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- EMDB-52316: USP1-UAF1 bound to Lys63-linked diubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52316
タイトルUSP1-UAF1 bound to Lys63-linked diubiquitin
マップデータ
試料
  • 複合体: USP1-UAF1 bound to Lys63-linked diubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 48
    • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-B
  • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-B
  • リガンド: ZINC ION
キーワードUSP1 / deubiquitinating enzyme / cysteine protease / complex / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein monoubiquitination / positive regulation of error-prone translesion synthesis / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / monoubiquitinated protein deubiquitination / seminiferous tubule development / deubiquitinase activator activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / skeletal system morphogenesis / skin development / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope ...regulation of protein monoubiquitination / positive regulation of error-prone translesion synthesis / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / monoubiquitinated protein deubiquitination / seminiferous tubule development / deubiquitinase activator activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / skeletal system morphogenesis / skin development / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / homeostasis of number of cells / protein deubiquitination / embryonic organ development / single fertilization / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / response to UV / Fanconi Anemia Pathway / positive regulation of epithelial cell proliferation / ubiquitin binding / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / skeletal system development / double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of protein stability / multicellular organism growth / late endosome / peptidase activity / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / spermatogenesis / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / lysosome / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / proteolysis / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
WDR48/Bun107 / Ubiquitin specific peptidase 1 / : / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase ...WDR48/Bun107 / Ubiquitin specific peptidase 1 / : / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Papain-like cysteine peptidase superfamily / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1 / Tail fiber / WD repeat-containing protein 48
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.04 Å
データ登録者Keijzer N / Sakoltchik J / Sixma TK
資金援助 オランダ, 2件
OrganizationGrant number
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)TOP714.016.002 オランダ
Health-HollandLSHM21048-H045 オランダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: USP1-UAF1 bound to Lys63-linked diubiquitin
著者: Keijzer N / Sixma TK / Sakoltchik J
履歴
登録2024年12月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月12日-
マップ公開2025年2月12日-
更新2025年2月12日-
現状2025年2月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52316.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 300.96 Å
0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 300.96 Å
0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 300.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.836 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0192
最小 - 最大-0.34302434 - 0.5805047
平均 (標準偏差)0.000013237443 (±0.0099755805)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 300.96002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52316_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52316_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : USP1-UAF1 bound to Lys63-linked diubiquitin

全体名称: USP1-UAF1 bound to Lys63-linked diubiquitin
要素
  • 複合体: USP1-UAF1 bound to Lys63-linked diubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 48
    • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-B
  • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-B
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: USP1-UAF1 bound to Lys63-linked diubiquitin

超分子名称: USP1-UAF1 bound to Lys63-linked diubiquitin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2, #4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1

分子名称: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ubiquitinyl hydrolase 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 91.785992 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: HHHHHHDYDI PTTENLYFQG AMGNRLSLKF FQKKETKRAL DFTDSQENEE KASEYRASEI DQVVPAAQSS PINCEKRENL LPFVGLNNL GNTCYLNSIL QVLYFCPGFK SGVKHLFNII SRKKEALKDE ANQKDKGNCK EDSLASYELI CSLQSLIISV E QLQASFLL ...文字列:
HHHHHHDYDI PTTENLYFQG AMGNRLSLKF FQKKETKRAL DFTDSQENEE KASEYRASEI DQVVPAAQSS PINCEKRENL LPFVGLNNL GNTCYLNSIL QVLYFCPGFK SGVKHLFNII SRKKEALKDE ANQKDKGNCK EDSLASYELI CSLQSLIISV E QLQASFLL NPEKYTDELA TQPRRLLNTL RELNPMYEGY LQHDAQEVLQ CILGNIQETC QLLKKEEVKN VAELPTKVEE IP HPKEEMN GINSIEMDSM RHSEDFKEKL PKGNGKRKSD TEFGNMKKKV KLSKEHQSLE ENQRQTRSKR KATSDTLESP PKI IPKYIS ENESPRPSQK KSRVKINWLK SATKQPSILS KFCSLGKITT NQGVKGQSKE NECDPEEDLG KCESDNTTNG CGLE SPGNT VTPVNVNEVK PINKGEEQIG FELVEKLFQG QLVLRTRCLE CESLTERRED FQDISVPVQE DELSKVEESS EISPE PKTE MKTLRWAISQ FASVERIVGE DKYFCENCHH YTEAERSLLF DKMPEVITIH LKCFAASGLE FDCYGGGLSK INTPLL TPL KLSLEEWSTK PTNDSYGLFA VVMHSGITIS SGHYTASVKV TDLNSLELDK GNFVVDQMCE IGKPEPLNEE EARGVVE NY NDEEVSIRVG GNTQPSKVLN KKNVEAIGLL AAQKSKADYE LYNKASNPDK VASTAFAENR NSETSDTTGT HESDRNKE S SDQTGINISG FENKISYVVQ SLKEYEGKWL LFDDSEVKVT EEKDFLNSLS PSTSPTSTPY LLFYKKLERP LSNLEPAVS RHAVPSLSRS TRG

