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- EMDB-52187: Amyloid DNA Bridging by Hfq C-terminal region -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52187
タイトルAmyloid DNA Bridging by Hfq C-terminal region
マップデータ
試料
  • 複合体: Hfq C-terminal amyloid domain bound to dsDNA(dA:dT)59
    • タンパク質・ペプチド: Hfq C-terminal
    • DNA: DNA (dA:dT)59
キーワードAmyloid / Nucleoid Associated Protein NAP / DNA bridging / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


sRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of translation, ncRNA-mediated / bacterial nucleoid / regulation of translation, ncRNA-mediated / bent DNA binding / regulation of RNA stability / RNA folding chaperone / tRNA processing / tRNA binding / regulation of DNA-templated transcription ...sRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of translation, ncRNA-mediated / bacterial nucleoid / regulation of translation, ncRNA-mediated / bent DNA binding / regulation of RNA stability / RNA folding chaperone / tRNA processing / tRNA binding / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / RNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
RNA-binding protein Hfq / Hfq protein / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein Hfq
類似検索 - 構成要素
生物種E. coli K12 (大腸菌) / Escherichia coli (大腸菌) / synthetic construct (人工物)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者Gragera M / Arluison V
資金援助1件
OrganizationGrant number
Not funded
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / : 2025
タイトル: Amyloid-like DNA bridging: a new mode of DNA shaping.
著者: Frank Wien / Marcos Gragera / Tatsuhito Matsuo / Gautier Moroy / María Teresa Bueno-Carrasco / Rocío Arranz / Antoine Cossa / Anne Martel / Heloisa N Bordallo / Svemir Rudić / Marisela ...著者: Frank Wien / Marcos Gragera / Tatsuhito Matsuo / Gautier Moroy / María Teresa Bueno-Carrasco / Rocío Arranz / Antoine Cossa / Anne Martel / Heloisa N Bordallo / Svemir Rudić / Marisela Velez / Johan R C van der Maarel / Judith Peters / Véronique Arluison /
要旨: All organisms depend on specific proteins to compact and organize their genomes. In eukaryotes, histones fulfil this role, while bacterial chromosomes are shaped by nucleoid-associated proteins (NAPs) ...All organisms depend on specific proteins to compact and organize their genomes. In eukaryotes, histones fulfil this role, while bacterial chromosomes are shaped by nucleoid-associated proteins (NAPs). Among its pleiotropic functions, the NAP Hfq plays a pivotal role in bacterial genome organization. In this study, we characterized the structure of the C-terminal extension of Hfq, which mediates chromosomal compaction, in its DNA-bound state. Using an integrative approach that combined transmission electron microscopy, neutron scattering, site-directed mutagenesis, and molecular modeling, we identified an amyloid module formed by the C-terminal region of Hfq. This module uniquely bridges and compacts six DNA molecules, marking the first documented instance of an amyloid structure with DNA-bridging properties. Our findings redefine the functional landscape of amyloids, linking them to genome architecture and gene regulation. This result suggests that amyloid-DNA interactions may represent a conserved mechanism across biological systems, with profound implications for understanding genome organization and the regulation of gene expression in both prokaryotes and eukaryotes.
履歴
登録2024年11月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月29日-
マップ公開2025年10月29日-
更新2025年10月29日-
現状2025年10月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52187.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 744.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.37 Å/pix.
x 580 pix.
= 794.6 Å
1.37 Å/pix.
x 580 pix.
= 794.6 Å
1.37 Å/pix.
x 580 pix.
= 794.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.45
最小 - 最大-0.5906752 - 2.3492851
平均 (標準偏差)-0.00046699183 (±0.10818693)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ580580580
Spacing580580580
セルA=B=C: 794.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52187_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52187_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Hfq C-terminal amyloid domain bound to dsDNA(dA:dT)59

全体名称: Hfq C-terminal amyloid domain bound to dsDNA(dA:dT)59
要素
  • 複合体: Hfq C-terminal amyloid domain bound to dsDNA(dA:dT)59
    • タンパク質・ペプチド: Hfq C-terminal
    • DNA: DNA (dA:dT)59

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超分子 #1: Hfq C-terminal amyloid domain bound to dsDNA(dA:dT)59

超分子名称: Hfq C-terminal amyloid domain bound to dsDNA(dA:dT)59
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Hfq C-terminal region, 38 aa, SRPVSHHSNNAGGGTSSNYHHGSSAQNTSAQQDSEETE DNA (dA:dT)59 Chemical synthesis
由来(天然)生物種: E. coli K12 (大腸菌)

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分子 #1: Hfq C-terminal

分子名称: Hfq C-terminal / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: DNA:protein complex / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / : MG1655
配列文字列:
SRPVSHHSNN AGGGTSSNYH HGSSAQNTSA QQDSEETE

UniProtKB: RNA-binding protein Hfq

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分子 #2: DNA (dA:dT)59

分子名称: DNA (dA:dT)59 / タイプ: dna / ID: 2
詳細: Double stranded (ds) DNA sequence: (dA:dT)59. The choice of this 59-basepair homo-polymeric DNA sequence was made because Hfq has highest affinity for A-rich sequences.
分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
配列文字列:
AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 5 / 詳細: water
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 25 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The sample consisted in the amyloid structure formed by Hfq CTR region (38 amino acid residues) bound to a double stranded (ds) DNA sequence: (dA:dT)59 prepared in water at 20 mg/mL and then diluted. The molar ratio DNA:CTR was 4:1 (DNA concentration expressed in base-pair). Samples were analyzed after 4 weeks to allow complex full self-assembly.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS TALOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.1 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 1.0 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 0 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 27059
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
Segment selection選択した数: 59043
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: cryoSPARC ab initio
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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