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万見
- EMDB-52022: 96nm axonemal repeat of Chlamydomonas r. mutant IFT46-mNG VASHko ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52022
タイトル96nm axonemal repeat of Chlamydomonas r. mutant IFT46-mNG VASHko lacking tubulin detyrosination
マップデータ96nm axonemal repeat of the Chlamydomonas r. mutant IFT46-mNG VASHko, which lacks tubulin detyrosination
試料
  • 細胞器官・細胞要素: isolated axoeneme from C. reinhardtii mutant IFT46-mNG VASHko
キーワードcilia / axoneme / tubulin / PTMs / detyrosination / STRUCTURAL PROTEIN
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 22.56 Å
データ登録者Alvarez Viar G / Pigino G
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)819826European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Tubulin tyrosination/detyrosination regulate the affinity and sorting of intraflagellar transport trains on axonemal microtubule doublets.
著者: Aditya Chhatre / Ludek Stepanek / Adrian Pascal Nievergelt / Gonzalo Alvarez Viar / Stefan Diez / Gaia Pigino /
要旨: Cilia assembly and function rely on the bidirectional transport of components between the cell body and ciliary tip via Intraflagellar Transport (IFT) trains. Anterograde and retrograde IFT trains ...Cilia assembly and function rely on the bidirectional transport of components between the cell body and ciliary tip via Intraflagellar Transport (IFT) trains. Anterograde and retrograde IFT trains travel along the B- and A-tubules of microtubule doublets, respectively, ensuring smooth traffic flow. However, the mechanism underlying this segregation remains unclear. Here, we test whether tubulin detyrosination (enriched on B-tubules) and tyrosination (enriched on A-tubules) have a role in IFT logistics. We report that knockout of tubulin detyrosinase VashL in Chlamydomonas reinhardtii causes frequent IFT train stoppages and impaired ciliary growth. By reconstituting IFT train motility on de-membranated axonemes and synthetic microtubules, we show that anterograde and retrograde trains preferentially associate with detyrosinated and tyrosinated microtubules, respectively. We propose that tubulin tyrosination/detyrosination is crucial for spatial segregation and collision-free IFT train motion, highlighting the significance of the tubulin code in ciliary transport.
履歴
登録2024年11月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月5日-
マップ公開2025年2月5日-
更新2025年2月5日-
現状2025年2月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52022.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52022.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈96nm axonemal repeat of the Chlamydomonas r. mutant IFT46-mNG VASHko, which lacks tubulin detyrosination
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
11.28 Å/pix.
x 140 pix.
= 1579.2 Å		11.28 Å/pix.
x 140 pix.
= 1579.2 Å		11.28 Å/pix.
x 140 pix.
= 1579.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 11.28 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.98
最小 - 最大-25.329291999999999 - 33.858592999999999
平均 (標準偏差)-1.1719657 (±2.8996658)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 1579.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_52022_half_map_1.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_52022_half_map_2.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : isolated axoeneme from C. reinhardtii mutant IFT46-mNG VASHko

全体名称: isolated axoeneme from C. reinhardtii mutant IFT46-mNG VASHko
要素
  • 細胞器官・細胞要素: isolated axoeneme from C. reinhardtii mutant IFT46-mNG VASHko

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超分子 #1: isolated axoeneme from C. reinhardtii mutant IFT46-mNG VASHko

超分子名称: isolated axoeneme from C. reinhardtii mutant IFT46-mNG VASHko
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 詳細: Lacks tubulin detyrosination
由来(天然)生物種: Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
平均電子線量: 2.9 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.56 Å / 解像度の算出法: OTHER
詳細: We hit Nyquist at 11.28A pixel size (binned tomograms)
使用したサブトモグラム数: 841
抽出トモグラム数: 6 / 使用した粒子像数: 841
最終 角度割当タイプ: OTHER / 詳細: Cross correlation coefficient (PEET software)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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