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基本情報
| 登録情報 | ![]() | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | RNA-free stacked-ring (r8) virus-like particle composed of PVY coat protein with Q87H mutation | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | potato virus Y / virus-like particle / potyvirus / coat protein / helical / VIRUS LIKE PARTICLE | |||||||||
| 生物種 | Potato virus Y strain NTN (ウイルス) | |||||||||
| 手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.88 Å | |||||||||
データ登録者 | Koritnik N / Kezar A / Podobnik M | |||||||||
| 資金援助 | スロベニア, 1件
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引用 | ジャーナル: Commun Biol / 年: 2026タイトル: Species-specific structural adaptation of the potyviral coat protein in virions and virus-like particles. 著者: Neža Koritnik / Andreja Kežar / Luka Kavčič / Magda Tušek Žnidarič / Adrijana Leonardi / Swarnalok De / Maija Pollari / Kristiina Mäkinen / Marjetka Podobnik / ![]() 要旨: Potyviruses are the largest group of plant positive-sense single-stranded RNA viruses and represent a major economic burden worldwide. Their coat protein (CP) forms a filamentous, flexible capsid ...Potyviruses are the largest group of plant positive-sense single-stranded RNA viruses and represent a major economic burden worldwide. Their coat protein (CP) forms a filamentous, flexible capsid around the genomic RNA. However, information is still lacking on the mechanisms of virion assembly, disassembly and stability, which is central to understanding virus biology and control. Here, we investigate the role of CP in these processes using structural, biochemical and biophysical studies of five potyviral CPs from three phylogenetic clades combined with bioinformatics and in planta experiments. Our results suggest that, while potyviruses have a conserved virion structure, the amino acids forming the CP-CP and CP-RNA interactions leading to this structure are species-specific. We show that the species-specific CP sequence also determines the architecture of RNA-free virus-like particles (VLPs) and the degree of their structural polymorphism. We identify the residues that determine this specificity at distinct S1-S4 interaction sites. In contrast, a highly conserved charged amino acid triad at the CP-CP interface is essential for the stability of virions and RNA-free VLPs. These results contribute to understanding the molecular mechanism of potyviral virion assembly and highlight the significance of the amino acid sequence of selected CPs in potential biotechnological or biomedical applications. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_53640.map.gz | 26.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-53640-v30.xml emd-53640.xml | 15.6 KB 15.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| FSC (解像度算出) | emd_53640_fsc.xml | 11.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
| 画像 | emd_53640.png | 61.2 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-53640.cif.gz | 5.1 KB | ||
| その他 | emd_53640_half_map_1.map.gz emd_53640_half_map_2.map.gz | 151.4 MB 151.4 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-53640 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-53640 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 9r7rC ![]() 9r7sC ![]() 9r7tC ![]() 9r7uC ![]() 9r7vC ![]() 9r7xC ![]() 9r7yC ![]() 9r7zC ![]() 9r80C ![]() 9r81C ![]() 9r9wC ![]() 9r9xC ![]() 9r9yC ![]() 9r9zC ![]() 9ra0C ![]() 9ra1C ![]() 9ra2C C: 同じ文献を引用 ( |
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_53640.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.95 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
| ファイル | emd_53640_half_map_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
| ファイル | emd_53640_half_map_2.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : RNA-free stacked-ring (r8) virus-like particle composed of PVY co...
| 全体 | 名称: RNA-free stacked-ring (r8) virus-like particle composed of PVY coat protein with Q87H mutation |
|---|---|
| 要素 |
|
-超分子 #1: RNA-free stacked-ring (r8) virus-like particle composed of PVY co...
| 超分子 | 名称: RNA-free stacked-ring (r8) virus-like particle composed of PVY coat protein with Q87H mutation タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Potato virus Y strain NTN (ウイルス) |
-分子 #1: PVY coat protein
| 分子 | 名称: PVY coat protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Potato virus Y strain NTN (ウイルス) |
| 配列 | 文字列: GNDTIDAGGS TKKDAKQEQG SIQPNLNKEK EKDVNVGTSG THTVPRIKAI TSKMRMPKSK GATVLNLEHL LEYAPQQIDI SNTRATHSQF DTWYEAVQLA YDIGETEMPT VMNGLMVWCI ENGTSPNING VWVMMDGDEQ VEYPLKPIVE NAKPTLRQIM AHFSDVAEAY ...文字列: GNDTIDAGGS TKKDAKQEQG SIQPNLNKEK EKDVNVGTSG THTVPRIKAI TSKMRMPKSK GATVLNLEHL LEYAPQQIDI SNTRATHSQF DTWYEAVQLA YDIGETEMPT VMNGLMVWCI ENGTSPNING VWVMMDGDEQ VEYPLKPIVE NAKPTLRQIM AHFSDVAEAY IEMRNKKEPY MPRYGLVRNL RDGSLARYAF DFYEVTSRTP VRAREAHIQM KAAALKSAQS RLFGLDGGIS TQEENTERHT TEDVSPSMHT LLGVKNM |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | らせん対称体再構成法 |
| 試料の集合状態 | filament |
-
試料調製
| 濃度 | 1 mg/mL |
|---|---|
| 緩衝液 | pH: 7.4 |
| グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | TFS GLACIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 150000 |
| 試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
ムービー
コントローラー
万見について




キーワード
Potato virus Y strain NTN (ウイルス)
データ登録者
スロベニア, 1件
引用

















































Z (Sec.)
Y (Row.)
X (Col.)




































解析
FIELD EMISSION GUN
