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万見
- EMDB-5290: The cryo-EM map of DegQ 12-mer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5290
タイトルThe cryo-EM map of DegQ 12-mer
マップデータThis is a cryo-EM map of DegQ 12-mer.
試料
  • 試料: DegQ
  • タンパク質・ペプチド: DegQ
キーワードHtrA / 12-mer
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å
データ登録者Bai XC / Wang XJ / Ye YY / Pan XJ / Chang LF / Leng D / Sui SF
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Characterization of the structure and function of Escherichia coli DegQ as a representative of the DegQ-like proteases of bacterial HtrA family proteins.
著者: Xiao-chen Bai / Xi-jiang Pan / Xiao-jing Wang / Yun-ying Ye / Lei-fu Chang / Dong Leng / Jianlin Lei / Sen-Fang Sui /
要旨: HtrA family proteins play a central role in protein quality control in the bacterial periplasmic space. DegQ-like proteases, a group of bacterial HtrA proteins, are characterized by a short LA loop ...HtrA family proteins play a central role in protein quality control in the bacterial periplasmic space. DegQ-like proteases, a group of bacterial HtrA proteins, are characterized by a short LA loop as compared with DegP-like proteases, and are found in many bacterial species. As a representative of the DegQ-like proteases, we report that Escherichia coli DegQ exists in vivo primarily as a trimer (substrate-free) or dodecamer (substrate-containing). Biochemical analysis of DegQ dodecamers revealed that the major copurified protein substrate is OmpA. Importantly, wild-type DegQ exhibited a much lower proteolytic activity, and thus higher chaperone-like activity, than DegP. Furthermore, using cryo-electron microscopy we determined high-resolution structures of DegQ 12- and 24-mers in the presence of substrate, thus revealing the structural mechanism by which DegQ moderates its proteolytic activity.
履歴
登録2011年5月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年5月25日-
マップ公開2011年9月7日-
更新2011年9月7日-
現状2011年9月7日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.18
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.18
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5290_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5290.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 11.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a cryo-EM map of DegQ 12-mer.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.46 Å/pix.
x 144 pix.
= 210.24 Å		1.46 Å/pix.
x 144 pix.
= 210.24 Å		1.46 Å/pix.
x 144 pix.
= 210.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.46 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.18 / ムービー #1: 1.18
最小 - 最大-0.0256609 - 1.50396
平均 (標準偏差)0.163268 (±0.378047)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-72-72-72
サイズ144144144
Spacing144144144
セルA=B=C: 210.24 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.461.461.46
M x/y/z144144144
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z210.240210.240210.240
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-72-72-72
NC/NR/NS144144144
D min/max/mean-0.0261.5040.163

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : DegQ

全体名称: DegQ
要素
  • 試料: DegQ
  • タンパク質・ペプチド: DegQ

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超分子 #1000: DegQ

超分子名称: DegQ / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 12-mer / Number unique components: 12
分子量実験値: 500 KDa / 理論値: 500 KDa / 手法: size-exclusion chromatography

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分子 #1: DegQ

分子名称: DegQ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: DegQ / コピー数: 12 / 集合状態: 12-mer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: Escherichia coli / 細胞中の位置: periplasmic
分子量実験値: 45 MDa / 理論値: 45 MDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET-28a

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 詳細: 40 mM Na2HPO4, 10 mM NaH2PO4, 25 mM NaCl
グリッド詳細: 400 mesh grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot Mark IV / 手法: Blot for 1.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2011年1月3日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD / デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 315 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 102740 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 24604
最終 2次元分類クラス数: 180

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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