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- EMDB-53867: RNA-free helical (h9.6) virus-like particle composed of JGMV coat... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53867
タイトルRNA-free helical (h9.6) virus-like particle composed of JGMV coat protein
マップデータ
試料
  • 複合体: Virus-like particle composed of JGMV coat protein
    • タンパク質・ペプチド: Genome polyprotein
キーワードJohnsongrass mosaic virus / virus-like particle / potyvirus / coat protein / helical / VIRUS LIKE PARTICLE
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / host cell cytoplasmic vesicle / helical viral capsid / helicase activity / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus ...hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / host cell cytoplasmic vesicle / helical viral capsid / helicase activity / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Helper component proteinase / Peptidase S30, polyprotein P1, potyvirus / Polyprotein, Potyviridae / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain / Potyviral polyprotein protein 3 / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain superfamily / Helper component proteinase / Peptidase family C4 / Potyvirus P1 protease / Potyviridae polyprotein ...Helper component proteinase / Peptidase S30, polyprotein P1, potyvirus / Polyprotein, Potyviridae / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain / Potyviral polyprotein protein 3 / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain superfamily / Helper component proteinase / Peptidase family C4 / Potyvirus P1 protease / Potyviridae polyprotein / Protein P3 of Potyviral polyprotein / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain profile. / Potyviridae P1 protease domain profile. / Potyvirus NIa protease (NIa-pro) domain / Potyvirus NIa protease (NIa-pro) domain profile. / Potyvirus coat protein / Potyvirus coat protein / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Johnsongrass mosaic virus (ウイルス)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.02 Å
データ登録者Koritnik N / Kezar A / Podobnik M
資金援助 スロベニア, 1件
OrganizationGrant number国
Slovenian Research Agency スロベニア
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2026
タイトル: Species-specific structural adaptation of the potyviral coat protein in virions and virus-like particles.
著者: Neža Koritnik / Andreja Kežar / Luka Kavčič / Magda Tušek Žnidarič / Adrijana Leonardi / Swarnalok De / Maija Pollari / Kristiina Mäkinen / Marjetka Podobnik /
要旨: Potyviruses are the largest group of plant positive-sense single-stranded RNA viruses and represent a major economic burden worldwide. Their coat protein (CP) forms a filamentous, flexible capsid ...Potyviruses are the largest group of plant positive-sense single-stranded RNA viruses and represent a major economic burden worldwide. Their coat protein (CP) forms a filamentous, flexible capsid around the genomic RNA. However, information is still lacking on the mechanisms of virion assembly, disassembly and stability, which is central to understanding virus biology and control. Here, we investigate the role of CP in these processes using structural, biochemical and biophysical studies of five potyviral CPs from three phylogenetic clades combined with bioinformatics and in planta experiments. Our results suggest that, while potyviruses have a conserved virion structure, the amino acids forming the CP-CP and CP-RNA interactions leading to this structure are species-specific. We show that the species-specific CP sequence also determines the architecture of RNA-free virus-like particles (VLPs) and the degree of their structural polymorphism. We identify the residues that determine this specificity at distinct S1-S4 interaction sites. In contrast, a highly conserved charged amino acid triad at the CP-CP interface is essential for the stability of virions and RNA-free VLPs. These results contribute to understanding the molecular mechanism of potyviral virion assembly and highlight the significance of the amino acid sequence of selected CPs in potential biotechnological or biomedical applications.
履歴
登録2025年5月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月21日-
マップ公開2026年1月21日-
更新2026年2月25日-
現状2026年2月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53867.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53867.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.95 Å/pix.
x 350 pix.
= 332.5 Å		0.95 Å/pix.
x 350 pix.
= 332.5 Å		0.95 Å/pix.
x 350 pix.
= 332.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.95 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.88
最小 - 最大-2.373997 - 3.614439
平均 (標準偏差)0.021230891 (±0.16957891)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 332.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_53867_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_53867_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Virus-like particle composed of JGMV coat protein

全体名称: Virus-like particle composed of JGMV coat protein
要素
  • 複合体: Virus-like particle composed of JGMV coat protein
    • タンパク質・ペプチド: Genome polyprotein

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超分子 #1: Virus-like particle composed of JGMV coat protein

超分子名称: Virus-like particle composed of JGMV coat protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Johnsongrass mosaic virus (ウイルス)

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分子 #1: Genome polyprotein

分子名称: Genome polyprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 27 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Johnsongrass mosaic virus (ウイルス)
分子量理論値: 33.578328 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: SGNEDAGKQK SATPAANQTA SGDGKPVQTT ATADNKPSSD NTSNAQGTSQ TKGGGESGGT NATATKKDKD VDVGSTGTFV IPKLKKVSP KMRLPMVSNK AILNLDHLIQ YKPDQRDISN ARATHTQFQF WYNRVKKEYD VDDEQMRILM NGLMVWCIEN G TSPDINGY ...文字列:
SGNEDAGKQK SATPAANQTA SGDGKPVQTT ATADNKPSSD NTSNAQGTSQ TKGGGESGGT NATATKKDKD VDVGSTGTFV IPKLKKVSP KMRLPMVSNK AILNLDHLIQ YKPDQRDISN ARATHTQFQF WYNRVKKEYD VDDEQMRILM NGLMVWCIEN G TSPDINGY WTMVDGNNQS EFPLKPIVEN AKPTLRQCMM HFSDAAEAYI EMRNLDEPYM PRYGLLRNLN DKSLARYAFD FY EINSRTP NRAREAHAQM KAAAIRGSTN HMFGLDGNVG ESSENTERHT AADVSRNVHS YRGAKI

UniProtKB: Genome polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 150000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.5 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -37.65 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 81832
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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