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- EMDB-54033: LolCDE complex with Lpp lipoprotein -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-54033
タイトルLolCDE complex with Lpp lipoprotein
マップデータMap that was fitted in PHENIX
試料
  • 複合体: LolCDE lipoprotein ABC transporter complex with bound lipoprotein LPP
    • タンパク質・ペプチド: Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC
    • タンパク質・ペプチド: Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE
    • タンパク質・ペプチド: Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD
    • タンパク質・ペプチド: Major outer membrane lipoprotein Lpp
  • リガンド: PALMITIC ACID
  • リガンド: (2S)-3-hydroxypropane-1,2-diyl dihexadecanoate
キーワードGram-negative / envelope biogenesis / outer membrane protein / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


periplasmic space organization / lipid modification / lipoprotein releasing activity / protein localization to outer membrane / lipoprotein localization to outer membrane / lipoprotein transport / peptidoglycan binding / plasma membrane protein complex / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / transmembrane transporter activity ...periplasmic space organization / lipid modification / lipoprotein releasing activity / protein localization to outer membrane / lipoprotein localization to outer membrane / lipoprotein transport / peptidoglycan binding / plasma membrane protein complex / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell outer membrane / transmembrane transport / outer membrane-bounded periplasmic space / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lipoprotein leucine-zipper / Major outer membrane lipoprotein Lpp / Lipoprotein leucine-zipper / Lipoprotein releasing system, ATP-binding protein / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE, gammaproteobacteria type / Lipoprotein release ATP-binding protein lolD family profile. / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC/E / : / MacB-like periplasmic core domain / MacB-like periplasmic core domain ...Lipoprotein leucine-zipper / Major outer membrane lipoprotein Lpp / Lipoprotein leucine-zipper / Lipoprotein releasing system, ATP-binding protein / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE, gammaproteobacteria type / Lipoprotein release ATP-binding protein lolD family profile. / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC/E / : / MacB-like periplasmic core domain / MacB-like periplasmic core domain / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / MacB, ATP-binding domain / ABC3 transporter permease protein domain / FtsX-like permease C-terminal / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC / Major outer membrane lipoprotein Lpp / Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD / Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Symmons MF / Szewczyk P / Greene NP / Hardwick SW / Koronakis V
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/V000616/1 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2026
タイトル: Liganded LolCDE structures reveal a common substrate-LolE interaction guiding bacterial lipoprotein transport.
著者: Paul Szewczyk / Nicholas P Greene / Martyn F Symmons / Steven W Hardwick / Vassilis Koronakis /
要旨: Bacterial lipoproteins are key structural components of the outer membrane in Gram-negative bacteria and vital components of machineries required for its biosynthesis and maintenance. The Lol system, ...Bacterial lipoproteins are key structural components of the outer membrane in Gram-negative bacteria and vital components of machineries required for its biosynthesis and maintenance. The Lol system, essential for viability, directs transport of lipoproteins from the site of biosynthesis on the inner membrane to the outer membrane and has been the target of extensive efforts to develop novel antimicrobial drugs. In the first stage of this transport process, newly synthesized lipoproteins are released from the inner membrane by the ABC transporter LolCDE and passed to the periplasmic chaperone, LolA. Here, we show cryo-EM structures of LolCDE in complex with three different lipoprotein substrates, Lpp, Pal, and LolB, with the latter two bearing a disordered peptide linker between the acyl chains and the globular domain. Our work reveals that when the mature lipoprotein lacks an unstructured linker, the N-terminal portion of the protein is in an unfolded state for transport. The lipoproteins make a sequence-independent but structurally conserved interaction with a cleft on the surface of the periplasmic domain of LolE that promotes efficient transport. We propose a model of lipoprotein export where this interaction acts as pivot point for the peptide portion of the lipoprotein allowing the acyl chains to rotate 180° from their initial position in LolCDE to their binding site in LolA. Our results demonstrate how LolCDE can extrude lipoproteins of diverse sequence and structure and reveal an important detail of a transport process fundamental to bacterial physiology.
履歴
登録2025年6月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月21日-
マップ公開2026年1月21日-
更新2026年2月4日-
現状2026年2月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_54033.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_54033.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map that was fitted in PHENIX
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x 320 pix.
= 265.6 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å

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表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-25.015544999999999 - 42.878315000000001
平均 (標準偏差)-0.002701653 (±1.0228832)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 265.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Full map

ファイルemd_54033_additional_1.map
注釈Full map
投影像・断面図
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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_54033_half_map_1.map
注釈Half map B
投影像・断面図
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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_54033_half_map_2.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

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断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : LolCDE lipoprotein ABC transporter complex with bound lipoprotein LPP

全体名称: LolCDE lipoprotein ABC transporter complex with bound lipoprotein LPP
要素
  • 複合体: LolCDE lipoprotein ABC transporter complex with bound lipoprotein LPP
    • タンパク質・ペプチド: Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC
    • タンパク質・ペプチド: Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE
    • タンパク質・ペプチド: Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD
    • タンパク質・ペプチド: Major outer membrane lipoprotein Lpp
  • リガンド: PALMITIC ACID
  • リガンド: (2S)-3-hydroxypropane-1,2-diyl dihexadecanoate

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超分子 #1: LolCDE lipoprotein ABC transporter complex with bound lipoprotein LPP

超分子名称: LolCDE lipoprotein ABC transporter complex with bound lipoprotein LPP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12

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分子 #1: Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC

