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万見
- EMDB-55293: Herpes simplex virus 2 delta28-73 glycoprotein C (focus classific... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-55293
タイトルHerpes simplex virus 2 delta28-73 glycoprotein C (focus classification) ectodomain in complex with C3b
マップデータ
試料
  • 複合体: Glycoprotein C of Herpes Simplex Virus, domains 1 and 2 with human complement protein C3b.
    • 複合体: Herpes simplex virus 2, delta28-73 glycoprotein C ectodomain
    • 複合体: Complement human protein C3b
キーワードProtein complex / domains 1 and 2 of gC2 with C3b. / VIRAL PROTEIN
生物種Human alphaherpesvirus 2 (ヘルペスウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.07 Å
データ登録者Rojas Rechy MH / Atanasiu D / Hook LM / Cairns MT / Saw WT / Cahill A / Guo Z / Calabrese AN / Ranson NA / Friedman HM ...Rojas Rechy MH / Atanasiu D / Hook LM / Cairns MT / Saw WT / Cahill A / Guo Z / Calabrese AN / Ranson NA / Friedman HM / Cohen GH / Fontana J
資金援助 スペイン, European Union, メキシコ, 英国, 9件
OrganizationGrant number国
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)PID2023-149259NB-I00, スペイン
European Regional Development FundPID2023-149259NB-I00European Union
Agencia Estatal de Investigacion (AEI)PID2023-149259NB-I00 スペイン
Consejo Nacional de Ciencia y Tecnologia (CONACYT)773992 メキシコ
Engineering and Physical Sciences Research CouncilEP/W524372/1 英国
Wellcome Trust220628/Z/20/Z 英国
Wellcome Trust221524/Z/20/Z 英国
Wellcome Trust223810/Z/21/Z 英国
Wolfson FoundationPR/jw/md/22597 英国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Unveiling the unique interaction mechanism of herpes simplex virus 2 glycoprotein C with C3b.
著者: Moisés Hasim Rojas Rechy / Doina Atanasiu / Lauren M Hook / Tina M Cairns / Wan Ting Saw / Adam Cahill / Zilin Guo / Antonio N Calabrese / Neil A Ranson / Harvey M Friedman / Gary H Cohen / Juan Fontana /
要旨: The complement cascade is part of the first line of defence against viral infections, and many viruses have evolved to block it. For example, glycoprotein C (gC) from Herpes Simplex Virus 1 and 2 ...The complement cascade is part of the first line of defence against viral infections, and many viruses have evolved to block it. For example, glycoprotein C (gC) from Herpes Simplex Virus 1 and 2 (gC1 and gC2) facilitates infection by modulating the complement cascade through an interaction with C3b. gC is also involved in attachment and other viral processes. However, our understanding of the molecular mechanisms of gC have been limited due to the absence of a structure. AlphaFold predicts that gC contains a disordered N-terminus and three immunoglobulin-like domains. Here, we generated various gC2 constructs and demonstrated that gC2 domains 1 and 2 are necessary and sufficient to interact with C3b and block the alternative pathway. A gC2 construct lacking the N-terminus in complex with C3b was characterised by cryo-EM at 3.6 Å, providing the first structure for gC2, and revealing that the interaction is predominantly driven by gC2 domain 2 and the MG8 domain of C3b. This structure was confirmed by cross-linking mass spectrometry and by using C3b-blocking antibodies that recognised gC2 linear epitopes at the interface with C3b. Overall, the gC-C3b interaction is different from other C3b-interacting partners, providing a novel mechanism to regulate the complement cascade.
履歴
登録2025年10月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月10日-
マップ公開2025年12月10日-
更新2025年12月10日-
現状2025年12月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_55293.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_55293.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.74 Å/pix.
x 300 pix.
= 222. Å		0.74 Å/pix.
x 300 pix.
= 222. Å		0.74 Å/pix.
x 300 pix.
= 222. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.74 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.216
最小 - 最大-1.1240315 - 1.9417675
平均 (標準偏差)0.009311961 (±0.042969156)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 222.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_55293_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_55293_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_55293_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Glycoprotein C of Herpes Simplex Virus, domains 1 and 2 with huma...

全体名称: Glycoprotein C of Herpes Simplex Virus, domains 1 and 2 with human complement protein C3b.
要素
  • 複合体: Glycoprotein C of Herpes Simplex Virus, domains 1 and 2 with human complement protein C3b.
    • 複合体: Herpes simplex virus 2, delta28-73 glycoprotein C ectodomain
    • 複合体: Complement human protein C3b

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超分子 #1: Glycoprotein C of Herpes Simplex Virus, domains 1 and 2 with huma...

超分子名称: Glycoprotein C of Herpes Simplex Virus, domains 1 and 2 with human complement protein C3b.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
詳細: Glycoprotein C has a deletion in the amino-acids 28-73
由来(天然)生物種: Human alphaherpesvirus 2 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 180 KDa

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超分子 #2: Herpes simplex virus 2, delta28-73 glycoprotein C ectodomain

超分子名称: Herpes simplex virus 2, delta28-73 glycoprotein C ectodomain
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 / 詳細: gC2 has a deletion in the amino-acids 28-73
由来(天然)生物種: Human alphaherpesvirus 2 (ヘルペスウイルス)

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超分子 #3: Complement human protein C3b

超分子名称: Complement human protein C3b / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3 / 詳細: Chains A and B from complement protein C3b.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 46.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.07 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2) / 使用した粒子像数: 466599
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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