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- EMDB-53324: S.aureus ClpC dodecameric resting state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53324
タイトルS.aureus ClpC dodecameric resting state
マップデータCryoEM of ClpC dodecameric resting state of Staphylococcus aureus.
試料
  • 複合体: ClpC resting state
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードChaperone / AAA+ / Unfoldase
機能・相同性
機能・相同性情報


stress response to cadmium ion / stress response to copper ion / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
UVR domain / UVR domain profile. / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain ...UVR domain / UVR domain profile. / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Engelhardt L / Carroni M
資金援助 スウェーデン, 1件
OrganizationGrant number国
Knut and Alice Wallenberg Foundation スウェーデン
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Allosteric control of the bacterial ClpC/ClpP protease and its hijacking by antibacterial peptides
著者: Jenne T / Engelhardt L / Baronaite I / Levy L / Riven I / Malolepszy M / Azinas S / Sych T / Flemming D / Sinning I / Haran G / Carroni M / Mogk A
履歴
登録2025年4月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月30日-
マップ公開2025年7月30日-
更新2025年7月30日-
現状2025年7月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53324.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53324.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM of ClpC dodecameric resting state of Staphylococcus aureus.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.97 Å/pix.
x 512 pix.
= 496.64 Å		0.97 Å/pix.
x 512 pix.
= 496.64 Å		0.97 Å/pix.
x 512 pix.
= 496.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.97 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0764
最小 - 最大-0.21596362 - 0.49237594
平均 (標準偏差)0.00015641814 (±0.012953434)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 496.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Sharpened cryoEM by CryoSparc of ClpC dodecameric resting...

ファイルemd_53324_additional_1.map
注釈Sharpened cryoEM by CryoSparc of ClpC dodecameric resting state of Staphylococcus aureus.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened cryoEM by emReady of ClpC dodecameric resting...

ファイルemd_53324_additional_2.map
注釈Sharpened cryoEM by emReady of ClpC dodecameric resting state of Staphylococcus aureus.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: CryoEM half map B of ClpC dodecameric resting...

ファイルemd_53324_half_map_1.map
注釈CryoEM half map B of ClpC dodecameric resting state of Staphylococcus aureus.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: CryoEM half map A of ClpC dodecameric resting...

ファイルemd_53324_half_map_2.map
注釈CryoEM half map A of ClpC dodecameric resting state of Staphylococcus aureus.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ClpC resting state

全体名称: ClpC resting state
要素
  • 複合体: ClpC resting state
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: ClpC resting state

超分子名称: ClpC resting state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
分子量理論値: 910 KDa

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分子 #1: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC

分子名称: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
分子量理論値: 91.170352 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLFGRLTERA QRVLAHAQEE AIRLNHSNIG TEHLLLGLMK EPEGIAAKVL ESFNITEDKV IEEVEKLIGH GQDHVGTLHY TPRAKKVIE LSMDEARKLH HNFVGTEHIL LGLIRENEGV AARVFANLDL NITKARAQVV KALGNPEMSN KNAQASKSNN T PTLDSLAR ...文字列:
MLFGRLTERA QRVLAHAQEE AIRLNHSNIG TEHLLLGLMK EPEGIAAKVL ESFNITEDKV IEEVEKLIGH GQDHVGTLHY TPRAKKVIE LSMDEARKLH HNFVGTEHIL LGLIRENEGV AARVFANLDL NITKARAQVV KALGNPEMSN KNAQASKSNN T PTLDSLAR DLTVIAKDGT LDPVIGRDKE ITRVIEVLSR RTKNNPVLIG EPGVGKTAIA EGLAQAIVNN EVPETLKDKR VM SLDMGTV VAGTKYRGEF EERLKKVMEE IQQAGNVILF IDELHTLVGA GGAEGAIDAS NILKPALARG ELQCIGATTL DEY RKNIEK DAALERRFQP VQVDEPSVVD TVAILKGLRD RYEAHHRINI SDEAIEAAVK LSNRYVSDRF LPDKAIDLID EASS KVRLK SHTTPNNLKE IEQEIEKVKN EKDAAVHAQE FENAANLRDK QTKLEKQYEE AKNEWKNAQN GMSTSLSEED IAEVI AGWT GIPLTKINET ESEKLLSLED TLHERVIGQK DAVNSISKAV RRARAGLKDP KRPIGSFIFL GPTGVGKTEL ARALAE SMF GDDDAMIRVD MSEFMEKHAV SRLVGAPPGY VGHDDGGQLT EKVRRKPYSV ILFDEIEKAH PDVFNILLQV LDDGHLT DT KGRTVDFRNT IIIMTSNVGA QELQDQRFAG FGGSSDGQDY ETIRKTMLKE LKNSFRPEFL NRVDDIIVFH KLTKEELK E IVTMMVNKLT NRLSEQNINI IVTDKAKDKI AEEGYDPEYG ARPLIRAIQK TIEDNLSELI LDGNQIEGKK VTVDHDGKE FKYDIAEQTS ETKTPSQA

UniProtKB: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC

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分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 8 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 9 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 25mM Tris, 25mM KCl, 10mM MgCl2, 1mM DTT, 2mM ATP
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 500
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 297 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1301397
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: SGD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 179568
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 3
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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