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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | TiLV-NP tetramer (pseudo-C2) | |||||||||
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![]() | Viral protein / nucleoprotein / oligomer / RNA BINDING PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | Uncharacterized protein![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.68 Å | |||||||||
![]() | Arragain B / Cusack S | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the tilapia lake virus nucleoprotein bound to RNA. 著者: Benoît Arragain / Martin Pelosse / Karine Huard / Stephen Cusack / ![]() 要旨: Tilapia Lake virus (TiLV) belongs to the Amnoonviridae family within the Articulavirales order of segmented negative-strand RNA viruses and is highly diverged from more familiar orthomyxoviruses, ...Tilapia Lake virus (TiLV) belongs to the Amnoonviridae family within the Articulavirales order of segmented negative-strand RNA viruses and is highly diverged from more familiar orthomyxoviruses, such as influenza. The viral nucleoprotein (NP), a key component of the replication machinery, packages the viral genome into protective ribonucleoprotein particles. Here we describe the electron cryo-microscopy (cryo-EM) structure of TiLV-NP bound to RNA within in vitro reconstituted, small ring-like, pseudo-symmetrical oligomers. Although TiLV-NP is considerably smaller than its influenza counterpart and unrelated in sequence, it maintains the same topology and domain organisation. This comprises a head and body domain between which is a positively charged groove, where single-stranded RNA binds. In addition, an oligomerisation loop inserts into a hydrophobic pocket in the neighbouring NP, the flexible hinges of which allow variable orientation of adjacent NPs. Focused cryo-EM maps unambiguously define the 5' to 3' direction of the bound RNA, confirmed by double stranded, A-form RNA regions that extrude out from some of the NP-NP interfaces. This is the first fully resolved description of how single-stranded and stem-loop RNA binds to an articulaviral NP assembly. Superposition with orthomyxoviral NPs suggest that the mode of RNA binding is likely similar across the Articulavirales order. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 141.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 18.9 KB 18.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 11.3 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 24.7 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 149.9 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 6.1 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 73.9 MB 139 MB 139 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9hbsMC ![]() 9hbrC ![]() 9hbtC ![]() 9hbuC ![]() 9hbvC ![]() 9hbwC ![]() 9hbxC ![]() 9hbyC ![]() 9hbzC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.822 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: #1
ファイル | emd_52028_additional_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_52028_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_52028_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : TiLV-NP bound to the 40-mer vRNA loop
全体 | 名称: TiLV-NP bound to the 40-mer vRNA loop |
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要素 |
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-超分子 #1: TiLV-NP bound to the 40-mer vRNA loop
超分子 | 名称: TiLV-NP bound to the 40-mer vRNA loop / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Tilapia Lake Virus nucleoprotein (segment 4)
分子 | 名称: Tilapia Lake Virus nucleoprotein (segment 4) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 38.387129 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MVRTTKTSMA AASTVAPEVA MDEGSPSTSQ AQVELPRNLE VFNEACGHVF GSSFNREDNS VISDAAAFLF KMHTHSLDGQ EAKVLRASE KKRERENAKK SRKAPEAGMR VGRSLILTSR WTEYCATCVP ALGSKMKVIK ASGDAAMIQM MKDHNSLLRV C VRIEVWKA ...文字列: MVRTTKTSMA AASTVAPEVA MDEGSPSTSQ AQVELPRNLE VFNEACGHVF GSSFNREDNS VISDAAAFLF KMHTHSLDGQ EAKVLRASE KKRERENAKK SRKAPEAGMR VGRSLILTSR WTEYCATCVP ALGSKMKVIK ASGDAAMIQM MKDHNSLLRV C VRIEVWKA RYVSLVALDE RIQTLEDAQW FPYLSGDSYR ACPGLVGGYF AKKAAAGERG KNYKKLNQTA IIPPPRFLII GH RLQIGDQ VTLRELLASI AWGLCDGVLA ECWSPSQGDG SIGVVVGLPL QATGSCFLVV ASHGLSAIAD SRIEGTGNTN LLE ECIAIQ KQDGVIKCKR SGKSLYHCLK ETAGAVGR UniProtKB: Uncharacterized protein |
-分子 #2: 40-mer vRNA loop
分子 | 名称: 40-mer vRNA loop / タイプ: dna / ID: 2 詳細: The RNA sequence (40-mer vRNA loop) is 5' - pGCA AAU CUU UCU CAC GUC CUG ACU UGU GAG UAA AAU UUG G - 3'. Due to the inability to precisely define bases, the exact nucleotide register remains ...詳細: The RNA sequence (40-mer vRNA loop) is 5' - pGCA AAU CUU UCU CAC GUC CUG ACU UGU GAG UAA AAU UUG G - 3'. Due to the inability to precisely define bases, the exact nucleotide register remains elusive. Thus, in the modelling, generic purines (P5P) and generic pyrimidines (Y5P) were assigned based on apparent base size. コピー数: 2 / 分類: DNA |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 11.210172 KDa |
配列 | 文字列: (P5P)(P5P)(P5P)(P5P)(P5P)(Y5P)(Y5P)(Y5P)(P5P)(Y5P) (Y5P)(Y5P)(Y5P)(Y5P)(P5P)(Y5P) (P5P)(Y5P)(Y5P) (Y5P)(P5P)(P5P)(Y5P)(P5P)(Y5P)(P5P)(P5P)(P5P)(P5P) (P5P)(P5P)(P5P) (P5P)(Y5P)(Y5P)(Y5P)(Y5P)(P5P) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL |
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得られたモデル | ![]() PDB-9hbs: |