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万見
- EMDB-53305: Cryo-EM Structure of catalytic amyloids -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53305
タイトルCryo-EM Structure of catalytic amyloids
マップデータ3D reconstruction of PFK with nitrocefin
試料
  • 複合体: Amyloid coiled-coil fibrils
    • タンパク質・ペプチド: Amyloid coiled-coil fibrils
キーワードAllosteric amyloid coiled-coil fibrils / PROTEIN FIBRIL
生物種Anaeramoeba ignava (真核生物)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.0 Å
データ登録者Zalk R / Kunnath SM / Arad E / Jelinek R
資金援助 イスラエル, 1件
OrganizationGrant number国
Other private イスラエル
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Allosteric amyloid catalysis by coiled coil fibrils.
著者: Sisira Mambram Kunnath / Elad Arad / Ran Zalk / Itamar Kass / Anat Shahar / Albert Batushansky / Hanna Rapaport / Raz Jelinek /
要旨: Amyloid-mediated catalysis of key biological reactions has recently attracted significant interest as this phenomenon may portend new functions for physiological and synthetic amyloid proteins. Here, ...Amyloid-mediated catalysis of key biological reactions has recently attracted significant interest as this phenomenon may portend new functions for physiological and synthetic amyloid proteins. Here, we report an allosteric mechanism of catalytic amyloids, mediated via an unconventional coiled-coil fibril organization, facilitating hydrolysis of β-lactam antibiotics. Specifically, the hydrolysis reaction was catalyzed by a fibrillar peptide comprising alternating lysine/phenylalanine β-sheet-forming sequence. Analysis of peptide variants, simulations, and cryogenic electron microscopy reveal that the β-lactam molecules attach electrostatically to the lysine sidechains on the fibrils' surfaces, generating a double-coiled fibril structure in which the anchored β-lactam molecules are nestled within twisted fibril strands. This organization facilitates the allosteric catalytic process in which hydrolytic β-lactam ring opening is induced via nucleophilic attacks by the lysine sidechains degradation. The allosteric catalytic activity of the phenylalanine/lysine amyloid fibrils highlights the functional versatility of amyloid fibrils and their potential applications in human health and environmental biotechnology.
履歴
登録2025年4月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月11日-
マップ公開2025年6月11日-
更新2025年6月11日-
現状2025年6月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53305.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53305.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of PFK with nitrocefin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.89 Å/pix.
x 500 pix.
= 445. Å		0.89 Å/pix.
x 500 pix.
= 445. Å		0.89 Å/pix.
x 500 pix.
= 445. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.89 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.09488874 - 0.1328811
平均 (標準偏差)0.00035813352 (±0.010071334)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 445.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: 3D reconstruction of PFK with nitrocefin HalfB

ファイルemd_53305_half_map_1.map
注釈3D reconstruction of PFK with nitrocefin HalfB
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: 3D reconstruction of PFK with nitrocefin HalfA

ファイルemd_53305_half_map_2.map
注釈3D reconstruction of PFK with nitrocefin HalfA
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Amyloid coiled-coil fibrils

全体名称: Amyloid coiled-coil fibrils
要素
  • 複合体: Amyloid coiled-coil fibrils
    • タンパク質・ペプチド: Amyloid coiled-coil fibrils

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超分子 #1: Amyloid coiled-coil fibrils

超分子名称: Amyloid coiled-coil fibrils / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Anaeramoeba ignava (真核生物)

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分子 #1: Amyloid coiled-coil fibrils

分子名称: Amyloid coiled-coil fibrils / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Anaeramoeba ignava (真核生物)
配列文字列:
PKFKFKFKFK FKP

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
特殊光学系球面収差補正装置: 2.7 mm / エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 12.0 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -7.353 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.0) / 使用した粒子像数: 507432
CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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