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- EMDB-53244: Connexin-32 (Cx32) W3S mutant gap junction channel in POPC-contai... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53244
タイトルConnexin-32 (Cx32) W3S mutant gap junction channel in POPC-containing MSP2N2 nanodiscs
マップデータPostprocessed map of connexin-32 (Cx32) W3S mutant in POPC-containing MSP2N2 nanodiscs
試料
  • 複合体: A dodecameric complex of connexin-32 (Cx32) W3S mutant gap junction channel
    • タンパク質・ペプチド: Gap junction beta-1 protein,Gap junction beta-1 protein,Green fluorescent protein
キーワードIon channel / gap junction / membrane transport / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Oligomerization of connexins into connexons / Transport of connexins along the secretory pathway / gap junction assembly / connexin complex / Gap junction assembly / gap junction channel activity / cell-cell signaling / nervous system development / endoplasmic reticulum membrane / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Gap junction beta-1 protein (Cx32) / Connexin / Connexin, N-terminal / Connexin, conserved site / Gap junction protein, cysteine-rich domain / Connexin, N-terminal domain superfamily / Connexin / Connexins signature 1. / Connexins signature 2. / Connexin homologues / Gap junction channel protein cysteine-rich domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Gap junction beta-1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Korkhov VM / Lavriha P / Fluri C
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation184951 スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Lipid dependence of connexin-32 gap junction channel conformations.
著者: Pia Lavriha / Carina Fluri / Jorge Enrique Hernández González / Volodymyr M Korkhov /
要旨: Connexin-32 (Cx32) gap junction channels (GJCs) mediate intercellular coupling in various tissues, including myelinating Schwann cells. Mutations in Cx32, such as W3S, are associated with X-linked ...Connexin-32 (Cx32) gap junction channels (GJCs) mediate intercellular coupling in various tissues, including myelinating Schwann cells. Mutations in Cx32, such as W3S, are associated with X-linked Charcot-Marie-Tooth (CMT1X) disease. Lipids regulate Cx32 GJC permeation, although the regulatory mechanism is unclear. Here, we determine the cryo-EM structures of Cx32 GJCs reconstituted in nanodiscs, revealing that phospholipids block the Cx32 GJC pore by binding to the site formed by N-terminal gating helices. The phospholipid-bound state is contingent on the presence of a sterol molecule in a hydrophobic pocket formed by the N-terminus: the N-terminal helix of Cx32 fails to sustain a phospholipid binding site in the absence of cholesterol hemisuccinate. The CMT1X-linked W3S mutant which has an impaired sterol binding site adopts a conformation of the N-terminus incompatible with phospholipid binding. Our results indicate that different lipid species control connexin channel gating directly by influencing the conformation of the N-terminal gating helix.
履歴
登録2025年3月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月17日-
マップ公開2025年12月17日-
更新2026年1月21日-
現状2026年1月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53244.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53244.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Postprocessed map of connexin-32 (Cx32) W3S mutant in POPC-containing MSP2N2 nanodiscs
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.66 Å/pix.
x 384 pix.
= 253.777 Å		0.66 Å/pix.
x 384 pix.
= 253.777 Å		0.66 Å/pix.
x 384 pix.
= 253.777 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.66088 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0025
最小 - 最大-0.0077667125 - 0.019761927
平均 (標準偏差)0.000087903034 (±0.00066525885)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 253.77744 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_53244_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map 1

ファイルemd_53244_half_map_1.map
注釈half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map 2

ファイルemd_53244_half_map_2.map
注釈half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : A dodecameric complex of connexin-32 (Cx32) W3S mutant gap juncti...

全体名称: A dodecameric complex of connexin-32 (Cx32) W3S mutant gap junction channel
要素
  • 複合体: A dodecameric complex of connexin-32 (Cx32) W3S mutant gap junction channel
    • タンパク質・ペプチド: Gap junction beta-1 protein,Gap junction beta-1 protein,Green fluorescent protein

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超分子 #1: A dodecameric complex of connexin-32 (Cx32) W3S mutant gap juncti...

超分子名称: A dodecameric complex of connexin-32 (Cx32) W3S mutant gap junction channel
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Gap junction beta-1 protein,Gap junction beta-1 protein,Green flu...

分子名称: Gap junction beta-1 protein,Gap junction beta-1 protein,Green fluorescent protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Aequorea victoria (オワンクラゲ)
分子量理論値: 63.228297 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MNSTGLYTLL SGVNRHSTAI GRVWLSVIFI FRIMVLVVAA ESVWGDEKSS FICNTLQPGC NSVCYDQFFP ISHVRLWSLQ LILVSTPAL LVAMHVAHQQ HIEKKMLRLE GHGDPLHLEE VKRHKVHISG TLWWTYVISV VFRLLFEAVF MYVFYLLYPG Y AMVRLVKC ...文字列:
MNSTGLYTLL SGVNRHSTAI GRVWLSVIFI FRIMVLVVAA ESVWGDEKSS FICNTLQPGC NSVCYDQFFP ISHVRLWSLQ LILVSTPAL LVAMHVAHQQ HIEKKMLRLE GHGDPLHLEE VKRHKVHISG TLWWTYVISV VFRLLFEAVF MYVFYLLYPG Y AMVRLVKC DVYPCPNTVD CFVSRPTEKT VFTVFMLAAS GICIILNVAE VVYLIIRACA RRAQRRSNPP SRKGSGFGHR LS PEYKQNE INKLLSEQDG SLKDILRRSP GTGAGLAEKS DRCSACAAAL EVLFQGPGGV SKGEELFTGV VPILVELDGD VNG HKFSVS GEGEGDATYG KLTLKFICTT GKLPVPWPTL VTTFGYGLQC FARYPDHMKQ HDFFKSAMPE GYVQERTIFF KDDG NYKTR AEVKFEGDTL VNRIELKGID FKEDGNILGH KLEYNYNSHN VYIMADKQKN GIKVNFKIRH NIEDGSVQLA DHYQQ NTPI GDGPVLLPDN HYLSYQSALS KDPNEKRDHM VLLEFVTAAG ITLGMDELYK AASAWSHPQF EKGGGSGGGS GGSAWS HPQ FEK

UniProtKB: Gap junction beta-1 protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

15010

最終 再構成想定した対称性 - 点群: D6 (2回x6回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0.1) / 使用した粒子像数: 68649
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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