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万見
- EMDB-54400: State 3 MAP 2 SPT6 with SETD2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-54400
タイトルState 3 MAP 2 SPT6 with SETD2
マップデータ
試料
  • 複合体: State 3 SETD2 bound to distal H3 tail
    • タンパク質・ペプチド: RNA polymerase II subunit D
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7
    • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
    • タンパク質・ペプチド: Transcription elongation factor SPT5
    • タンパク質・ペプチド: Transcription elongation factor SPT6
キーワードRNA Pol II Activated elongation complex Co-transcriptional H3K36me3 SETD2 / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine trimethylation / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / regulation of mRNA export from nucleus / histone H3K36 trimethyltransferase activity / regulation of isotype switching / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / regulation of muscle cell differentiation / DSIF complex / histone H3K36 methyltransferase activity ...peptidyl-lysine trimethylation / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / regulation of mRNA export from nucleus / histone H3K36 trimethyltransferase activity / regulation of isotype switching / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / regulation of muscle cell differentiation / DSIF complex / histone H3K36 methyltransferase activity / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / response to alkaloid / nucleosome organization / Formation of RNA Pol II elongation complex / Formation of the Early Elongation Complex / Transcriptional regulation by small RNAs / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / FGFR2 alternative splicing / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Elongation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Estrogen-dependent gene expression / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / mRNA Splicing - Major Pathway / response to type I interferon / blastocyst formation / protein-lysine N-methyltransferase activity / positive regulation of ossification / regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / response to metal ion / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / histone H3 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / endodermal cell differentiation / positive regulation of interferon-alpha production / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / positive regulation of macroautophagy / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / mRNA transport / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / alpha-tubulin binding / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / mismatch repair / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA polymerase II, core complex / nucleosome binding / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / translation initiation factor binding / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / positive regulation of autophagy / DNA-directed RNA polymerase complex / RNA splicing / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / transcription elongation factor complex / regulation of cytokinesis / stem cell differentiation / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / DNA-templated transcription initiation / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / PKMTs methylate histone lysines / mRNA processing / chromosome / regulation of gene expression / histone binding / defense response to virus / nucleic acid binding / nuclear speck / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / mRNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding
類似検索 - 分子機能
HHH domain 9 / HHH domain / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / YqgF/RNase H-like domain / Likely ribonuclease with RNase H fold. / Spt6 acidic, N-terminal domain / Helix-turn-helix DNA-binding domain of Spt6 / Transcription elongation factor Spt6, YqgF domain ...HHH domain 9 / HHH domain / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / YqgF/RNase H-like domain / Likely ribonuclease with RNase H fold. / Spt6 acidic, N-terminal domain / Helix-turn-helix DNA-binding domain of Spt6 / Transcription elongation factor Spt6, YqgF domain / Transcription elongation factor Spt6, helix-hairpin-helix motif / Spt6, SH2 domain, C terminus / Acidic N-terminal SPT6 / Helix-hairpin-helix motif / Holliday-junction resolvase-like of SPT6 / Helix-turn-helix DNA-binding domain of SPT6 / Tex-like protein, HTH domain superfamily / Tex-like domain superfamily / Spt6, Death-like domain / : / Tex central region-like / Transcription elongation factor Spt6 / Spt6, SH2 domain, N terminus / Spt6, SH2 domain / SH2 domain / YqgF/RNase H-like domain superfamily / Spt5, KOW domain repeat 6 / Transcription elongation factor