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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-5453 | |||||||||
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タイトル | A Tail-like Assembly at the Portal Vertex in Intact Herpes Simplex Type-1 Virions | |||||||||
![]() | Reconstruction of HSV-1 virion using Melon Ball alignment | |||||||||
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![]() | HSV-1 / cryo-ET / cryo-EM / Electron cryo-microscopy / Electron cryo-tomography / PVAT / MSA / Melon Ball / Single Particle Tomography / Sub-tomogram Averaging | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 60.0 Å | |||||||||
![]() | Schmid MF / Hecksel CW / Rochat RH / Bhella D / Chiu W / Rixon FJ | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: A tail-like assembly at the portal vertex in intact herpes simplex type-1 virions. 著者: Michael F Schmid / Corey W Hecksel / Ryan H Rochat / David Bhella / Wah Chiu / Frazer J Rixon / ![]() 要旨: Herpes viruses are prevalent and well characterized human pathogens. Despite extensive study, much remains to be learned about the structure of the genome packaging and release machinery in the ...Herpes viruses are prevalent and well characterized human pathogens. Despite extensive study, much remains to be learned about the structure of the genome packaging and release machinery in the capsids of these large and complex double-stranded DNA viruses. However, such machinery is well characterized in tailed bacteriophage, which share a common evolutionary origin with herpesvirus. In tailed bacteriophage, the genome exits from the virus particle through a portal and is transferred into the host cell by a complex apparatus (i.e. the tail) located at the portal vertex. Here we use electron cryo-tomography of human herpes simplex type-1 (HSV-1) virions to reveal a previously unsuspected feature at the portal vertex, which extends across the HSV-1 tegument layer to form a connection between the capsid and the viral membrane. The location of this assembly suggests that it plays a role in genome release into the nucleus and is also important for virion architecture. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 125.5 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 11 KB 11 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 65.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 78.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 77.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 494 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Reconstruction of HSV-1 virion using Melon Ball alignment | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 10.8 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Herpes Simplex Virus type 1 (HSV-1) virion.
全体 | 名称: Herpes Simplex Virus type 1 (HSV-1) virion. |
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要素 |
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-超分子 #1000: Herpes Simplex Virus type 1 (HSV-1) virion.
超分子 | 名称: Herpes Simplex Virus type 1 (HSV-1) virion. / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Frozen hydrated HSV-1 Virions / 集合状態: 1 / Number unique components: 1 |
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分子量 | 理論値: 200 MDa |
-超分子 #1: Human herpesvirus 1
超分子 | 名称: Human herpesvirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Herpes Simplex Virus type 1 / 詳細: Frozen hydrated virions / NCBI-ID: 10298 / 生物種: Human herpesvirus 1 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: Herpes Simplex Virus type 1 |
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宿主 | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 200 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 直径: 1250 Å / T番号(三角分割数): 16 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | サブトモグラム平均法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.2 詳細: 170mM NaCl, 3.4mM KCl, 10mM Na2HPO4, 1.8mM KH2PO4, 4.9mM MgCl2, 6.8mM CaCl2 |
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グリッド | 詳細: Quantifoil R 2/2 holey carbon film on a 200 mesh copper grid, glow discharged in air |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Manual blotting |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 2200FS |
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温度 | 平均: 100 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: Omega エネルギーフィルター - エネルギー下限: 25.0 eV エネルギーフィルター - エネルギー上限: 30.0 eV |
日付 | 2008年5月23日 |
撮影 | カテゴリ: FILM フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 11 / 平均電子線量: 88 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 28195 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 倍率(公称値): 20000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Gatan 914 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 ° |
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画像解析
詳細 | Multivariate Statistical Analysis (MSA) was used to classify a unique vertex in the capsid shell for alignment and averaging. Further details provided in manuscript. Average number of projections used in the 3D reconstructions: 214. |
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最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 60.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMOD, tomohunter / 詳細: Final map is the average of 214 subvolumes |