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- EMDB-55019: CryoEM Structure of HIV-1 CA hexamer from Mxb1-35/CA-NC tube complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-55019
タイトルCryoEM Structure of HIV-1 CA hexamer from Mxb1-35/CA-NC tube complex
マップデータmerged map
試料
  • 複合体: HIV-1 CA hexamer from Mxb1-35/CA-NC tube complex
    • タンパク質・ペプチド: Gag polyprotein
キーワードMxb / HIV-1 CA-NC structure / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / viral translational frameshifting / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / RNA binding / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal ...Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.77 Å
データ登録者Zhu Y / Shen J / Zhang P / Perilla RJ
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: MxB N-Terminus Adopts a Stable alpha-Helix to Engage the HIV-1 Capsid Trimer Interface
著者: Zhu Y / Rey SJ / Shen J / Perilla RJ / Zhang P
履歴
登録2025年9月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月17日-
マップ公開2025年9月17日-
更新2025年9月17日-
現状2025年9月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_55019.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_55019.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈merged map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 256 pix.
= 343.04 Å		1.34 Å/pix.
x 256 pix.
= 343.04 Å		1.34 Å/pix.
x 256 pix.
= 343.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.239
最小 - 最大-0.001809411 - 1.8707321
平均 (標準偏差)0.002314366 (±0.02935256)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 343.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_55019_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half1

ファイルemd_55019_half_map_1.map
注釈half1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half2

ファイルemd_55019_half_map_2.map
注釈half2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : HIV-1 CA hexamer from Mxb1-35/CA-NC tube complex

全体名称: HIV-1 CA hexamer from Mxb1-35/CA-NC tube complex
要素
  • 複合体: HIV-1 CA hexamer from Mxb1-35/CA-NC tube complex
    • タンパク質・ペプチド: Gag polyprotein

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超分子 #1: HIV-1 CA hexamer from Mxb1-35/CA-NC tube complex

超分子名称: HIV-1 CA hexamer from Mxb1-35/CA-NC tube complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Gag polyprotein

分子名称: Gag polyprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 25.761623 KDa
組換発現生物種: Escherichia (バクテリア)
配列文字列: MPIVQNLQGQ MVHQAISPRT LNAWVKVVEE KAFSPEVIPM FSALSEGATP QDLNTMLNTV GGHQAAMQML KETINEEAAE WDRLHPVHA GPIAPGQMRE PRGSDIAGTT STLQEQIGWM THNPPIPVGE IYKRWIILGL NKIVRMYSPT SILDIRQGPK E PFRDYVDR ...文字列:
MPIVQNLQGQ MVHQAISPRT LNAWVKVVEE KAFSPEVIPM FSALSEGATP QDLNTMLNTV GGHQAAMQML KETINEEAAE WDRLHPVHA GPIAPGQMRE PRGSDIAGTT STLQEQIGWM THNPPIPVGE IYKRWIILGL NKIVRMYSPT SILDIRQGPK E PFRDYVDR FYKTLRAEQA SQEVKNWMTE TLLVQNANPD CKTILKALGP GATLEEMMTA CQGVGGPGHK ARVL

UniProtKB: Gag polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.77 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 2845984
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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