SPT5, seventh KOW domain / Transcription elongation factor SPT5, sixth KOW domain / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Transcription elongation factor SPT5, second KOW domain / Transcription elongation factor SPT5, fifth KOW domain / Transcription elongation factor SPT5, KOWx domain / Transcription elongation factor SPT5, KOW1 domain / Transcription elongation factor SPT5, fourth KOW domain / Transcription elongation factor Spt5, eukaryote / Spt5 transcription elongation factor, N-terminal / Spt5, KOW domain repeat 2 / Spt5, KOW domain repeat 3 / Spt5, KOW domain repeat 5 / Spt5 transcription elongation factor, acidic N-terminal / NGN domain, eukaryotic / Spt5, KOW domain repeat 1 / Spt5, KOW domain repeat 4 / Spt5 C-terminal domain / Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / NGN domain / Transcription elongation factor SPT5 / Early transcription elongation factor of RNA pol II, NGN section / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / RuvA domain 2-like / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / TFIIS/LEDGF domain superfamily / NusG, N-terminal / In Spt5p, this domain may confer affinity for Spt4p. It possesses a RNP-like fold. / NusG, N-terminal domain superfamily / WW domain / DNA-directed RNA polymerase II subunit Rpb4-like / WW/rsp5/WWP domain signature. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / WW domain superfamily / SET domain / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / RNA polymerase Rpb4/RPC9, core / DNA-directed RNA-polymerase II subunit / SET domain profile. / SET domain superfamily / SET domain / WW domain / Rpb4/RPC9 superfamily / RNA polymerase subunit Rpb4/RPC9 / RNA polymerase Rpb4 / S1 domain profile. / RNA polymerase Rpb7-like , N-terminal / RNA polymerase Rpb7-like, N-terminal domain superfamily / RNA polymerase subunit Rpb7-like / SHS2 domain found in N terminus of Rpb7p/Rpc25p/MJ0397 / HRDC-like superfamily / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Translation protein SH3-like domain superfamily / KOW motif / KOW / Ribosomal protein L2, domain 2 / Ribonuclease H-like superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4 / DNA-directed RNA polymerase subunit / Transcription elongation factor SPT5 / Transcription elongation factor SPT6 / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Sus scrofa (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.69 Å
データ登録者Walshe JL / Ochmann M / Dienemann C / Cramer P
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular mechanism of co-transcriptional H3K36 methylation by SETD2.
著者: James L Walshe / Moritz Ochmann / Ute Neef / Olexandr Dybkov / Christian Dienemann / Christiane Oberthür / Aiturgan Zheenbekova / Henning Urlaub / Patrick Cramer /
要旨: H3K36me3 is a hallmark of actively and recently transcribed genes and contributes to cellular memory and identity. The deposition of H3K36me3 occurs co-transcriptionally when the methyltransferase ...H3K36me3 is a hallmark of actively and recently transcribed genes and contributes to cellular memory and identity. The deposition of H3K36me3 occurs co-transcriptionally when the methyltransferase SETD2 associates with RNA polymerase II. Here we present three cryo-EM structures of SETD2 bound to RNA polymerase II elongation complexes at different states of nucleosome passage. Together with functional probing, our results suggest a 3-step mechanism of transcription-coupled H3K36me3 deposition. First, binding to the elongation factor SPT6 tethers the catalytic SET domain in proximity to the upstream DNA. Second, RNA polymerase II nucleosome passage leads to the transfer of a hexasome from downstream to upstream, poised for methylation. Finally, continued transcription leads to upstream nucleosome reassembly, partial dissociation of the histone chaperone FACT and sequential methylation of both H3 tails, completing H3K36me3 deposition of an upstream nucleosome after RNA polymerase II passage.
履歴
登録2025年7月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月24日-
マップ公開2025年9月24日-
更新2025年11月12日-
現状2025年11月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_54400.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_54400.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 250 pix.
= 262.5 Å		1.05 Å/pix.
x 250 pix.
= 262.5 Å		1.05 Å/pix.
x 250 pix.
= 262.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.058660828 - 0.10912962
平均 (標準偏差)0.0003713638 (±0.0026280768)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ250250250
Spacing250250250
セルA=B=C: 262.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_54400_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_54400_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : State 3 SETD2 bound to distal H3 tail

