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- EMDB-53298: cryoEM structure of Bovine Serum Albumin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53298
タイトルcryoEM structure of Bovine Serum Albumin
マップデータFinal map from cryoSPARC refinement
試料
  • 細胞器官・細胞要素: BSA
    • タンパク質・ペプチド: Albumin
キーワードLipid binding / metal binding / Albumin / disulfide rich / protein binding / METAL BINDING PROTEIN / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to calcium ion starvation / enterobactin binding / negative regulation of mitochondrial depolarization / toxic substance binding / cellular response to starvation / fatty acid binding / pyridoxal phosphate binding / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space ...cellular response to calcium ion starvation / enterobactin binding / negative regulation of mitochondrial depolarization / toxic substance binding / cellular response to starvation / fatty acid binding / pyridoxal phosphate binding / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular region / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serum albumin/Alpha-fetoprotein/Afamin / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. / Albumin domain profile. / serum albumin
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Manikandan K / Jason VR
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Diamond Light Source 英国
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2024
タイトル: The CryoEM structure of human serum albumin in complex with ligands.
著者: Claudio Catalano / Kyle W Lucier / Dennis To / Skerdi Senko / Nhi L Tran / Ashlyn C Farwell / Sabrina M Silva / Phat V Dip / Nicole Poweleit / Giovanna Scapin /
要旨: Human serum albumin (HSA) is the most prevalent plasma protein in the human body, accounting for 60 % of the total plasma protein. HSA plays a major pharmacokinetic function, serving as a ...Human serum albumin (HSA) is the most prevalent plasma protein in the human body, accounting for 60 % of the total plasma protein. HSA plays a major pharmacokinetic function, serving as a facilitator in the distribution of endobiotics and xenobiotics within the organism. In this paper we report the cryoEM structures of HSA in the apo form and in complex with two ligands (salicylic acid and teniposide) at a resolution of 3.5, 3.7 and 3.4 Å, respectively. We expand upon previously published work and further demonstrate that sub-4 Å maps of ∼60 kDa proteins can be routinely obtained using a 200 kV microscope, employing standard workflows. Most importantly, these maps allowed for the identification of small molecule ligands, emphasizing the practical applicability of this methodology and providing a starting point for subsequent computational modeling and in silico optimization.
履歴
登録2025年3月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月14日-
マップ公開2025年5月14日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53298.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53298.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final map from cryoSPARC refinement
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 256 pix.
= 236.8 Å		0.93 Å/pix.
x 256 pix.
= 236.8 Å		0.93 Å/pix.
x 256 pix.
= 236.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.925 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.29439074 - 0.709802
平均 (標準偏差)-0.000008955158 (±0.01578265)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 236.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_53298_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: focused mask refinement map

ファイルemd_53298_additional_1.map
注釈focused mask refinement map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: sharpened combined map

ファイルemd_53298_additional_2.map
注釈sharpened combined map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_53298_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_53298_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : BSA

全体名称: BSA
要素
  • 細胞器官・細胞要素: BSA
    • タンパク質・ペプチド: Albumin

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超分子 #1: BSA

超分子名称: BSA / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 66 kDa/nm

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分子 #1: Albumin

分子名称: Albumin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 65.729984 KDa
組換発現生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列: GKSEIAHRFK DLGEEHFKGL VLIAFSQYLQ QCPFDEHVKL VNELTEFAKT CVADESHAGC EKSLHTLFGD ELCKVASLRE TVGDMADCC EKQEPERNEC FLSHKDDSPD LPKLKPDPNT LCDEFKADEK KFWGKYLYEI ARRHPYFYAP ELLYYANKYN G VFQECCQA ...文字列:
GKSEIAHRFK DLGEEHFKGL VLIAFSQYLQ QCPFDEHVKL VNELTEFAKT CVADESHAGC EKSLHTLFGD ELCKVASLRE TVGDMADCC EKQEPERNEC FLSHKDDSPD LPKLKPDPNT LCDEFKADEK KFWGKYLYEI ARRHPYFYAP ELLYYANKYN G VFQECCQA EDKGACVLPK IETMREKVLV SSARQRLRCA SIQKFGERAL KAWSVARLSQ KFPKAEFVEV TKLVTELTKV HK ECCHGDL LECADDRADL AKYICDNQDT ISSKLKECCD KPLLEKSHCI AEVEKDAVPE NLPPLTADFA EDKDVCKNYQ EAK DAFIGS FLYEYSRRHP EYAVSVLLRL AKEYEATLEE CCAKDDPHAC YSTVFDKLKH LVDEPQNLVK QNCDQFEKLG EYGF QNALV VRYTRKVPQV SSPTLVEVSR SLGKVGTRCC TKPESERMPC TEDYLSLILN RLCVLHEKTP VSEKVTKCCT ESLVN RRPC FSALTPDETY VPKAADEKLF TFHADICTAA DTAKQIKKQT ASVELLKHKP KATEEQLKTV MENFVAFVDK CCAADD KEA CFAVEGPKLV VSTQTA

UniProtKB: Albumin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE
詳細sigma A7906

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: initial model generated from the data
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2) / 使用した粒子像数: 315886
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4f5s


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9qqd:
cryoEM structure of Bovine Serum Albumin

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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