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- EMDB-55203: Subtomogram average of the 39S mitochondrial ribosome from HeLa -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-55203
タイトルSubtomogram average of the 39S mitochondrial ribosome from HeLa
マップデータCombined FSC-filtered map
試料
  • 細胞: HeLa
キーワードMitochondria / human / HeLa / translation / RIBOSOME
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15.92 Å
データ登録者Ehses K / Fernandez-Busnadiego R
資金援助 ドイツ, 米国, 4件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)448415290 ドイツ
Michael J. Fox FoundationMJFF-010458 米国
Aligning Science Across Parkinsons (ASAP)ASAP-000282 米国
German Research Foundation (DFG)EXC 2067 ドイツ
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2026
タイトル: Structural remodeling of the mitochondrial protein biogenesis machinery under proteostatic stress.
著者: Kenneth Ehses / Jorge P López-Alonso / Odetta Antico / Yannik Lang / Till Rudack / Abdussalam Azem / Miratul M K Muqit / Iban Ubarretxena-Belandia / Rubén Fernández-Busnadiego /
要旨: Cells have evolved organelle-specific responses to maintain protein homeostasis (proteostasis). During proteostatic stress, mitochondria down-regulate translation and enhance protein folding, yet the ...Cells have evolved organelle-specific responses to maintain protein homeostasis (proteostasis). During proteostatic stress, mitochondria down-regulate translation and enhance protein folding, yet the underlying mechanisms remain poorly defined. Here, we used cryo-electron tomography to observe the structural consequences of mitochondrial proteostatic stress within human cells. We detected protein aggregates within the mitochondrial matrix, accompanied by a marked remodeling of cristae architecture. Concomitantly, the number of mitochondrial ribosome complexes was significantly reduced. Mitochondrial Hsp60 (mHsp60), a key protein folding machine, underwent major conformational changes to favor complexes with its co-chaperone mHsp10. We visualized the interactions of mHsp60 with native substrate proteins and determined in vitro mHsp60 cryo-electron microscopy structures enabling nucleotide state assignment of the in situ structures. These data converge on a model of the mHsp60 functional cycle and its essential role in mitochondrial proteostasis. More broadly, our findings reveal structural mechanisms governing mitochondrial protein biosynthesis and their remodeling under proteostatic stress.
履歴
登録2025年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月3日-
マップ公開2025年12月3日-
更新2026年3月18日-
現状2026年3月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_55203.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_55203.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Combined FSC-filtered map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.31 Å/pix.
x 260 pix.
= 601.224 Å		2.31 Å/pix.
x 260 pix.
= 601.224 Å		2.31 Å/pix.
x 260 pix.
= 601.224 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.3124 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0033
最小 - 最大-0.004819021 - 0.013853114
平均 (標準偏差)0.000053252134 (±0.0012727755)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ260260260
Spacing260260260
セルA=B=C: 601.224 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Unfiltered Halfset 1 map

ファイルemd_55203_half_map_1.map
注釈Unfiltered Halfset 1 map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Unfiltered Halfset 2 map

ファイルemd_55203_half_map_2.map
注釈Unfiltered Halfset 2 map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : HeLa

全体名称: HeLa
要素
  • 細胞: HeLa

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超分子 #1: HeLa

超分子名称: HeLa / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 詳細: PINK1-GFP Knockin
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7
詳細: Addition of 10% Glycerol immediately before plunging into the medium for improved vitrification.
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内温度: 310 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Backside blotting.
詳細Cells directly grown on EM grids

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 4.0 e/Å2
詳細: For subtomogram averaging, only the first 20 frames were used. The total dose per tilt-series equals 150e/A2.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 倍率（公称値）: 53000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.92 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Warp / ソフトウェア - 詳細: Reconstruction by M / 使用したサブトモグラム数: 3647
抽出トモグラム数: 242 / 使用した粒子像数: 29040
ソフトウェア:
名称詳細
DynamoFor template matching
MATLABFor extraction and parsing

詳細: Initial extract carried out with Dynamo template-matching. Then, another round of extraction was performed using Deepfinder.
CTF補正ソフトウェア - 名称: Warp (ver. 1.0.9) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
ソフトウェア:
名称詳細
RELION (ver. 4.0)Final 3D refinement before M
WarpPose optimization in M

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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