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万見
- EMDB-52134: double helical p62/SQSTM1 filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52134
タイトルdouble helical p62/SQSTM1 filament
マップデータ
試料
  • 複合体: p62/SQSTM1
    • タンパク質・ペプチド: Sequestosome-1
キーワードautophagy / filaments / helical reconstruction / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to perinuclear region of cytoplasm / brown fat cell proliferation / protein targeting to vacuole involved in autophagy / regulation of Ras protein signal transduction / intracellular membraneless organelle / aggrephagy / response to mitochondrial depolarisation / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability ...protein localization to perinuclear region of cytoplasm / brown fat cell proliferation / protein targeting to vacuole involved in autophagy / regulation of Ras protein signal transduction / intracellular membraneless organelle / aggrephagy / response to mitochondrial depolarisation / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability / endosome organization / autophagy of mitochondrion / pexophagy / membraneless organelle assembly / phagophore assembly site / regulation of mitochondrion organization / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear events mediated by NFE2L2 / aggresome / endosomal transport / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / cellular response to stress / Lewy body / temperature homeostasis / autolysosome / negative regulation of ferroptosis / molecular sequestering activity / immune system process / mitophagy / energy homeostasis / inclusion body / signaling adaptor activity / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of autophagy / autophagosome / ionotropic glutamate receptor binding / p75NTR recruits signalling complexes / SH2 domain binding / NF-kB is activated and signals survival / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / response to ischemia / protein kinase C binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / sarcomere / protein catabolic process / positive regulation of protein localization to plasma membrane / ubiquitin binding / macroautophagy / P-body / protein sequestering activity / molecular condensate scaffold activity / PML body / receptor tyrosine kinase binding / autophagy / Interleukin-1 signaling / protein import into nucleus / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / intracellular protein localization / KEAP1-NFE2L2 pathway / late endosome / Neddylation / signaling receptor activity / sperm midpiece / transcription by RNA polymerase II / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / cell differentiation / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc finger, ZZ type / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ-type / Ubiquitin-associated domain / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger ZZ-type profile. / UBA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Berkamp S / Jungbluth L / Katranidis A / Mostafavi S / Sachse C
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)101118656European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural organization of p62 filaments and the cellular ultrastructure of calcium-rich p62-enwrapped lipid droplet cargo.
著者: Sabrina Berkamp / Lisa Jungbluth / Alexandros Katranidis / Siavash Mostafavi / Olivera Korculanin / Peng-Han Lu / Lotte Ickert / Maya M Dierig / Lokesh Sharma / Lipi Thukral / Pitter F ...著者: Sabrina Berkamp / Lisa Jungbluth / Alexandros Katranidis / Siavash Mostafavi / Olivera Korculanin / Peng-Han Lu / Lotte Ickert / Maya M Dierig / Lokesh Sharma / Lipi Thukral / Pitter F Huesgen / Natalia L Kononenko / Jörg Fitter / Rafal E Dunin-Borkowski / Carsten Sachse /
要旨: The selective autophagy receptor p62/SQSTM1 is known to form higher-order filaments in vitro and to undergo liquid-liquid phase separation when mixed with poly-ubiquitin. Here, we determine the full- ...The selective autophagy receptor p62/SQSTM1 is known to form higher-order filaments in vitro and to undergo liquid-liquid phase separation when mixed with poly-ubiquitin. Here, we determine the full-length cryo-EM structure of p62 and elucidate a structured double helical filament scaffold composed of the PB1-domain associated with the flexible C-terminal part and the solvent-accessible major groove. At different pH values and upon binding to soluble LC3, LC3-conjugated membranes and poly-ubiquitin, we observe p62 filament re-arrangements in the form of structural unwinding, disassembly, lateral association and bundling, respectively. In the cellular environment, under conditions of ATG5 knockdown leading to stalled autophagy, we imaged high-contrast layers consisting of p62 oligomers enwrapping lipid droplets by cryogenic electron tomography in situ, which we identified as calcium as well as phosphorus by compositional spectroscopy analysis. Together, we visualize the cellular ultrastructure of p62 oligomers with high calcium content as a potential early stage of autophagy.
履歴
登録2024年11月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月3日-
マップ公開2025年12月3日-
更新2025年12月10日-
現状2025年12月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52134.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52134.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.68 Å/pix.
x 300 pix.
= 503.34 Å		1.68 Å/pix.
x 300 pix.
= 503.34 Å		1.68 Å/pix.
x 300 pix.
= 503.34 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.6778 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 6.8
最小 - 最大-7.571427 - 23.841529999999999
平均 (標準偏差)0.000000001127733 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 503.34003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_52134_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52134_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52134_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : p62/SQSTM1

全体名称: p62/SQSTM1
要素
  • 複合体: p62/SQSTM1
    • タンパク質・ペプチド: Sequestosome-1

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超分子 #1: p62/SQSTM1

超分子名称: p62/SQSTM1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Sequestosome-1

分子名称: Sequestosome-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 40 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.55309 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
ASLTVKAYLL GKEDAAREIR RFSFCCSPEP EAEAEAAAGP GPCERLLSRV AALFPALRPG GFQAHYRDED GDLVAFSSDE ELTMAMSYV KDDIFRIYIK EKKEC

UniProtKB: Sequestosome-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC8H18N2O4SHEPES
300.0 mMNaClsodium chloride
2.5 mMMgSO4magnesium sulfate
10.0 uMZnCl2zinc chloride
0.5 mMC9H15O6PTCEP
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4038 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 100000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 10.985 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -26.141 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: D1 (2回x1回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / 使用した粒子像数: 600000
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
Segment selection選択した数: 1000000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Featureless spheres
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.7)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6tgy


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-9hge:
PB1 domain of p62/SQSTM1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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