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- EMDB-52037: Structure of Tulane virus -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52037
タイトルStructure of Tulane virus
マップデータ
試料
  • ウイルス: Tulane virus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein
キーワードCapsid / Tulane Virus / Calicivirus / VIRUS
機能・相同性Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / virion component / Viral coat protein subunit / host cell cytoplasm / Capsid protein
機能・相同性情報
生物種Tulane virus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Bhella D / Conley MJ
資金援助 英国, 5件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/T002239/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_00034/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_12014/7 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_PC_17135 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/X011879/1 英国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2024
タイトル: Conformational Flexibility in Capsids Encoded by the .
著者: Charlotte B Lewis / Lee Sherry / Michaela J Conley / Masaaki Nakashima / Shirin Akbar / Nithya Govindan / Margaret J Hosie / David Bhella /
要旨: Caliciviruses are a diverse group of non-enveloped, positive-sense RNA viruses with a wide range of hosts and transmission routes. Norovirus is the most well-known member of the ; the acute ...Caliciviruses are a diverse group of non-enveloped, positive-sense RNA viruses with a wide range of hosts and transmission routes. Norovirus is the most well-known member of the ; the acute gastroenteritis caused by human norovirus (HuNoV), for example, frequently results in closures of hospital wards and schools during the winter months. One area of calicivirus biology that has gained increasing attention over the past decade is the conformational flexibility exhibited by the protruding (P) domains of the major capsid protein VP1. This was observed in structure analyses of capsids encoded by many species and is often a consequence of environmental cues such as metal ions, changes to pH, or receptor/co-factor engagement. This review summarises the current understanding of P-domain flexibility, discussing the role this region plays in caliciviral infection and immune evasion, and highlighting potential avenues for further investigation.
履歴
登録2024年11月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月4日-
マップ公開2024年12月4日-
更新2025年1月22日-
現状2025年1月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52037.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52037.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 600 pix.
= 623.4 Å		1.04 Å/pix.
x 600 pix.
= 623.4 Å		1.04 Å/pix.
x 600 pix.
= 623.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.039 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.025
最小 - 最大-0.08284694 - 0.1582644
平均 (標準偏差)-0.0015207453 (±0.00832732)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 623.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52037_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52037_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Tulane virus

全体名称: Tulane virus (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Tulane virus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein

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超分子 #1: Tulane virus

超分子名称: Tulane virus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 512169 / 生物種: Tulane virus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Macaca mulatta (アカゲザル)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 400.0 Å / T番号(三角分割数): 3

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分子 #1: Capsid protein

分子名称: Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tulane virus (ウイルス)
分子量理論値: 57.890055 KDa
組換発現生物種: Macaca mulatta (アカゲザル)
配列文字列: MENSKTEQVT GATGITQSTV TAPLPEAVSS LSLAPTVNAL DPWVYLNQTE VPGGTFTVSS ATQPGSVLLE LEISPELNLY TSHLFRMYA GWSGGFSLKL LVAGNAFSAG KLIAAIIPPN IEVPNSAYLL TGFPHEILDF RTADSMEIIA PDIKNIDYHF R GDKLGKLV ...文字列:
MENSKTEQVT GATGITQSTV TAPLPEAVSS LSLAPTVNAL DPWVYLNQTE VPGGTFTVSS ATQPGSVLLE LEISPELNLY TSHLFRMYA GWSGGFSLKL LVAGNAFSAG KLIAAIIPPN IEVPNSAYLL TGFPHEILDF RTADSMEIIA PDIKNIDYHF R GDKLGKLV VMVYSPLRST SADFEIEIKL TSAPLPDFKF TMLVPPIQNN ALPIWSIPQA PPYSMVNPRS PLTPVVELYI NS SYATCNH QLGRYTIYQG AIGNSTFNPS GAWTATCTAE AGSVTGNPNW RYALLDLPDN PTFDPTLPPV PRGFCDWGSG VKS GNKQHL VCFTGKKFAG GFQDVDAHMW DYGDNETVGL DNTYQRTIYI SDPSLEKDAQ YLVIPMGVSG AANDDTVQVA PNCY GSWDY APTVAPPLGE QFVWFRSQLP ASKTTTTSGV NSVPVNVNAL MSPDLIRSAY ASGFPLGKVA LLDYVLFGGS VVRQF KLYP EGYMTANTTG SNTGFIIPAD GYFRFNSWVS PSFMISSVVD LNLQTAVVFR

UniProtKB: Capsid protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.2 / 詳細: Phosphat buffered saline
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-64 (8k x 8k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3475 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Prior calicivirus models
最終 再構成使用したクラス数: 75 / 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 340802
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細Initial model generated using Model Angelo Refined Using Coot, Phenix and Isolde (in ChimeraX)
精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-9hc5:
Structure of Tulane virus

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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