分子名称: Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 43.295516 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MYQPVALFIG LRYMRGRAAD RFGRFVSWLS TIGITLGVMA LVTVLSVMNG FERELQNNIL GLMPQAILSS EHGSLNPQQL PETAVKLDG VNRVAPITTG DVVLQSARSV AVGVMLGIDP AQKDPLTPYL VNVKQTDLEP GKYNVILGEQ LASQLGVNRG D QIRVMVPS ...文字列:
MYQPVALFIG LRYMRGRAAD RFGRFVSWLS TIGITLGVMA LVTVLSVMNG FERELQNNIL GLMPQAILSS EHGSLNPQQL PETAVKLDG VNRVAPITTG DVVLQSARSV AVGVMLGIDP AQKDPLTPYL VNVKQTDLEP GKYNVILGEQ LASQLGVNRG D QIRVMVPS ASQFTPMGRI PSQRLFNVIG TFAANSEVDG YEMLVNIEDA SRLMRYPAGN ITGWRLWLDE PLKVDSLSQQ KL PEGSKWQ DWRDRKGELF QAVRMEKNMM GLLLSLIVAV AAFNIITSLG LMVMEKQGEV AILQTQGLTP RQIMMVFMVQ GAS AGIIGA ILGAALGALL ASQLNNLMPI IGVLLDGAAL PVAIEPLQVI VIALVAMAIA LLSTLYPSWR AAATQPAEAL RYE

UniProtKB: Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolC

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分子 #2: Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE

分子名称: Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 45.385977 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MAMPLSLLIG LRFSRGRRRG GMVSLISVIS TIGIALGVAV LIVGLSAMNG FERELNNRIL AVVPHGEIEA VDQPWTNWQE ALDHVQKVP GIAAAAPYIN FTGLVESGAN LRAIQVKGVN PQQEQRLSAL PSFVQGDAWR NFKAGEQQII IGKGVADALK V KQGDWVSI ...文字列:
MAMPLSLLIG LRFSRGRRRG GMVSLISVIS TIGIALGVAV LIVGLSAMNG FERELNNRIL AVVPHGEIEA VDQPWTNWQE ALDHVQKVP GIAAAAPYIN FTGLVESGAN LRAIQVKGVN PQQEQRLSAL PSFVQGDAWR NFKAGEQQII IGKGVADALK V KQGDWVSI MIPNSNPEHK LMQPKRVRLH VAGILQLSGQ LDHSFAMIPL ADAQQYLDMG SSVSGIALKM TDVFNANKLV RD AGEVTNS YVYIKSWIGT YGYMYRDIQM IRAIMYLAMV LVIGVACFNI VSTLVMAVKD KSGDIAVLRT LGAKDGLIRA IFV WYGLLA GLFGSLCGVI IGVVVSLQLT PIIEWIEKLI GHQFLSSDIY FIDFLPSELH WLDVFYVLVT ALLLSLLASW YPAR RASNI DPARVLSGQ

UniProtKB: Lipoprotein-releasing system transmembrane protein LolE

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分子 #3: Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD

分子名称: Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: C-terminal His-tag (GSHHHHHH) / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 26.306154 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MNKILLQCDN LCKRYQEGSV QTDVLHNVSF SVGEGEMMAI VGSSGSGKST LLHLLGGLDT PTSGDVIFNG QPMSKLSSAA KAELRNQKL GFIYQFHHLL PDFTALENVA MPLLIGKKKP AEINSRALEM LKAVGLDHRA NHRPSELSGG ERQRVAIARA L VNNPRLVL ...文字列:
MNKILLQCDN LCKRYQEGSV QTDVLHNVSF SVGEGEMMAI VGSSGSGKST LLHLLGGLDT PTSGDVIFNG QPMSKLSSAA KAELRNQKL GFIYQFHHLL PDFTALENVA MPLLIGKKKP AEINSRALEM LKAVGLDHRA NHRPSELSGG ERQRVAIARA L VNNPRLVL ADEPTGNLDA RNADSIFQLL GELNRLQGTA FLVVTHDLQL AKRMSRQLEM RDGRLTAELS LMGAEGSHHH HH

UniProtKB: Lipoprotein-releasing system ATP-binding protein LolD

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分子 #4: Major outer membrane lipoprotein Lpp

分子名称: Major outer membrane lipoprotein Lpp / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 詳細: Mature form with signal sequence 1-20 removed. / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 7.691395 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
CSSNAKIDQP SSDVQTLNAK VDQLSNDVNA MRSDVQAAKD DAARANQRLD NMATKYRLES AWSHPQFEK

UniProtKB: Major outer membrane lipoprotein Lpp

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分子 #5: PALMITIC ACID

分子名称: PALMITIC ACID / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: PLM
分子量理論値: 256.424 Da
Chemical component information

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID

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分子 #6: (2S)-3-hydroxypropane-1,2-diyl dihexadecanoate

分子名称: (2S)-3-hydroxypropane-1,2-diyl dihexadecanoate / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: Z41
分子量理論値: 568.911 Da
Chemical component information

ChemComp-Z41:
(2S)-3-hydroxypropane-1,2-diyl dihexadecanoate

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 47.37 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: homology model based on existing PDB entries for LolCDE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Warp / 使用した粒子像数: 999999
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: Other / Chain - Initial model type: in silico model / 詳細: Composite from PDB entries
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9rlc:
LolCDE complex with Lpp lipoprotein

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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