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万見
- EMDB-5354: Remodeling of actin filaments by ADF-cofilin proteins -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5354
タイトルRemodeling of actin filaments by ADF-cofilin proteins
マップデータThis is the reconstructed volume of the actin-cofilin complex.
試料
  • 試料: actin decorated with cofilin
  • タンパク質・ペプチド: F-Actin
  • タンパク質・ペプチド: cofilin-2
キーワードactin / cofilin / helical polymers
機能・相同性
機能・相同性情報


Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHO GTPases activate IQGAPs / Adherens junctions interactions / DNA Damage Recognition in GG-NER / Clathrin-mediated endocytosis / cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape ...Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHO GTPases activate IQGAPs / Adherens junctions interactions / DNA Damage Recognition in GG-NER / Clathrin-mediated endocytosis / cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape / RHO GTPases Activate Formins / negative regulation of unidimensional cell growth / positive regulation of barbed-end actin filament capping / UCH proteinases / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / neural fold formation / negative regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of postsynaptic density organization / RHOF GTPase cycle / actin filament fragmentation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of actin filament depolymerization / positive regulation of embryonic development / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of synaptic plasticity / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of actin filament depolymerization / MAP2K and MAPK activation / EPHB-mediated forward signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / actin filament severing / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / dense body / negative regulation of cell motility / establishment of spindle localization / regulation of dendritic spine morphogenesis / host-mediated activation of viral process / cell projection organization / actin filament depolymerization / negative regulation of cell adhesion / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of cell size / cellular response to interleukin-6 / regulation of cell morphogenesis / negative regulation of dendritic spine maintenance / neural crest cell migration / positive regulation of cell motility / cortical actin cytoskeleton / phosphatidylinositol bisphosphate binding / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / establishment of cell polarity / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of dendritic spine development / mitotic cytokinesis / positive regulation of proteolysis / lamellipodium membrane / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of focal adhesion assembly / response to amino acid / postsynaptic density, intracellular component / Rho protein signal transduction / positive regulation of lamellipodium assembly / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / axonogenesis / cellular response to epidermal growth factor stimulus / synaptic membrane / response to activity / actin filament / hippocampus development / filopodium / cell motility / mitochondrial membrane / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / response to virus / ruffle membrane / nuclear matrix / cellular response to hydrogen peroxide / protein import into nucleus / actin filament binding / cell-cell junction / cellular response to tumor necrosis factor / Platelet degranulation / actin cytoskeleton / lamellipodium / growth cone / actin cytoskeleton organization / positive regulation of cell growth / vesicle / protein phosphatase binding / dendritic spine / cytoskeleton / hydrolase activity / axon / signaling receptor binding
類似検索 - 分子機能
ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Cofilin-1 / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ) / Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Galkin VE / Orlova A / Kudryashov DS / Solodukhin A / Reisler E / Schoeder GF / Egelman EH
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2011
タイトル: Remodeling of actin filaments by ADF/cofilin proteins.
著者: Vitold E Galkin / Albina Orlova / Dmitri S Kudryashov / Alexander Solodukhin / Emil Reisler / Gunnar F Schröder / Edward H Egelman /
要旨: Cofilin/ADF proteins play key roles in the dynamics of actin, one of the most abundant and highly conserved eukaryotic proteins. We used cryoelectron microscopy to generate a 9-Å resolution three- ...Cofilin/ADF proteins play key roles in the dynamics of actin, one of the most abundant and highly conserved eukaryotic proteins. We used cryoelectron microscopy to generate a 9-Å resolution three-dimensional reconstruction of cofilin-decorated actin filaments, the highest resolution achieved for a complex of F-actin with an actin-binding protein. We show that the cofilin-induced change in the filament twist is due to a unique conformation of the actin molecule unrelated to any previously observed state. The changes between the actin protomer in naked F-actin and in the actin-cofilin filament are greater than the conformational changes between G- and F-actin. Our results show the structural plasticity of actin, suggest that other actin-binding proteins may also induce large but different conformational changes, and show that F-actin cannot be described by a single molecular model.
履歴
登録2011年11月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年12月7日-
マップ公開2011年12月13日-
更新2013年3月20日-
現状2013年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.063
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.063
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j0s
  • 表面レベル: 0.063
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5354_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5354.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the reconstructed volume of the actin-cofilin complex.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.5 Å/pix.
x 100 pix.
= 250. Å		2.5 Å/pix.
x 100 pix.
= 250. Å		2.5 Å/pix.
x 100 pix.
= 250. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.5 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.043 / ムービー #1: 0.063
最小 - 最大-0.08217396 - 0.23656693
平均 (標準偏差)0.00210833 (±0.02272243)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-50
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 250.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.52.52.5
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z250.000250.000250.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-0.0820.2370.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : actin decorated with cofilin

全体名称: actin decorated with cofilin
要素
  • 試料: actin decorated with cofilin
  • タンパク質・ペプチド: F-Actin
  • タンパク質・ペプチド: cofilin-2

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超分子 #1000: actin decorated with cofilin

超分子名称: actin decorated with cofilin / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: filament containing one cofilin to one actin / Number unique components: 2

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分子 #1: F-Actin

分子名称: F-Actin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: F-Actin / 集合状態: helical polymer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 別称: chicken / 組織: muscle

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分子 #2: cofilin-2

分子名称: cofilin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: cofilin-2 / 集合状態: one cofilin per actin in filament / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 組織: muscle
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2010年1月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: NIKON COOLSCAN / デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 125 / ビット/ピクセル: 14
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.3 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.6 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 162.1 °
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPIDER,IHRSR / 詳細: map calculated from 13,716 segments
CTF補正詳細: each EM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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