全体名称: State 3 SETD2 bound to distal H3 tail
要素
  • 複合体: State 3 SETD2 bound to distal H3 tail
    • タンパク質・ペプチド: RNA polymerase II subunit D
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7
    • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
    • タンパク質・ペプチド: Transcription elongation factor SPT5
    • タンパク質・ペプチド: Transcription elongation factor SPT6

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超分子 #1: State 3 SETD2 bound to distal H3 tail

超分子名称: State 3 SETD2 bound to distal H3 tail / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: RNA polymerase II subunit D

分子名称: RNA polymerase II subunit D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 16.331255 KDa
配列文字列:
MAAGGSDPRA GDVEEDASQL IFPKEFETAE TLLNSEVHML LEHRKQQNES AEDEQELSEV FMKTLNYTAR FSRFKNRETI ASVRSLLLQ KKLHKFELAC LANLCPETAE ESKALIPSLE GRFEDEELQQ ILDDIQTKRS FQY

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4

-
分子 #2: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7

分子名称: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 19.314283 KDa
配列文字列:
MFYHISLEHE ILLHPRYFGP NLLNTVKQKL FTEVEGTCTG KYGFVIAVTT IDNIGAGVIQ PGRGFVLYPV KYKAIVFRPF KGEVVDAVV TQVNKVGLFT EIGPMSCFIS RHSIPSEMEF DPNSNPPCYK TMDEDIVIQQ DDEIRLKIVG TRVDKNDIFA I GSLMDDYL GLVS

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerase subunit

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分子 #3: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 127.887328 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: SNAETSVPPG SALVGPSCVM DDFRDPQRWK ECAKQGKMPC YFDLIEENVY LTERKKNKSH RDIKRMQCEC TPLSKDERAQ GEIACGEDC LNRLLMIECS SRCPNGDYCS NRRFQRKQHA DVEVILTEKK GWGLRAAKDL PSNTFVLEYC GEVLDHKEFK A RVKEYARN ...文字列:
SNAETSVPPG SALVGPSCVM DDFRDPQRWK ECAKQGKMPC YFDLIEENVY LTERKKNKSH RDIKRMQCEC TPLSKDERAQ GEIACGEDC LNRLLMIECS SRCPNGDYCS NRRFQRKQHA DVEVILTEKK GWGLRAAKDL PSNTFVLEYC GEVLDHKEFK A RVKEYARN KNIHYYFMAL KNDEIIDATQ KGNCSRFMNH SCEPNCETQK WTVNGQLRVG FFTTKLVPSG SELTFDYQFQ RY GKEAQKC FCGSANCRGY LGGENRVSIR AAGGKMKKER SRKKDSVDGE LEALMENGEG LSDKNQVLSL SRLMVRIETL EQK LTCLEL IQNTHSQSCL KSFLERHGLS LLWIWMAELG DGRESNQKLQ EEIIKTLEHL PIPTKNMLEE SKVLPIIQRW SQTK TAVPP LSEGDGYSSE NTSRAHTPLN TPDPSTKLST EADTDTPKKL MFRRLKIISE NSMDSAISDA TSELEGKDGK EDLDQ LENV PVEEEEELQS QQLLPQQLPE CKVDSETNIE ASKLPTSEPE ADAEIELKES NGTKLEEPIN EETPSQDEEE GVSDVE SER SQEQPDKTVD ISDLATKLLD SWKDLKEVYR IPKKSQTEKE NTTTERGRDA VGFRDQTPAP KTPNRSRERD PDKQTQN KE KRKRRSSLSP PSSAYERGTK RPDDRYDTPT SKKKVRIKDR NKLSTEERRK LFEQEVAQRE AQKQQQQMQN LGMTSPLP Y DSLGYNAPHH PFAGYPPGYP MQAYVDPSNP NAGKVLLPTP SMDPVCSPAP YDHAQPLVGH STEPLSAPPP VPVVPHVAA PVEVSSSQYV AQSDGVVHQD SSVAVLPVPA PGPVQGQNYS VWDSNQQSVS VQQQYSPAQS QATIYYQGQT CPTVYGVTSP YSQTTPPIV QSYAQPSLQY IQGQQIFTAH PQGVVVQPAA AVTTIVAPGQ PQPLQPSEMV VTNNLLDLPP PSPPKPKTIV L PPNWKTAR DPEGKIYYYH VITRQTQWDP PTWESPGDDA SLEHEAEMDL GTPTYDENPM KASKKPKTAE ADTSSELAKK SK EVFRKEM SQFIVQCLNP YRKPDCKVGR ITTTEDFKHL ARKLTHGVMN KELKYCKNPE DLECNENVKH KTKEYIKKYM QKF GAVYKP KEDTELE

