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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-5260 | |||||||||
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タイトル | Seeing the Portal in Herpes Simplex Virus type I B-capsids. | |||||||||
![]() | c12 symmetrized portal density extracted from symmetry free (c1) reconstruction of the HSV-1 B-capsid | |||||||||
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![]() | Herpes / HSV1 / Portal / Cryo-EM / Single Particle / UL6 / Asymmetric / Symmetry-free | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 24.0 Å | |||||||||
![]() | Rochat RH / Liu X / Murata K / Nagayama K / Rixon FJ / Chiu W | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Seeing the portal in herpes simplex virus type 1 B capsids. 著者: R H Rochat / X Liu / K Murata / K Nagayama / F J Rixon / W Chiu / ![]() 要旨: Resolving the nonicosahedral components in large icosahedral viruses remains a technical challenge in structural virology. We have used the emerging technique of Zernike phase-contrast electron ...Resolving the nonicosahedral components in large icosahedral viruses remains a technical challenge in structural virology. We have used the emerging technique of Zernike phase-contrast electron cryomicroscopy to enhance the image contrast of ice-embedded herpes simplex virus type 1 capsids. Image reconstruction enabled us to retrieve the structure of the unique portal vertex in the context of the icosahedral capsid and, for the first time, show the subunit organization of a portal in a virus infecting eukaryotes. Our map unequivocally resolves the 12-subunit portal situated beneath one of the pentameric vertices, thus removing uncertainty over the location and stoichiometry of the herpesvirus portal. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 199 KB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 10.9 KB 10.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 737.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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注釈 | c12 symmetrized portal density extracted from symmetry free (c1) reconstruction of the HSV-1 B-capsid | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 5.32 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Herpes simplex virus type I B-capsids
全体 | 名称: Herpes simplex virus type I B-capsids |
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要素 |
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-超分子 #1000: Herpes simplex virus type I B-capsids
超分子 | 名称: Herpes simplex virus type I B-capsids / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Icosahedral / Number unique components: 1 |
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分子量 | 理論値: 100 MDa |
-超分子 #1: Herpes Simplex Virus Type I
超分子 | 名称: Herpes Simplex Virus Type I / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: HSV-1 / 生物種: Herpes Simplex Virus Type I / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: OTHER / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: HSV-1 |
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宿主 | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 200 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: vp5 / 直径: 1250 Å / T番号(三角分割数): 16 |
ウイルス殻 | Shell ID: 2 / 名称: vp26 / 直径: 1250 Å / T番号(三角分割数): 15 |
ウイルス殻 | Shell ID: 3 / 名称: vp19 / 直径: 1250 Å / T番号(三角分割数): 10 |
ウイルス殻 | Shell ID: 4 / 名称: vp23 / 直径: 1250 Å / T番号(三角分割数): 5 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
グリッド | 詳細: Quantifoil 2/2 grids |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 85 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot Mark IV / 手法: Blot 1 time for 2 seconds |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 2200FS |
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温度 | 最低: 100 K / 最高: 101 K / 平均: 100 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: Astigmatism was corrected at 400,000 times magnification |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: Omega エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV |
日付 | 2009年6月10日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: GENERIC TVIPS (4k x 4k) 平均電子線量: 20 e/Å2 |
Tilt angle min | 0 |
Tilt angle max | 0 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 56000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 0.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.0 µm / 倍率(公称値): 40000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Side Entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
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画像解析
詳細 | The particles were aligned using the multi-path simulated annealing algorithm. |
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CTF補正 | 詳細: No Correction |
最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: MPSA 詳細: Reconstructions were made both with and without imposed symmetry. 使用した粒子像数: 6300 |