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万見
- EMDB-5269: 3D reconstruction of yeast coatomer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5269
タイトル3D reconstruction of yeast coatomer
マップデータ3D reconstruction of yeast coatomer
試料
  • 試料: Yeast coatomer complex
  • タンパク質・ペプチド: Cop1
  • タンパク質・ペプチド: Sec26
  • タンパク質・ペプチド: Sec27
  • タンパク質・ペプチド: Sec21
  • タンパク質・ペプチド: Ret2
  • タンパク質・ペプチド: Sec28
  • タンパク質・ペプチド: Ret3
キーワードcoatomer / COP1 vesicle / vesicular trafficking / coat complex
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 36.0 Å
データ登録者Yip CK / Walz T
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2011
タイトル: Molecular structure and flexibility of the yeast coatomer as revealed by electron microscopy.
著者: Calvin K Yip / Thomas Walz /
要旨: Coat protein complex I (COPI)-coated vesicles, one of three major types of vesicular carriers in the cell, mediate the early secretory pathway and retrograde transport from the Golgi to the ...Coat protein complex I (COPI)-coated vesicles, one of three major types of vesicular carriers in the cell, mediate the early secretory pathway and retrograde transport from the Golgi to the endoplasmic reticulum. COPI vesicles are generated through activation of the regulatory GTPase Arf1 at the donor membrane and the subsequent recruitment of coatomer, a coat protein complex consisting of seven stably associated components. Coatomer functions in binding and sequestering cargo molecules and assembles into a polymeric protein shell that encompasses the surface of COPI vesicles. Little is known about the structural properties of this heptameric complex. We have isolated native yeast coatomer and examined its structure and subunit organization by single-particle electron microscopy. Our analyses provide the first three-dimensional picture of the complete coatomer and reveal substantial conformational flexibility likely to be critical for its scaffolding function.
履歴
登録2011年3月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年3月21日-
マップ公開2011年3月29日-
更新2011年9月23日-
現状2011年9月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5269_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5269.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of yeast coatomer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.2 Å/pix.
x 90 pix.
= 378. Å		4.2 Å/pix.
x 90 pix.
= 378. Å		4.2 Å/pix.
x 90 pix.
= 378. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.13 / ムービー #1: 0.13
最小 - 最大-0.0210324 - 0.488452
平均 (標準偏差)0.00491068 (±0.0343284)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ909090
Spacing909090
セルA=B=C: 378 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.24.24.2
M x/y/z909090
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z378.000378.000378.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS909090
D min/max/mean-0.0210.4880.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Yeast coatomer complex

全体名称: Yeast coatomer complex
要素
  • 試料: Yeast coatomer complex
  • タンパク質・ペプチド: Cop1
  • タンパク質・ペプチド: Sec26
  • タンパク質・ペプチド: Sec27
  • タンパク質・ペプチド: Sec21
  • タンパク質・ペプチド: Ret2
  • タンパク質・ペプチド: Sec28
  • タンパク質・ペプチド: Ret3

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超分子 #1000: Yeast coatomer complex

超分子名称: Yeast coatomer complex / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: one heteroheptamer / Number unique components: 7
分子量理論値: 570 KDa

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分子 #1: Cop1

分子名称: Cop1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: alpha / コピー数: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast / 細胞: yeast / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量理論値: 136 KDa

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分子 #2: Sec26

分子名称: Sec26 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: beta / コピー数: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast / 細胞: yeast / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量理論値: 109 KDa

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分子 #3: Sec27

分子名称: Sec27 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: beta' / コピー数: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast / 細胞: yeast / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量理論値: 109 KDa

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分子 #4: Sec21

分子名称: Sec21 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: gamma / コピー数: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast / 細胞: yeast / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量理論値: 105 KDa

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分子 #5: Ret2

分子名称: Ret2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / Name.synonym: delta / コピー数: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast / 細胞: yeast / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量理論値: 61 KDa

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分子 #6: Sec28

分子名称: Sec28 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / Name.synonym: epsilon / コピー数: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast / 細胞: yeast / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量理論値: 34 KDa

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分子 #7: Ret3

分子名称: Ret3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / Name.synonym: zeta / コピー数: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast / 細胞: yeast / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量理論値: 22 KDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.02 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM Tris, pH 8.0, 150 mM NaCl, 10% glycerol, 0.005% NP40, 0.5 mM DTT
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Protein solution was adsorbed onto grids for 30 seconds before staining with 0.75% uranyl formate
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内温度: 100 K / 装置: OTHER / 手法: Manual plunging into liquid nitrogen

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 100 K
詳細Low dose imaging, same specimen area imaged twice
日付2009年3月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 21 µm
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 51159 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.4 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt angle max: 50
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 36.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 詳細: Final map is filtered to 36 Angstroms resolution
最終 角度割当詳細: SPIDER:theta 45 degrees, phi 45 degrees

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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