UniProtKB: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2

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分子 #4: Transcription elongation factor SPT5

分子名称: Transcription elongation factor SPT5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 121.145477 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSDSEDSNFS EEEDSERSSD GEEAEVDEER RSAAGSEKEE EPEDEEEEEE EEEYDEEEEE EDDDRPPKKP RHGGFILDEA DVDDEYEDE DQWEDGAEDI LEKEEIEASN IDNVVLDEDR SGARRLQNLW RDQREEELGE YYMKKYAKSS VGETVYGGSD E LSDDITQQ ...文字列:
MSDSEDSNFS EEEDSERSSD GEEAEVDEER RSAAGSEKEE EPEDEEEEEE EEEYDEEEEE EDDDRPPKKP RHGGFILDEA DVDDEYEDE DQWEDGAEDI LEKEEIEASN IDNVVLDEDR SGARRLQNLW RDQREEELGE YYMKKYAKSS VGETVYGGSD E LSDDITQQ QLLPGVKDPN LWTVKCKIGE ERATAISLMR KFIAYQFTDT PLQIKSVVAP EHVKGYIYVE AYKQTHVKQA IE GVGNLRL GYWNQQMVPI KEMTDVLKVV KEVANLKPKS WVRLKRGIYK DDIAQVDYVE PSQNTISLKM IPRIDYDRIK ARM SLKDWF AKRKKFKRPP QRLFDAEKIR SLGGDVASDG DFLIFEGNRY SRKGFLFKSF AMSAVITEGV KPTLSELEKF EDQP EGIDL EVVTESTGKE REHNFQPGDN VEVCEGELIN LQGKILSVDG NKITIMPKHE DLKDMLEFPA QELRKYFKMG DHVKV IAGR FEGDTGLIVR VEENFVILFS DLTMHELKVL PRDLQLCSET ASGVDVGGQH EWGELVQLDP QTVGVIVRLE RETFQV LNM YGKVVTVRHQ AVTRKKDNRF AVALDSEQNN IHVKDIVKVI DGPHSGREGE IRHLFRSFAF LHCKKLVENG GMFVCKT RH LVLAGGSKPR DVTNFTVGGF APMSPRISSP MHPSAGGQRG GFGSPGGGSG GMSRGRGRRD NELIGQTVRI SQGPYKGY I GVVKDATEST ARVELHSTCQ TISVDRQRLT TVGSRRPGGM TSTYGRTPMY GSQTPMYGSG SRTPMYGSQT PLQDGSRTP HYGSQTPLHD GSRTPAQSGA WDPNNPNTPS RAEEEYEYAF DDEPTPSPQA YGGTPNPQTP GYPDPSSPQV NPQYNPQTPG TPAMYNTDQ FSPYAAPSPQ GSYQPSPSPQ SYHQVAPSPA GYQNTHSPAS YHPTPSPMAY QASPSPSPVG YSPMTPGAPS P GGYNPHTP GSGIEQNSSD WVTTDIQVKV RDTYLDTQVV GQTGVIRSVT GGMCSVYLKD SEKVVSISSE HLEPITPTKN NK VKVILGE DREATGVLLS IDGEDGIVRM DLDEQLKILN LRFLGKLLEA

UniProtKB: Transcription elongation factor SPT5

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分子 #5: Transcription elongation factor SPT6

