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- EMDB-54180: GT-C O-Mannosyltransferase TMEM260 with co-purified Dol-P-Man -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-54180
タイトルGT-C O-Mannosyltransferase TMEM260 with co-purified Dol-P-Man
マップデータ
試料
  • 複合体: protein-specific O-mannosyl-transferase (TMEM260) copurified with Dol-P-Man
    • タンパク質・ペプチド: Protein O-mannosyl-transferase TMEM260
  • リガンド: Dolichol monophosphate beta-D-Mannose
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードGlycosyltransferase / ER integral membrane protein / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase activity / protein maturation / endoplasmic reticulum membrane
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF2723 / : / : / Protein O-mannosyl-transferase TMEM260 N-terminal domain / TMEM260-associated domain 2
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein O-mannosyl-transferase TMEM260
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.94 Å
データ登録者Cifuente JO / Ubarretxena-Belandia I / Povolo L / Halim A
資金援助 スペイン, デンマーク, 4件
OrganizationGrant number国
MCIN (Recovery, Transformation and Resilience Plan)PRTR-C17.I1; PRTR-C17.I01.P01.S13 スペイン
The Carlsberg FoundationCF21-0655 デンマーク
Villum Fonden00025438 デンマーク
The Basque Government Biotechnology Complementary Plan Applied to HealthAAAA_ACG_AY_2539/22_05 スペイン
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of O-Mannosyltransferase TMEM260
著者: Cifuente JO / Povolo L / Halim A / Ubarretxena-Belandia I
履歴
登録2025年6月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年7月8日-
マップ公開2026年7月8日-
更新2026年7月8日-
現状2026年7月8日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_54180.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイル公開
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 320 pix.
= 263.616 Å		0.82 Å/pix.
x 320 pix.
= 263.616 Å		0.82 Å/pix.
x 320 pix.
= 263.616 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8238 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.027
最小 - 最大-0.08289584 - 0.21982811
平均 (標準偏差)0.00053677004 (±0.004566219)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 263.616 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_54180_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: sharpened map

ファイルemd_54180_additional_1.map
注釈sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_54180_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_54180_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : protein-specific O-mannosyl-transferase (TMEM260) copurified with...

全体名称: protein-specific O-mannosyl-transferase (TMEM260) copurified with Dol-P-Man
要素
  • 複合体: protein-specific O-mannosyl-transferase (TMEM260) copurified with Dol-P-Man
    • タンパク質・ペプチド: Protein O-mannosyl-transferase TMEM260
  • リガンド: Dolichol monophosphate beta-D-Mannose
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: protein-specific O-mannosyl-transferase (TMEM260) copurified with...

超分子名称: protein-specific O-mannosyl-transferase (TMEM260) copurified with Dol-P-Man
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 80 KDa

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分子 #1: Protein O-mannosyl-transferase TMEM260

分子名称: Protein O-mannosyl-transferase TMEM260 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: contains C-Terminal 3xFLAG tag (DYKDDDDKDYKDDDDKDYKDDDDK).
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 82.336734 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSPHGDGRGQ AQGRAVRVGL RRSGGIRGGV AVFAAVAAVF TFTLPPSVPG GDSGELITAA HELGVAHPPG YPLFTLVAKL AITLFPFGS IAYRVNLLCG LFGAVAASLL FFTVFRLSGS SAGGILAAGV FSFSRLTWQW SIAAEVFSLN NLFVGLLMAL T VHFEEAAT ...文字列:
MSPHGDGRGQ AQGRAVRVGL RRSGGIRGGV AVFAAVAAVF TFTLPPSVPG GDSGELITAA HELGVAHPPG YPLFTLVAKL AITLFPFGS IAYRVNLLCG LFGAVAASLL FFTVFRLSGS SAGGILAAGV FSFSRLTWQW SIAAEVFSLN NLFVGLLMAL T VHFEEAAT AKERSKVAKI GAFCCGLSLC NQHTIILYVL CIIPWILFQL LKKKELSLGS LLKLSLYFSA GLLPYVHLPI SS YLNHARW TWGDQTTLQG FLTHFLREEY GTFSLAKSEI GSSMSEILLS QVTNMRTELS FNIQALAVCA NICLATKDRQ NPS LVWLFT GMFCIYSLFF AWRANLDISK PLFMGVVERF WMQSNAVVAV LAGIGLAAVV SETNRVLNSN GLQCLEWLSA TLFV VYQIY SNYSVCDQRT NYVIDKFAKN LLTSMPHDAI ILLRGDLPGN SLRYMHYCEG LRPDISLVDQ EMMTYEWYLP KMAKH LPGV NFPGNRWNPV EGILPSGMVT FNLYHFLEVN KQKETFVCIG IHEGDPTWKK NYSLWPWGSC DKLVPLEIVF NPEEWI KLT KSIYNWTEEY GRFDPSSWES VANEEMWQAR MKTPFFIFNL AETAHMPSKV KAQLYAQAYD LYKEIVYLQK EHPVNWH KN YAIACERMLR LQARDADPEV LLSETIRHFR LYSQKAPNDP QQADILGALK HLRKELQSLR NRKNVDYKDH DGDYKDHD I DYKDDDDK

UniProtKB: Protein O-mannosyl-transferase TMEM260

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分子 #2: Dolichol monophosphate beta-D-Mannose

分子名称: Dolichol monophosphate beta-D-Mannose / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: IZY
分子量理論値: 602.737 Da

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分子 #3: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
50.0 mMTristris(hydroxymethyl)aminomethane
0.025 g%DDMn-dodecyl -D-maltoside
2.0 mMMgCl2magnesium chloride
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 180 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.0005 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12967 / 平均電子線量: 60.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.7.0) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab initio reconstruction in cryoSPARC
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.7.0) / 使用した粒子像数: 635355
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.7.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.7.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.7.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

nx78


Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9rqn:
GT-C O-Mannosyltransferase TMEM260 with co-purified Dol-P-Man

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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