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- EMDB-5248: Mm-cpn rls deltalid with ATP and AlFx -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5248
タイトルMm-cpn rls deltalid with ATP and AlFx
マップデータThis is the density map of Mm-cpn rls deltalid mutant in the ATP and AlFx state.
試料
  • 試料: Mm-cpn rls deltalid with ATP and AlFx
  • タンパク質・ペプチド: chaperonin
キーワードMm-cpn / maripaludis / chaperonin
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Thermosome, archaeal / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily ...Thermosome, archaeal / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Methanococcus maripaludis (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å
データ登録者Douglas NR / Reissmann S / Zhang J / Chen B / Jakana J / Kumar R / Chiu W / Frydman J
引用ジャーナル: Cell / 年: 2011
タイトル: Dual action of ATP hydrolysis couples lid closure to substrate release into the group II chaperonin chamber.
著者: Nicholai R Douglas / Stefanie Reissmann / Junjie Zhang / Bo Chen / Joanita Jakana / Ramya Kumar / Wah Chiu / Judith Frydman /
要旨: Group II chaperonins are ATP-dependent ring-shaped complexes that bind nonnative polypeptides and facilitate protein folding in archaea and eukaryotes. A built-in lid encapsulates substrate proteins ...Group II chaperonins are ATP-dependent ring-shaped complexes that bind nonnative polypeptides and facilitate protein folding in archaea and eukaryotes. A built-in lid encapsulates substrate proteins within the central chaperonin chamber. Here, we describe the fate of the substrate during the nucleotide cycle of group II chaperonins. The chaperonin substrate-binding sites are exposed, and the lid is open in both the ATP-free and ATP-bound prehydrolysis states. ATP hydrolysis has a dual function in the folding cycle, triggering both lid closure and substrate release into the central chamber. Notably, substrate release can occur in the absence of a lid, and lid closure can occur without substrate release. However, productive folding requires both events, so that the polypeptide is released into the confined space of the closed chamber where it folds. Our results show that ATP hydrolysis coordinates the structural and functional determinants that trigger productive folding.
履歴
登録2010年10月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年1月24日-
マップ公開2011年1月24日-
更新2014年12月24日-
現状2014年12月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.38
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.38
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3izl
  • 表面レベル: 0.38
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5248_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5248.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 29.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the density map of Mm-cpn rls deltalid mutant in the ATP and AlFx state.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.33 Å/pix.
x 200 pix.
= 266. Å		1.33 Å/pix.
x 200 pix.
= 266. Å		1.33 Å/pix.
x 200 pix.
= 266. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.33 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.38 / ムービー #1: 0.38
最小 - 最大-0.49131846 - 1.14046264
平均 (標準偏差)0.02031444 (±0.09405136)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-100-100-100
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 266.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.331.331.33
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z266.000266.000266.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-100-100-100
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.4911.1400.020

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mm-cpn rls deltalid with ATP and AlFx

全体名称: Mm-cpn rls deltalid with ATP and AlFx
要素
  • 試料: Mm-cpn rls deltalid with ATP and AlFx
  • タンパク質・ペプチド: chaperonin

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超分子 #1000: Mm-cpn rls deltalid with ATP and AlFx

超分子名称: Mm-cpn rls deltalid with ATP and AlFx / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 16-mer / Number unique components: 1
分子量実験値: 900 KDa / 理論値: 900 KDa

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分子 #1: chaperonin

分子名称: chaperonin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Mm-cpn / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Methanococcus maripaludis (古細菌)
分子量実験値: 900 KDa / 理論値: 900 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: vitrobot

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
撮影カテゴリ: FILM
フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (4k x 4k)
デジタル化 - スキャナー: OTHER
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダー: Gatan side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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