[日本語] English
万見
- EMDB-51771: AcMNPV helical nucleocapsid -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51771
タイトルAcMNPV helical nucleocapsid
マップデータAcMNPV helical nucleocapsid
試料
  • ウイルス: Autographa californica nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
  • リガンド: ZINC ION
キーワードnucleocapsid / helical / VIRUS
機能・相同性Baculovirus major capsid protein VP39 / Baculovirus major capsid protein VP39 / host cell nuclear matrix / virion component / viral capsid / structural molecule activity / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Autographa californica nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Effantin G / Kandiah E / Pelosse M
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structure of AcMNPV nucleocapsid reveals DNA portal organization and packaging apparatus of circular dsDNA baculovirus.
著者: Gregory Effantin / Eaazhisai Kandiah / Martin Pelosse /
要旨: Baculoviruses are large DNA viruses found in nature propagating amongst insects and lepidoptera in particular. They have been studied for decades and are nowadays considered as invaluable ...Baculoviruses are large DNA viruses found in nature propagating amongst insects and lepidoptera in particular. They have been studied for decades and are nowadays considered as invaluable biotechnology tools used as biopesticides, recombinant expression systems or delivery vehicle for gene therapy. However, little is known about the baculovirus nucleocapsid assembly at a molecular level. Here, we solve the whole structure of the Autographa californica multiple nucleopolyhedrovirus (AcMNPV) nucleocapsid by applying cryo-electron microscopy (CryoEM) combined with de novo modelling and Alphafold predictions. Our structure completes prior observations and elucidates the intricate architecture of the apical cap, unravelling the organization of a DNA portal featuring intriguing symmetry mismatches between its core and vertex. The core, closing the capsid at the apex, holds two DNA helices of the viral genome tethered to Ac54 proteins. Different symmetry components at the apical cap and basal structure are constituted of the same building block, made of Ac101/Ac144, proving the versatility of this modular pair. The crown forming the portal vertex displays a C21 symmetry and contains, amongst others, the motor-like protein Ac66. Our findings support the viral portal to be involved in DNA packaging, probably in conjunction with other parts of a larger DNA packaging apparatus.
履歴
登録2024年10月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月4日-
マップ公開2025年6月4日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_51771.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51771.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈AcMNPV helical nucleocapsid
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 500 pix.
= 675. Å		1.35 Å/pix.
x 500 pix.
= 675. Å		1.35 Å/pix.
x 500 pix.
= 675. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.005
最小 - 最大-0.011736907 - 0.026616992
平均 (標準偏差)0.00021022082 (±0.0016764615)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 675.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_51771_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: AcMNPV helical nucleocapsid - half map 2

ファイルemd_51771_half_map_1.map
注釈AcMNPV helical nucleocapsid - half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: AcMNPV helical nucleocapsid - half map 1

ファイルemd_51771_half_map_2.map
注釈AcMNPV helical nucleocapsid - half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Autographa californica nucleopolyhedrovirus

全体名称: Autographa californica nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Autographa californica nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
  • リガンド: ZINC ION

-
超分子 #1: Autographa californica nucleopolyhedrovirus

超分子名称: Autographa californica nucleopolyhedrovirus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / NCBI-ID: 46015 / 生物種: Autographa californica nucleopolyhedrovirus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No

-
分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Autographa californica nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
分子量理論値: 38.991109 KDa
配列文字列: MALVPVGMAP RQMRVNRCIF ASIVSFDACI TYKSPCSPDA YHDDGWFICN NHLIKRFKMS KMVLPIFDED DNQFKMTIAR HLVGNKERG IKRILIPSAT NYQDVFNLNS MMQAEQLIFH LIYNNENAVN TICDNLKYTE GFTSNTQRVI HSVYATTKSI L DTTNPNTF ...文字列:
MALVPVGMAP RQMRVNRCIF ASIVSFDACI TYKSPCSPDA YHDDGWFICN NHLIKRFKMS KMVLPIFDED DNQFKMTIAR HLVGNKERG IKRILIPSAT NYQDVFNLNS MMQAEQLIFH LIYNNENAVN TICDNLKYTE GFTSNTQRVI HSVYATTKSI L DTTNPNTF CSRVSRDELR FFDVTNARAL RGGAGDQLFN NYSGFLQNLI RRAVAPEYLQ IDTEELRFRN CATCIIDETG LV ASVPDGP ELYNPIRSSD IMRSQPNRLQ IRNVLKFEGD TRELDRTLSG YEEYPTYVPL FLGYQIINSE NNFLRNDFIP RAN PNATLG GGAVAGPAPG VAGEAGGGIA V

UniProtKB: Major capsid protein

-
分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

-
試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 42.57 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -7.11 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C14 (14回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 138225
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る