分子名称: Transcription elongation factor SPT6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 199.602969 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: SNAMSDFVES EAEESEEEYN DEGEVVPRVT KKFVEEEDDD EEEEEENLDD QDEQGNLKGF INDDDDEDEG EEDEGSDSGD SEDDVGHKK RKRTSFDDRL EDDDFDLIEE NLGVKVKRGQ KYRRVKKMSD DEDDDEEEYG KEEHEKEAIA EEIFQDGEGE E GQEAMEAP ...文字列:
SNAMSDFVES EAEESEEEYN DEGEVVPRVT KKFVEEEDDD EEEEEENLDD QDEQGNLKGF INDDDDEDEG EEDEGSDSGD SEDDVGHKK RKRTSFDDRL EDDDFDLIEE NLGVKVKRGQ KYRRVKKMSD DEDDDEEEYG KEEHEKEAIA EEIFQDGEGE E GQEAMEAP MAPPEEEEED DEESDIDDFI VDDDGQPLKK PKWRKKLPGY TDAALQEAQE IFGVDFDYDE FEKYNEYDEE LE EEYEYED DEAEGEIRVR PKKTTKKRVS RRSIFEMYEP SELESSHLTD QDNEIRATDL PERFQLRSIP VKGAEDDELE EEA DWIYRN AFATPTISLQ ESCDYLDRGQ PASSFSRKGP STIQKIKEAL GFMRNQHFEV PFIAFYRKEY VEPELHINDL WRVW QWDEK WTQLRIRKEN LTRLFEKMQA YQYEQISADP DKPLADGIRA LDTTDMERLK DVQSMDELKD VYNHFLLYYG RDIPK MQNA AKASRKKLKR VREEGDEEGE GDEAEDEEQR GPELKQASRR DMYTICQSAG LDGLAKKFGL TPEQFGENLR DSYQRH ETE QFPAEPLELA KDYVCSQFPT PEAVLEGARY MVALQIAREP LVRQVLRQTF QERAKLNITP TKKGRKDVDE AHYAYSF KY LKNKPVKELR DDQFLKICLA EDEGLLTTDI SIDLKGVEGY GNDQTYFEEI KQFYYRDEFS HQVQEWNRQR TMAIERAL Q QFLYVQMAKE LKNKLLAEAK EYVIKACSRK LYNWLRVAPY RPDQQVEEDD DFMDENQGKG IRVLGIAFSS ARDHPVFCA LVNGEGEVTD FLRLPHFTKR RTAWREEERE KKAQDIETLK KFLLNKKPHV VTVAGENRDA QMLIEDVKRI VHELDQGQQL SSIGVELVD NELAILYMNS KKSEAEFRDY PPVLRQAVSL ARRIQDPLIE FAQVCSSDED ILCLKFHPLQ EHVVKEELLN A LYCEFINR VNEVGVDVNR AIAHPYSQAL IQYVCGLGPR KGTHLLKILK QNNTRLESRT QLVTMCHMGP KVFMNCAGFL KI DTASLGD STDSYIEVLD GSRVHPETYE WARKMAVDAL EYDESAEDAN PAGALEEILE NPERLKDLDL DAFAEELERQ GYG DKHITL YDIRAELSCR YKDLRTAYRS PNTEEIFNML TKETPETFYI GKLIICNVTG IAHRRPQGES YDQAIRNDET GLWQ CPFCQ QDNFPELSEV WNHFDSGSCP GQAIGVKTRL DNGVTGFIPT KFLSDKVVKR PEERVKVGMT VHCRIMKIDI EKFSA DLTC RTSDLMDRNN EWKLPKDTYY DFDAEAADHK QEEDMKRKQQ RTTYIKRVIA HPSFHNINFK QAEKMMETMD QGDVII RPS SKGENHLTVT WKVSDGIYQH VDVREEGKEN AFSLGATLWI NSEEFEDLDE IVARYVQPMA SFARDLLNHK YYQDCSG GD RKKLEELLIK TKKEKPTFIP YFICACKELP GKFLLGYQPR GKPRIEYVTV TPEGFRYRGQ IFPTVNGLFR WFKDHYQD P VPGITPSSSS RTRTPASINA TPANINLADL TRAVNALPQN MTSQMFSAIA AVTGQGQNPN ATPAQWASSQ YGYGGSGGG SSAYHVFPTP AQQPVATPLM TPSYSYTTPS QPITTPQYHQ LQASTTPQSA QAQPQPSSSS RQRQQQPKSN SHAAIDWGKM AEQWLQEKE AERRKQKQRL TPRPSPSPMI ESTPMSIAGD ATPLLDEMDR

UniProtKB: Transcription elongation factor SPT6

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 39.83 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.69 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 101579
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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