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万見
- EMDB-55193: Human Methionine Synthase With Methyltetrahydrofolate, Hydroxocob... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-55193
タイトルHuman Methionine Synthase With Methyltetrahydrofolate, Hydroxocobalamin, and SAM, C-Half His-ON From Full-Length
マップデータ
試料
  • 複合体: Human Methionine Synthase With Methyltetrahydrofolate, Hydroxocobalamin, and SAM, C-Half His-ON From Full-Length
    • タンパク質・ペプチド: Methionine synthase
  • リガンド: COBALAMIN
キーワードMethionine / Folate / Cobalamin / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective MTRR causes HMAE / Defective MTR causes HMAG / sulfur amino acid metabolic process / Sulfur amino acid metabolism / Cobalamin (Cbl) metabolism / cobalamin metabolic process / methionine synthase / methionine synthase activity / homocysteine metabolic process / Methylation ...Defective MTRR causes HMAE / Defective MTR causes HMAG / sulfur amino acid metabolic process / Sulfur amino acid metabolism / Cobalamin (Cbl) metabolism / cobalamin metabolic process / methionine synthase / methionine synthase activity / homocysteine metabolic process / Methylation / methionine biosynthetic process / cobalamin binding / tetrahydrofolate metabolic process / axon regeneration / RHOH GTPase cycle / response to axon injury / cellular response to nitric oxide / nervous system development / methylation / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain / Vitamin B12 dependent methionine synthase, activation domain / AdoMet activation domain profile. / Cobalamin-dependent methionine synthase / Methionine synthase, B12-binding domain / Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain superfamily / B12-binding N-terminal domain profile. / B12 binding domain / Homocysteine-binding domain / Homocysteine-binding domain superfamily ...Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain / Vitamin B12 dependent methionine synthase, activation domain / AdoMet activation domain profile. / Cobalamin-dependent methionine synthase / Methionine synthase, B12-binding domain / Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain superfamily / B12-binding N-terminal domain profile. / B12 binding domain / Homocysteine-binding domain / Homocysteine-binding domain superfamily / Homocysteine S-methyltransferase / Homocysteine-binding domain profile. / : / Cobalamin (vitamin B12)-binding module, cap domain / B12 binding domain / Methionine synthase domain / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / Pterin-binding domain / Pterin binding enzyme / Pterin-binding domain profile. / Dihydropteroate synthase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Methionine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Ferreira DSM / Yue WW / McCorvie TJ
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust092809/Z/10/Z 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural insights into cobalamin loading and reactivation of human methionine synthase
著者: Ferreira DSM / Yue WW / McCorvie TJ
履歴
登録2025年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月15日-
マップ公開2025年10月15日-
更新2025年10月15日-
現状2025年10月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_55193.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_55193.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.02 Å/pix.
x 200 pix.
= 203.2 Å		1.02 Å/pix.
x 200 pix.
= 203.2 Å		1.02 Å/pix.
x 200 pix.
= 203.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.016 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.24121964 - 0.4702143
平均 (標準偏差)-0.000036245205 (±0.0119126905)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 203.20001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Non-sharpened Map

ファイルemd_55193_additional_1.map
注釈Non-sharpened Map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_55193_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_55193_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human Methionine Synthase With Methyltetrahydrofolate, Hydroxocob...

全体名称: Human Methionine Synthase With Methyltetrahydrofolate, Hydroxocobalamin, and SAM, C-Half His-ON From Full-Length
要素
  • 複合体: Human Methionine Synthase With Methyltetrahydrofolate, Hydroxocobalamin, and SAM, C-Half His-ON From Full-Length
    • タンパク質・ペプチド: Methionine synthase
  • リガンド: COBALAMIN

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超分子 #1: Human Methionine Synthase With Methyltetrahydrofolate, Hydroxocob...