UniProtKB: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1

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分子 #2: WD repeat-containing protein 48

分子名称: WD repeat-containing protein 48 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 80.130719 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: WSHPQFEKGA LEVLFQGPGM AAHHRQNTAG RRKVQVSYVI RDEVEKYNRN GVNALQLDPA LNRLFTAGRD SIIRIWSVNQ HKQDPYIAS MEHHTDWVND IVLCCNGKTL ISASSDTTVK VWNAHKGFCM STLRTHKDYV KALAYAKDKE LVASAGLDRQ I FLWDVNTL ...文字列:
WSHPQFEKGA LEVLFQGPGM AAHHRQNTAG RRKVQVSYVI RDEVEKYNRN GVNALQLDPA LNRLFTAGRD SIIRIWSVNQ HKQDPYIAS MEHHTDWVND IVLCCNGKTL ISASSDTTVK VWNAHKGFCM STLRTHKDYV KALAYAKDKE LVASAGLDRQ I FLWDVNTL TALTASNNTV TTSSLSGNKD SIYSLAMNQL GTIIVSGSTE KVLRVWDPRT CAKLMKLKGH TDNVKALLLN RD GTQCLSG SSDGTIRLWS LGQQRCIATY RVHDEGVWAL QVNDAFTHVY SGGRDRKIYC TDLRNPDIRV LICEEKAPVL KME LDRSAD PPPAIWVATT KSTVNKWTLK GIHNFRASGD YDNDCTNPIT PLCTQPDQVI KGGASIIQCH ILNDKRHILT KDTN NNVAY WDVLKACKVE DLGKVDFEDE IKKRFKMVYV PNWFSVDLKT GMLTITLDES DCFAAWVSAK DAGFSSPDGS DPKLN LGGL LLQALLEYWP RTHVNPMDEE ENEVNHVNGE QENRVQKGNG YFQVPPHTPV IFGEAGGRTL FRLLCRDSGG ETESML LNE TVPQWVIDIT VDKNMPKFNK IPFYLQPHAS SGAKTLKKDR LSASDMLQVR KVMEHVYEKI INLDNESQTT SSSNNEK PG EQEKEEDIAV LAEEKIELLC QDQVLDPNMD LRTVKHFIWK SGGDLTLHYL RSPRNSRHAV PSLSRSTRGS

UniProtKB: WD repeat-containing protein 48

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分子 #3: Polyubiquitin-B

分子名称: Polyubiquitin-B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.604884 KDa
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRG(ABU)

UniProtKB: Tail fiber

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分子 #4: Polyubiquitin-B

分子名称: Polyubiquitin-B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.54777 KDa
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQ(DAB)ESTLHLV LRLRGG

UniProtKB: Tail fiber

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / : ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.75 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
20.0 mMHepesHepes
150.0 mMNaClsodium chloride
2.0 mMTCEPTris(2-carboxyethyl)phosphine hydrochloride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
詳細Collected on Krios 1 at Netherlands Center for Electron Nanoscopy (NeCEN)
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5833 / 平均露光時間: 2.71 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 10500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3110350
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.04 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 299304
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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