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- EMDB-53423: Human vault protein - committed conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53423
タイトルHuman vault protein - committed conformation
マップデータhuman vault protein - committed conformation
試料
  • 複合体: Vault protein
    • タンパク質・ペプチド: Major vault protein
キーワードVault protein / vault / MVP / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein activation cascade / ERBB signaling pathway / mRNA transport / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / nuclear pore / protein transport / cell population proliferation / secretory granule lumen / protein phosphatase binding / cytoskeleton ...protein activation cascade / ERBB signaling pathway / mRNA transport / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / nuclear pore / protein transport / cell population proliferation / secretory granule lumen / protein phosphatase binding / cytoskeleton / ficolin-1-rich granule lumen / intracellular signal transduction / ribonucleoprotein complex / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / extracellular region / membrane / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Major vault protein (MVP) shoulder domain profile. / Major vault protein, N-terminal / Major vault protein, shoulder domain / Major vault protein / Major vault protein repeat domain 3 / Major vault protein repeat domain 2 / Major vault protein repeat domain 4 / Major vault protein repeat domain / Major vault protein repeat domain superfamily / Major vault protein repeat domain 2 superfamily ...Major vault protein (MVP) shoulder domain profile. / Major vault protein, N-terminal / Major vault protein, shoulder domain / Major vault protein / Major vault protein repeat domain 3 / Major vault protein repeat domain 2 / Major vault protein repeat domain 4 / Major vault protein repeat domain / Major vault protein repeat domain superfamily / Major vault protein repeat domain 2 superfamily / Major Vault Protein repeat domain / Shoulder domain / Major Vault Protein repeat domain / Major Vault Protein Repeat domain / Major Vault Protein repeat domain / MVP (vault) repeat profile. / Band 7/SPFH domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Major vault protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.45 Å
データ登録者Lapenta F / Marechal N / Durand A / Aupic J / Cassetta A
資金援助 スロベニア, 1件
OrganizationGrant number国
Slovenian Research AgencyZ1-3194 スロベニア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Structural flexibility of the human vault particle revealed by high-resolution cryo-EM and molecular dynamics simulations.
著者: Fabio Lapenta / Karen Palacio-Rodriguez / Sergio Cruz-León / Simone Marrancone / Jana Aupič / Nils Marechal / Alexandre Durand / Dihia Moussaoui / Sonia Covaceuszach / Bhavani Gangupam / ...著者: Fabio Lapenta / Karen Palacio-Rodriguez / Sergio Cruz-León / Simone Marrancone / Jana Aupič / Nils Marechal / Alexandre Durand / Dihia Moussaoui / Sonia Covaceuszach / Bhavani Gangupam / Claudia D'Ercole / Cristian Parra / Davide Cotugno / Giulia Tomaino / Paolo Tortora / Ario de Marco / Alberto Cassetta / Alessandra Magistrato / Gerhard Hummer /
要旨: Vaults are massive ribonucleoprotein complexes, highly conserved and abundant in eukaryotic cells, yet with unclear function. Their thin-walled barrel-shape architecture is composed of two ...Vaults are massive ribonucleoprotein complexes, highly conserved and abundant in eukaryotic cells, yet with unclear function. Their thin-walled barrel-shape architecture is composed of two symmetrical, antiparallel half-shells, each containing 39 copies of the major vault protein (MVP). The spacious lumen of the vault suggests a role in cellular transport. Although vaults are thought to undergo conformational changes to facilitate cargo exchange, the molecular basis for their inherent flexibility remains unknown. Here, we integrate cryogenic electron microscopy (cryo-EM) and multi-scale molecular dynamics (MD) simulations to reveal the structural determinants of the human vault particle's flexibility. Cryo-EM identified two high-resolution alternative conformational states: a symmetric and an asymmetric structure, pointing to the vault shell's structural plasticity. MD simulations of these conformations revealed that these structures are flexible and exhibit breathing-like motions, and porous solvent-exposed surfaces. Mutagenesis disrupting persistent MD-identified inter-half contacts reduced full MVP shell assembly, confirming the functional relevance of these flexibility determinants. Together, these findings establish the molecular basis for the human vault particle's conformational plasticity.
履歴
登録2025年4月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年5月6日-
マップ公開2026年5月6日-
更新2026年7月22日-
現状2026年7月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53423.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53423.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈human vault protein - committed conformation
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 1024 pix.
= 861.798 Å		0.84 Å/pix.
x 1024 pix.
= 861.798 Å		0.84 Å/pix.
x 1024 pix.
= 861.798 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8416 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.35
最小 - 最大-0.4177708 - 1.7092019
平均 (標準偏差)0.004476188 (±0.095016025)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ102410241024
Spacing102410241024
セルA=B=C: 861.7984 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_53423_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: human vault protein - committed conformation - sharpened map

