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- EMDB-52051: Cryo-EM Density Map of the Immature HIV-1 CA Hexamer with MA-L20K... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52051
タイトルCryo-EM Density Map of the Immature HIV-1 CA Hexamer with MA-L20K/E73K/A82T Mutations
マップデータ
試料
  • ウイルス: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: HIV-1 Capsid Protein
キーワードCapsid protein / Hexameric assembly / Virus-like particle / HIV Structural Biology / STRUCTURAL PROTEIN
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.2 Å
データ登録者Chen L / Zhang P
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust206422/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Structural maturation of the matrix lattice is not required for HIV-1 particle infectivity.
著者: Long Chen / Yuta Hikichi / Juan S Rey / Caner Akil / Yanan Zhu / Hana Veler / Yao Shen / Juan R Perilla / Eric O Freed / Peijun Zhang
要旨: HIV-1 assembly is initiated by the binding of Gag polyproteins to the inner leaflet of the plasma membrane, mediated by the myristylated matrix (MA) domain of Gag. Subsequent to membrane binding, Gag ...HIV-1 assembly is initiated by the binding of Gag polyproteins to the inner leaflet of the plasma membrane, mediated by the myristylated matrix (MA) domain of Gag. Subsequent to membrane binding, Gag oligomerizes and buds as an immature, non-infectious virus particle, which, upon cleavage of the Gag precursor by the viral protease, transforms into a mature, infectious virion. During maturation, the MA lattice underlying the viral membrane undergoes a structural rearrangement and the newly released capsid (CA) protein forms a mature capsid that encloses the viral genome. While it is well established that formation of the mature capsid is essential to particle infectivity, the functional role of MA structural maturation remains unclear. Here, we examine MA maturation of an MA triple mutant, L20K/E73K/A82T, which exhibits distinct biochemical behaviours. The L20K/E73K/A82T mutant is a revertant derived by propagating the L20K mutant, which exhibits reduced infectivity and increased association of the Gag polyprotein with membranes. L20K/E73K/A82T replicates similarly to wild type but retains the increased Gag membrane binding properties of L20K. L20K/E73K/A82T MA also sediments to high-density fractions in sucrose gradients after detergent treatment under conditions that fully solubilize WT MA, suggesting enhanced MA-MA interactions. Cryo-electron tomography with subtomogram averaging reveals that the immature MA lattice of L20K/E73K/A82T closely resembles the wild type. However, mature virions of the triple mutant lack a detectable MA lattice, in stark contrast to both the wild type and L20K mutant. All-atom molecular dynamics simulations suggest that this absence results from destabilized inter-trimer interactions in the mature L20K/E73K/A82T MA. Furthermore, introducing additional mutations designed to disrupt the mature MA lattice does not impair particle infectivity. These findings suggest that an ordered, membrane-associated mature MA lattice is not essential for HIV-1 infectivity, providing new insights into the structural plasticity of the matrix during maturation and its functional role in the viral lifecycle.
履歴
登録2024年11月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月8日-
マップ公開2025年1月8日-
更新2025年1月22日-
現状2025年1月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52051.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52051.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 29.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.5 Å/pix.
x 198 pix.
= 297. Å		1.5 Å/pix.
x 198 pix.
= 297. Å		1.5 Å/pix.
x 198 pix.
= 297. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.5 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.000006
最小 - 最大-0.000011616265 - 0.000016569591
平均 (標準偏差)0.00000017792239 (±0.000002393331)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ198198198
Spacing198198198
セルA=B=C: 297.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52051_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52051_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human immunodeficiency virus 1

全体名称: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
要素
  • ウイルス: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: HIV-1 Capsid Protein

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超分子 #1: Human immunodeficiency virus 1

超分子名称: Human immunodeficiency virus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 11676 / 生物種: Human immunodeficiency virus 1 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No

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分子 #1: HIV-1 Capsid Protein

分子名称: HIV-1 Capsid Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
配列文字列: MGARASVLSG GELDKWEKIR KRPGGKKQYK LKHIVWASRE LERFAVNPGL LETSEGCRQI LGQLQPSLQT GSEKLRSLYN TITVLYCVHQ RIDVKDTKEA LDKIEEEQNK SKKKAQQAAA DTGNNSQVSQ NYPIVQNLQG QMVHQAISPR TLNAWVKVVE EKAFSPEVIP ...文字列:
MGARASVLSG GELDKWEKIR KRPGGKKQYK LKHIVWASRE LERFAVNPGL LETSEGCRQI LGQLQPSLQT GSEKLRSLYN TITVLYCVHQ RIDVKDTKEA LDKIEEEQNK SKKKAQQAAA DTGNNSQVSQ NYPIVQNLQG QMVHQAISPR TLNAWVKVVE EKAFSPEVIP MFSALSEGAT PQDLNTMLNT VGGHQAAMQM LKETINEEAA EWDRLHPVHA GPIAPGQMRE PRGSDIAGTT STLQEQIGWM THNPPIPVGE IYKRWIILGL NKIVRMYSPT SILDIRQGPK EPFRDYVDRF YKTLRAEQAS QEVKNWMTET LLVQNANPDC KTILKALGPG ATLEEMMTAC QGVGGPGHKA RVLAEAMSQV TNPATIMIQK GNFRNQRKTV KCFNCGKEGH IAKNCRAPRK KGCWKCGKEG HQMKDCTERQ ANFLGKIWPS HKGRPGNFLQ SRPEPTAPPE ESFRFGEETT TPSQKQEPID KELYPLASLR SLFGSDPSSQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 3.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 30646
抽出トモグラム数: 78 / 使用した粒子像数: 30646
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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