[日本語] English
万見
- EMDB-5367: Structure of endophilin bound to a membrane tubule with a diamete... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5367
タイトルStructure of endophilin bound to a membrane tubule with a diameter of 28nm
マップデータStructure of Endophilin bound to bilayer tubule with a diameter of 28nm
試料
  • 試料: Structure of Endophilin bound to the bilayer
  • タンパク質・ペプチド: endophilin-A1
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15.0 Å
データ登録者Mim C / Cui H / Gawronski-Salerno JA / Frost A / Lyman E / Voth GA / Unger VM
引用ジャーナル: Cell / 年: 2012
タイトル: Structural basis of membrane bending by the N-BAR protein endophilin.
著者: Carsten Mim / Haosheng Cui / Joseph A Gawronski-Salerno / Adam Frost / Edward Lyman / Gregory A Voth / Vinzenz M Unger /
要旨: Functioning as key players in cellular regulation of membrane curvature, BAR domain proteins bend bilayers and recruit interaction partners through poorly understood mechanisms. Using electron ...Functioning as key players in cellular regulation of membrane curvature, BAR domain proteins bend bilayers and recruit interaction partners through poorly understood mechanisms. Using electron cryomicroscopy, we present reconstructions of full-length endophilin and its N-terminal N-BAR domain in their membrane-bound state. Endophilin lattices expose large areas of membrane surface and are held together by promiscuous interactions between endophilin's amphipathic N-terminal helices. Coarse-grained molecular dynamics simulations reveal that endophilin lattices are highly dynamic and that the N-terminal helices are required for formation of a stable and regular scaffold. Furthermore, endophilin accommodates different curvatures through a quantized addition or removal of endophilin dimers, which in some cases causes dimerization of endophilin's SH3 domains, suggesting that the spatial presentation of SH3 domains, rather than affinity, governs the recruitment of downstream interaction partners.
履歴
登録2011年12月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年1月26日-
マップ公開2012年3月26日-
更新2012年4月3日-
現状2012年4月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.74
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.74
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5367_1.jpg

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5367.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of Endophilin bound to bilayer tubule with a diameter of 28nm
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.73 Å/pix.
x 256 pix.
= 698.88 Å		2.73 Å/pix.
x 256 pix.
= 698.88 Å		2.73 Å/pix.
x 256 pix.
= 698.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.73 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.74 / ムービー #1: 2.74
最小 - 最大-7.028193 - 6.95993567
平均 (標準偏差)0.000974 (±0.9979791)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-128-128-128
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 698.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.732.732.73
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z698.880698.880698.880
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-128-128-128
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-7.0286.9600.001

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Structure of Endophilin bound to the bilayer

全体名称: Structure of Endophilin bound to the bilayer
要素
  • 試料: Structure of Endophilin bound to the bilayer
  • タンパク質・ペプチド: endophilin-A1

-
超分子 #1000: Structure of Endophilin bound to the bilayer

超分子名称: Structure of Endophilin bound to the bilayer / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Dimer of endophilin bound to the bilayer / Number unique components: 1
分子量実験値: 37 MDa / 手法: SDS-PAGE

-
分子 #1: endophilin-A1

分子名称: endophilin-A1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: endophilin / コピー数: 2 / 集合状態: Dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 別称: rat
分子量実験値: 37 MDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pGEX-6 PI

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

-
試料調製

濃度0.25 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50mM potassium aspartate, 10mM Tris/HCl, 1mM EGTA
グリッド詳細: C-Flat, 2-2, 400nm mesh
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 105 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: FEI Vitrobot
詳細protein and liposomes added in solution before freezing

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2009年6月17日
撮影平均電子線量: 10 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.4 µm / 倍率（公称値）: 30000
試料ステージ試料ホルダー: eucentric, single tilt / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 19.82 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 66.83 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C2 (2回回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPIDER,XMIPP,IHRSR
CTF補正詳細: ACE,MATLAB

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る