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- EMDB-52748: Ku from Mycobacterium tuberculosis bound to DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52748
タイトルKu from Mycobacterium tuberculosis bound to DNA
マップデータ
試料
  • 複合体: KuTB-DNA complex
    • タンパク質・ペプチド: Non-homologous end joining protein Ku
    • DNA: DNA 1
    • DNA: DNA 2
  • リガンド: water
キーワードDNA repair / tuberculosis / NHEJ / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of ligase activity / DNA helicase complex / double-strand break repair via nonhomologous end joining / double-stranded DNA binding / DNA recombination / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Non-homologous end joining protein Ku, prokaryotic type / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / Ku70 and Ku80 are 70kDa and 80kDa subunits of the Lupus Ku autoantigen / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / SPOC-like, C-terminal domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-homologous end joining protein Ku
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌) / DNA molecule (その他)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Chaplin AK / Zahid S
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/X00029X/1 英国
The Lister Institute of Preventive Medicine 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Oligomerisation of Ku from Mycobacterium tuberculosis promotes DNA synapsis.
著者: Sayma Zahid / Sonia Baconnais / Henrietta Smith / Saseela Atwal / Lucy Bates / Harriet Read / Ankita Chadda / Florian Morati / Tom Bedwell / Emil G P Stender / Joanne Walter / Steven W ...著者: Sayma Zahid / Sonia Baconnais / Henrietta Smith / Saseela Atwal / Lucy Bates / Harriet Read / Ankita Chadda / Florian Morati / Tom Bedwell / Emil G P Stender / Joanne Walter / Steven W Hardwick / Fredrik Westerlund / Eric Galburt / Eric Le Cam / Alice Pyne / Galina V Mukamolova / Amanda K Chaplin /
要旨: Mycobacterium tuberculosis (Mtb), the causative agent of tuberculosis (TB), is estimated to infect nearly one-quarter of the global population. A key factor in its resilience and persistence is its ...Mycobacterium tuberculosis (Mtb), the causative agent of tuberculosis (TB), is estimated to infect nearly one-quarter of the global population. A key factor in its resilience and persistence is its robust DNA repair capacity. Non-homologous end joining (NHEJ) is the primary pathway for repairing DNA double-strand breaks (DSBs) in many organisms, including Mtb, where it is mediated by the Ku protein and the multifunctional LigD enzyme. In this study, we demonstrate that Ku is essential for mycobacterial survival under DNA-damaging conditions. Using cryogenic electron microscopy (cryo-EM), we solved high-resolution structures of both the apo and DNA-bound forms of the Ku-Mtb homodimer. Our structural and biophysical analyses reveal that Ku forms an extended proteo-filament upon binding DNA. We identify critical residues involved in filament formation and DNA synapsis and show that their mutation severely impairs bacterial viability. Furthermore, we propose a model in which the C-terminus of Ku regulates DNA binding and loading and facilitates subsequent recruitment of LigD. These findings provide unique insights into bacterial DNA repair and guide future therapeutics.
履歴
登録2025年2月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月10日-
マップ公開2025年12月10日-
更新2025年12月10日-
現状2025年12月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52748.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52748.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 274.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.82 Å/pix.
x 416 pix.
= 342.784 Å		0.82 Å/pix.
x 416 pix.
= 342.784 Å		0.82 Å/pix.
x 416 pix.
= 342.784 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.824 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.038
最小 - 最大-0.15557058 - 0.33760723
平均 (標準偏差)0.00015311813 (±0.006040007)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ416416416
Spacing416416416
セルA=B=C: 342.784 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_52748_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: locally refined composite map

ファイルemd_52748_additional_1.map
注釈locally refined composite map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52748_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52748_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : KuTB-DNA complex

全体名称: KuTB-DNA complex
要素
  • 複合体: KuTB-DNA complex
    • タンパク質・ペプチド: Non-homologous end joining protein Ku
    • DNA: DNA 1
    • DNA: DNA 2
  • リガンド: water

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超分子 #1: KuTB-DNA complex

超分子名称: KuTB-DNA complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)

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分子 #1: Non-homologous end joining protein Ku

分子名称: Non-homologous end joining protein Ku / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 33.47757 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAHHHHHHVG TGSNDDDDKS PDPMRAIWTG SIAFGLVNVP VKVYSATADH DIRFHQVHAK DNGRIRYKRV CEACGEVVDY RDLARAYES GDGQMVAITD DDIASLPEER SREIEVLEFV PAADVDPMMF DRSYFLEPDS KSSKSYVLLA KTLAETDRMA I VHFTLRNK ...文字列:
MAHHHHHHVG TGSNDDDDKS PDPMRAIWTG SIAFGLVNVP VKVYSATADH DIRFHQVHAK DNGRIRYKRV CEACGEVVDY RDLARAYES GDGQMVAITD DDIASLPEER SREIEVLEFV PAADVDPMMF DRSYFLEPDS KSSKSYVLLA KTLAETDRMA I VHFTLRNK TRLAALRVKD FGKREVMMVH TLLWPDEIRD PDFPVLDQKV EIKPAELKMA GQVVDSMADD FNPDRYHDTY QE QLQELID TKLEGGQAFT AEDQPRLLDE PEDVSDLLAK LEASVKARSK ANSNVPTPP

UniProtKB: Non-homologous end joining protein Ku

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分子 #2: DNA 1

分子名称: DNA 1 / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 2 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: DNA molecule (その他)
分子量理論値: 9.947389 KDa
配列文字列:
(DG)(DG)(DA)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DA)(DC) (DC)(DA)(DT)(DC)(DG)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT) (DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DG)(DC)(DA)(DG) (DG)(DG)(DC)

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分子 #3: DNA 2

分子名称: DNA 2 / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 2 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: DNA molecule (その他)
分子量理論値: 9.738257 KDa
配列文字列:
(DG)(DC)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DT)(DG)(DC) (DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DC)(DG)(DA) (DT)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT) (DT)(DC)(DC)

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分子 #4: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTris-HClTris-HCl
75.0 mMNaClSodium Chloride
5.0 mMMgCl2Magnesium Chloride
2.0 mMDTTDithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 147904
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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