRLKKANLQI D QINTDLNL ERSHAQKNEN ARQQLERQNK ELKVKLQEME GTVKSKYKAS ITALEAKIAQ LEEQLDNETK ERQAACKQVR RT EKKLKDV LLQVDDERRN AEQYKDQADK ASTRLKQLKR QLEEAEEEAQ RANASRRKLQ RELEDATETA DAMNREVSSL KNK LRRGDL PFVVPRRMAR KGAGDGSDEE VDGKADGAEA KPAE

UniProtKB: Myosin-9

-
分子 #2: Isoform 1 of Myosin light polypeptide 6

分子名称: Isoform 1 of Myosin light polypeptide 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 17.004221 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MCDFSEEQTA EFKEAFQLFD RTGDGKILYS QCGDVMRALG QNPTNAEVMK VLGNPKSDEM NLKTLKFEQF LPMMQTIAKN KDQGCFEDY VEGLRVFDKE GNGTVMGAEI RHVLVTLGEK MTEEEVEQLV AGHEDSNGCI NYEELVRMVL SG

UniProtKB: Myosin light polypeptide 6

-
分子 #3: Myosin regulatory light polypeptide 9

分子名称: Myosin regulatory light polypeptide 9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 19.890211 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MSSKRAKTKT TKKRPQRATS NVFAMFDQSQ IQEFKEAFNM IDQNRDGFID KEDLHDMLAS LGKNPTDEYL DAMMNEAPGP INFTMFLTM FGEKLNGTDP EDVIRNAFAC FDEEATGTIQ EDYLRELLTT MGDRFTDEEV DELYREAPID KKGNFNYIEF T RILKHGAK DKDD

UniProtKB: Myosin regulatory light polypeptide 9

-
分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
分子 #5: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION

-
分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.2
詳細: 140 mM KCl, 10 mM MOPS pH 7.2, 0.1 mM EGTA, 2 mM MgCl2, 1 mM ATP. 1 mM Bissulfosuccinimidyl suberate
グリッドモデル: UltrAuFoil / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 %

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 27549 / 平均露光時間: 3.42 sec. / 平均電子線量: 36.94 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 96000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Initial model built with ModelAngelo
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.98 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 186265
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る