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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Structure of the Mycobacterium tuberculosis ClpC1P1P2 complex bound to the activator Bz-LL - focused refinement ClpC1 | |||||||||
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![]() | protein quality control / peptide activator / protease / ATPase / CHAPERONE | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.13 Å | |||||||||
![]() | Semchonok DA / Weinhaeupl K / Gragera M / Arranz R / Bueno Carrasco MT / Fraga H | |||||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the Mycobacterium tuberculosis ClpC1P1P2 complex bound to the activator Bz-LL - focused refinement ClpC1 著者: Weinhaeupl K / Semchonok DA / Gragera M / Arranz R / Bueno Carrasco MT / Fraga H | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 405.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 20.4 KB 20.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 20 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 21.9 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 824 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 5.7 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 778.6 MB 764.5 MB 764.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 29.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 38.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.525 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : ClpC1
全体 | 名称: ClpC1 |
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要素 |
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-超分子 #1: ClpC1
超分子 | 名称: ClpC1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: ClpC1
分子 | 名称: ClpC1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MFERFTDRAR RVVVLAQEEA RMLNHNYIGT EHILLGLIHE GEGVAAKSLE SLGISLEGVR SQVEEIIGQ GQQAPSGHIP FTPRAKKVLE LSLREALQLG HNYIGTEHIL LGLIREGEGV A AQVLVKLG AELTRVRQQV IQLLSGYQGK EAAEAGTGGR GGESGSPSTS ...文字列: MFERFTDRAR RVVVLAQEEA RMLNHNYIGT EHILLGLIHE GEGVAAKSLE SLGISLEGVR SQVEEIIGQ GQQAPSGHIP FTPRAKKVLE LSLREALQLG HNYIGTEHIL LGLIREGEGV A AQVLVKLG AELTRVRQQV IQLLSGYQGK EAAEAGTGGR GGESGSPSTS LVLDQFGRNL TA AAMEGKL DPVIGREKEI ERVMQVLSRR TKNNPVLIGE PGVGKTAVVE GLAQAIVHGE VPE TLKDKQ LYTLDLGSLV AGSRYRGDFE ERLKKVLKEI NTRGDIILFI DELHTLVGAG AAEG AIDAA SILKPKLARG ELQTIGATTL DEYRKYIEKD AALERRFQPV QVGEPTVEHT IEILK GLRD RYEAHHRVSI TDAAMVAAAT LADRYINDRF LPDKAIDLID EAGARMRIRR MTAPPD LRE FDEKIAEARR EKESAIDAQD AEKAASLRDR EKTLVAQRAE REKQWRSGDL DVVAEVD DE QIAEVLGNWT GIPVFKLTEA ETTRLLRMEE ELHKRIIGQE DAVKAVSKAI RRTRAGLK D PKRPSGSFIF AGPSGVGKTE LSKALANFLF GDDDALIQID MGEFHDRFTA SRLFGAPPG YVGYEEGGQL TEKVRRKPFS VVLFDEIEKA HQEIYNSLLQ VLEDGRLTDG QGRTVDFKNT VLIFTSNLG TSDISKPVGL GFSKGGGEND YERMKQKVND ELKKHFRPEF LNRIDDIIVF H QLTREEII RMVDLMISRV AGQLKSKDMA LVLTDAAKAL LAKRGFDPVL GARPLRRTIQ RE IEDQLSE KILFEEVGPG QVVTVDVDNW DGEGPGEDAV FTFTGTRKPP AEPDLAKAGA HSA GGPEPA AR |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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温度 | 最低: 77.0 K / 最高: 77.0 K |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 実像数: 10943 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
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