ファイルemd_53423_additional_1.map
注釈human vault protein - committed conformation - sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: human vault protein - committed conformation - half map A

ファイルemd_53423_half_map_1.map
注釈human vault protein - committed conformation - half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: human vault protein - committed conformation - half map B

ファイルemd_53423_half_map_2.map
注釈human vault protein - committed conformation - half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Vault protein

全体名称: Vault protein
要素
  • 複合体: Vault protein
    • タンパク質・ペプチド: Major vault protein

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超分子 #1: Vault protein

超分子名称: Vault protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: 78-mer MVP assembly
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.66 MDa

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分子 #1: Major vault protein

分子名称: Major vault protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 78 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 99.452766 KDa
組換発現生物種: Komagataella phaffii (菌類)
配列文字列: MATEEFIIRI PPYHYIHVLD QNSNVSRVEV GPKTYIRQDN ERVLFAPMRM VTVPPRHYCT VANPVSRDAQ GLVLFDVTGQ VRLRHADLE IRLAQDPFPL YPGEVLEKDI TPLQVVLPNT ALHLKALLDF EDKDGDKVVA GDEWLFEGPG TYIPRKEVEV V EIIQATII ...文字列:
MATEEFIIRI PPYHYIHVLD QNSNVSRVEV GPKTYIRQDN ERVLFAPMRM VTVPPRHYCT VANPVSRDAQ GLVLFDVTGQ VRLRHADLE IRLAQDPFPL YPGEVLEKDI TPLQVVLPNT ALHLKALLDF EDKDGDKVVA GDEWLFEGPG TYIPRKEVEV V EIIQATII RQNQALRLRA RKECWDRDGK ERVTGEEWLV TTVGAYLPAV FEEVLDLVDA VILTEKTALH LRARRNFRDF RG VSRRTGE EWLVTVQDTE AHVPDVHEEV LGVVPITTLG PHNYCVILDP VGPDGKNQLG QKRVVKGEKS FFLQPGEQLE QGI QDVYVL SEQQGLLLRA LQPLEEGEDE EKVSHQAGDH WLIRGPLEYV PSAKVEVVEE RQAIPLDENE GIYVQDVKTG KVRA VIGST YMLTQDEVLW EKELPPGVEE LLNKGQDPLA DRGEKDTAKS LQPLAPRNKT RVVSYRVPHN AAVQVYDYRE KRARV VFGP ELVSLGPEEQ FTVLSLSAGR PKRPHARRAL CLLLGPDFFT DVITIETADH ARLQLQLAYN WHFEVNDRKD PQETAK LFS VPDFVGDACK AIASRVRGAV ASVTFDDFHK NSARIIRTAV FGFETSEAKG PDGMALPRPR DQAVFPQNGL VVSSVDV QS VEPVDQRTRD ALQRSVQLAI EITTNSQEAA AKHEAQRLEQ EARGRLERQK ILDQSEAEKA RKELLELEAL SMAVESTG T AKAEAESRAE AARIEGEGSV LQAKLKAQAL AIETEAELQR VQKVRELELV YARAQLELEV SKAQQLAEVE VKKFKQMTE AIGPSTIRDL AVAGPEMQVK LLQSLGLKST LITDGSTPIN LFNTAFGLLG MGPEGQPLGR RVASGPSPGE GISPQSAQAP QAPGDNHVV PVLR

UniProtKB: Major vault protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.38 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClsodium chloride
5.0 mMCaCl2calcium chloride
1.0 mMC9H15O6PTCEP

詳細: 25 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 1mM TCEP, pH 7.5
グリッドモデル: Homemade / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec.
詳細: Gold film grids functionalised with 2D streptavidin crystals
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細monodisperse sample, biotinylated with 10 molar excess of biotinylation reagent (NHS-PEG12-biotin) for 30 minutes at room temperature

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6895 / 平均露光時間: 1.498 sec. / 平均電子線量: 50.15 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.33 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.551 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 63814
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4hl8

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 詳細: Relaxed D39 symmetry (maximization) / 使用した粒子像数: 23998
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 8857
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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