超分子名称: Human Methionine Synthase With Methyltetrahydrofolate, Hydroxocobalamin, and SAM, C-Half His-ON From Full-Length
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 140 KDa

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分子 #1: Methionine synthase

分子名称: Methionine synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: methionine synthase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 140.695766 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSPALQDLSQ PEGLKKTLRD EINAILQKRI MVLDGGMGTM IQREKLNEEH FRGQEFKDHA RPLKGNNDIL SITQPDVIYQ IHKEYLLAG ADIIETNTFS STSIAQADYG LEHLAYRMNM CSAGVARKAA EEVTLQTGIK RFVAGALGPT NKTLSVSPSV E RPDYRNIT ...文字列:
MSPALQDLSQ PEGLKKTLRD EINAILQKRI MVLDGGMGTM IQREKLNEEH FRGQEFKDHA RPLKGNNDIL SITQPDVIYQ IHKEYLLAG ADIIETNTFS STSIAQADYG LEHLAYRMNM CSAGVARKAA EEVTLQTGIK RFVAGALGPT NKTLSVSPSV E RPDYRNIT FDELVEAYQE QAKGLLDGGV DILLIETIFD TANAKAALFA LQNLFEEKYA PRPIFISGTI VDKSGRTLSG QT GEGFVIS VSHGEPLCIG LNCALGAAEM RPFIEIIGKC TTAYVLCYPN AGLPNTFGDY DETPSMMAKH LKDFAMDGLV NIV GGCCGS TPDHIREIAE AVKNCKPRVP PATAFEGHML LSGLEPFRIG PYTNFVNIGE RCNVAGSRKF AKLIMAGNYE EALC VAKVQ VEMGAQVLDV NMDDGMLDGP SAMTRFCNLI ASEPDIAKVP LCIDSSNFAV IEAGLKCCQG KCIVNSISLK EGEDD FLEK ARKIKKYGAA MVVMAFDEEG QATETDTKIR VCTRAYHLLV KKLGFNPNDI IFDPNILTIG TGMEEHNLYA INFIHA TKV IKETLPGARI SGGLSNLSFS FRGMEAIREA MHGVFLYHAI KSGMDMGIVN AGNLPVYDDI HKELLQLCED LIWNKDP EA TEKLLRYAQT QGTGGKKVIQ TDEWRNGPVE ERLEYALVKG IEKHIIEDTE EARLNQKKYP RPLNIIEGPL MNGMKIVG D LFGAGKMFLP QVIKSARVMK KAVGHLIPFM EKEREETRVL NGTVEEEDPY QGTIVLATVK GDVHDIGKNI VGVVLGCNN FRVIDLGVMT PCDKILKAAL DHKADIIGLS GLITPSLDEM IFVAKEMERL AIRIPLLIGG ATTSKTHTAV KIAPRYSAPV IHVLDASKS VVVCSQLLDE NLKDEYFEEI MEEYEDIRQD HYESLKERRY LPLSQARKSG FQMDWLSEPH PVKPTFIGTQ V FEDYDLQK LVDYIDWKPF FDVWQLRGKY PNRGFPKIFN DKTVGGEARK VYDDAHNMLN TLISQKKLRA RGVVGFWPAQ SI QDDIHLY AEAAVPQAAE PIATFYGLRQ QAEKDSASTE PYYCLSDFIA PLHSGIRDYL GLFAVACFGV EELSKAYEDD GDD YSSIMV KALGDRLAEA FAEELHERVR RELWAYCGSE QLDVADLRRL RYKGIRPAPG YPSQPDHTEK LTMWRLADIE QSTG IRLTE SLAMAPASAV SGLYFSNLKS KYFAVGKISK DQVEDYALRK NISVAEVEKW LGPILGYDTD

UniProtKB: Methionine synthase

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分子 #2: COBALAMIN

分子名称: COBALAMIN / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: B12
分子量理論値: 1.330356 KDa
Chemical component information

ChemComp-B12:
COBALAMIN

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 65.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.01 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 25594
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9sss:
Human Methionine Synthase With Methyltetrahydrofolate, Hydroxocobalamin, and SAM, C-Half His-ON From Full-Length

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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